Студопедия Главная Случайная страница Задать вопрос

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Энергетическая функция





Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При отщеплении от аминокислот карбоксильной группы образуются амины:

Белки, после гидролиза первичной структуры (до аминокислот) могут подвергаться дезаминированию.

Например, при окислении аминокислоты происходит отщепление аммиака с образованием кетонокислоты, которая распадается на альдегид и углекислоту.

Кетокислота

СН3 - СНО + СО2

Кетокислота Альдегид

 

Процесс дезаминирования и декарбоксилирования идут в мягких условиях под влиянием оксидазами аминокислот.

Аминокислоты реагируют также с кетокислотами и вступают в реакцию трансаминирования.

Трансаминирование — реакция переноса α-аминогруппы с АК на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая α-кетокислота и новая АК. Процесс трансаминирования легко обратим, при нем общее количество АК в клетке не меняется.

На первой стадии реакции аминогруппа реагирует с карбонильной группой кетокислоты, образую нестойкое иминопроизводное.

Переаминирование, катализируемое ферментами трансаминазами (аминотрансферазами), представляет собой взаимопревращение пары аминокислот и пары кетокислот.

Реакции трансаминирования (переаминирование) обеспечивают синтез и распад амино- и кетокислот, перераспределение аминного азота в тканях организма.

У человека найдено более 10 аминотрансфераз, которые локализуются в цитоплазме и митохондриях клеток. В реакции трансаминирования вступают почти все АК, за исключением лизина, треонина и пролина.

Наибольшая роль переаминирования играет в биохимии в процессах метаболизма азотистых оснований в тканях животных и растений. Заключается в переносе аминогруппы от молекулы a-аминокислоты в молекулу a-кетокислоты, как правило с участием ферментов - аминотрансфераз (трансаминаз),например по реакции: (превращение глутаминовой кислоты в аспарагиновую)

В живых организмах на реакциях такого типа основываются синтез и диссимиляция аминокислот.

Аминотрансферазы (более 50 разновидностей) содержат в качестве кофсрмента производные витамина В6-пири-доксаль-5'-фосфат (ф-ла I) и пиридоксамин-5'-фосфат (II). В основе каталитич. активности пиридоксаль-5'-фосфата лежит способность его формильной группы образовывать с аминокислотами шиффовы основания, легко гидролизующиеся до пиридоксамин-5'-фосфата и a-кетокислоты. Общая схема П. с участием этих ферментов представляет собой сумму двух полуреакций:

Вначале, АК передает свою аминогруппу на пиродоксальфосфат. АК при этом превращается в кетокислоту, а пиродоксальфосфат - в пиридоксаминфосфат.

Затем, реакции идут в обратную сторону: но уже другая кетокислота, принимает аминогруппу от пиридоксаминфосфата и превращается в новую АК, а пиридоксаминфосфат в пиродоксальфосфат.

 

Механизм переаминирования

 

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Ι По стороению:

1) Простые (протеины) – состоят только из остатков аминокислот;

2) Сложные (протеиды) – при гидролизе образуют аминокислоты и другие соединения:

а) нуклеопротеиды: белок+нуклеиновая кислота, растворимы в щелочах, не растворимы в кислотах;

б) фосфопротеиды: белок + остаток фосфорной кислоты. Денатурируют при действии кислот (казеин молока);

в) глюкопротеиды: белок + углерод. Нерастворимы в воде, растворимы в щелочах, нейтральны (слизь);

г) хромопротеиды: белок + красящее вещество (гемоглобин).

ΙΙ По растворимости:

1) Склеропротеины – нерастворимы в воде;

2) Альбумины – растворимы в воде;

3) Глобулины – растворимы в 70% этаноле;

Гистоны и протамины – растворимы в щелочах

СВОЙСТВА БЕЛКОВ

1)Некоторые белки растворяются в воде (альбумины). Альбумин связывает и переносит билирубин, жирные кислоты, различные гормоны, ионы хлора, кальция, лекарственные вещества. Альбумины — белки, растворимые в воде и осаждающиеся в насыщенном растворе сульфата аммония; характеризуются относительно небольшим молекулярным весом (15000— 65000);

В органических растворителях (абсолютном спирте, эфире, бензоле и др.) белки нерастворимы.

