Это основное уравнение кинетики ферментативной реакции - Михаэлиса-Ментен

Данное уравнение имеет несколько решений:

1. [S] >> K_S; тогда величиной K_S можно пренебречь и v = V_max, пока концентрация субстрата велика, скорость реакции близка к максимальной и практически мало изменяется до тех пор, пока уменьшение концентрации субстрата не будет значительным. Реакция будет иметь нулевой порядок (n = 0).

2. [S] << K_S; тогда практически скорость реакции будет описываться уравнением

V_max

v = ------ [S],

K_S

где V_max и K_S – кинетические константы и данное уравнение – уравнение прямой линии; скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации субстрата. Это реакция первого порядка (n = 1).

3. Величина [S] – промежуточная; пусть [S] = K_S, v = 1/2V_max. В данном случае порядок реакции будет дробный (0 < n <1).

Графическое решение уравнения

v

[s]

n – порядок реакции

Vmax n = 0

0 < n <1 1/2Vmax

n = 1

Таким образом, в ферментативных реакциях порядок реакции меняется в ходе самой реакции. При n = 0 не наблюдается дальнейшего увеличения скорости ферментативной реакции, т.к. произошло насыщение фермента субстратом. В неферментативных химических реакциях порядок от её начала до конца практически не меняется.

Уравнение Михаэлиса-Ментен справедливо для начала ферментативной реакции, когда в реагирующей смеси мало продуктов реакции. Дж. Бриггс и Дж. Холдейн модифицировали уравнение Михаэлиса-Ментен, они исходили из следующего уравнения ферментативной реакции:

 

k₁ k₂

E + S ES Е + P

k_-1

В этом ранении учитывается распад комплекса ES на Е и P, введя константу распада k₂. Тогда

V_max [S]

v = ----------

K_m + [S]

К_m = (k_-1 + k₂)/ k₁ – константа Михаэлиса – это концентрация субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной. Величина К_m характеризует фермента к субстрату. Чем меньше величина К_m тем больше сродство фермента к данному субстрату.