Растворы белков обладают свойствами, характерными для растворов высокомолекулярных соединений. В отличие от низкомолекулярных соединений белки не проходят через полупроницаемые перегородки (например, мембраны из коллодия, целлофана и т.д.). Этим их свойством пользуются для очистки белков от низкомолекулярных органических и неорганических веществ.

Растворы белков очень нестойки. Это связано со способностью молекул белка гидратироваться.

Любой фактор снижающий гидратацию белка понижает его растворимость и способствует выделению его из раствора.

К таким водоотнимающим веществам относится спирт, ацетон, концентрированные растворы сульфата натрия, аммония, магния, хлористого натрия и т. д. Различные белки осаждаются из растворов при различных концентрациях осадителей (спирта, солей, ацетона). Этим свойством широко пользуются для разделения белков.

Как и аминокислоты белки являются амфотерными соединениями – они образуют соли с кислотами и с основаниями.

Так же как и аминокислоты, белки образуют в кислой среде катионы, а в щелочной – анионы,которые, при наложении электрического поля (тока) мигрируют к аноду или катоду (данное явление называется – электрофоре).

Все белки растворимы в щелочах, многие растворимы в кислотах и разбавленных растворах солей.

 

В органических растворителях (абсолютном спирте, эфире, бензоле и др.) белки нерастворимы.

 

 

При определенной величине рН раствора в молекуле белка устанавливается равенство положительных и отрицательных зарядов. В зависимости от числа и природы основных и кислых групп в белке это равенство (называемое ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ точкой) достигается, (у разных белков)при разных концентрациях водородных ионов (Н+). У белков содержащих больше основных аминокислот, изоэлектрическая точка лежит в щелочной зоне, а у кислых в кислой зоне.

Так например изоэлектрическая точка ( рI ) белков … лежит при следующих рН:

Желатин -4,2; Казеин – 4,6; Альбумин яйца – 4,8; Альбумин сыворотки крови -4,8; Гемоглобин – 6,8; Гистон зобной железы 8,7.

В изоэлектрической точке ионы белка не переносятся ни к аноду, ни к катоду. В этой точке достигают своего минимального значения такие свойства белков как: набухание, вязкость, электропроводность.

Резко падает растворимость белка и увеличивается его способность к свертыванию.

Боковые цепи аминокислот (радикал) могут быть гидрофобными или гидрофильными, что придает белкам соответствующие свойства, которые проявляются при образовании вторичной, третичной и четвертичной структур белка.

 

ГИДРОЛИЗ И ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ

Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию α-аминокислот, из которых он был составлен.

Денатурация – это процесс нарушения высших уровней организации белковой молекулы (вторичного, третичного, четвертичного) под действием различных факторов.

При этом полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе в развернутом виде или в виде беспорядочного клубка.

При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.

Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

Различают 2 вида денатурации:

- обратимая денатурация – ренатурация или ренактивация – это процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.

- необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.

РЕАКЦИИ ХАРАКТЕРНЫЕ ДЛЯ БЕЛКОВ

1) Органическими растворителями: спирт, ацетон;

2) Концентрированными растворами минеральных солей;

3) Солями тяжелых металлов: хлорной ртутью (НgCI2); (CuSO4); (CH3COOCu); (CH3COOPb) ;

4) Кислотами: ТХУК, НNO3, CH3COOH;

5) Коллоидными растворами гидратов окиси железа [Fe(OH)3] алюминия [Al(OH)3].

При осаждении белков спиртом, ацетоном и концентрированными растворами минеральных солей белки не теряют способность снова переходить в раствор. Это используют для выделения и разделения белков. При действии остальных осадителей белки в значительной степени изменяют свои свойства (денатурируются), например, теряют способность растворяться в воде и солевых растворах.

Белки можно денатурировать и физическими методами: нагреванием до температуры выше 60-70°C, облучением ультрафиолетовыми лучами, применением давления свыше 2500-3000 атм.

Примером необратимого осаждения (денатурации) является свертывание яичного белка при нагревании, свертывание крови.

Белки дают ряд цветных реакций.






Дата добавления: 2014-10-22; просмотров: 270. Нарушение авторских прав

Studopedia.info - Студопедия - 2014-2017 год . (0.088 сек.) русская версия | украинская версия