Билет №9. Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи

1)

П Е Р В И Ч Н А Я С Т Р У К Т У Р А

Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Учитывая, что в

синтезе белов принимает участие 20 аминокислот можно сказать о невообразимом

количестве возможных белков.

Первичная структура белков задается последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный харак-

тер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то такой белок может пере-

даться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки

и новые качества организма. такое явление называется полиморфизм.

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре опре-

деляет формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.

 

В Т О Р И Ч Н А Я С Т Р У К Т У Р А

Это способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру, при кото-

рой взаимодействуют близко расположенные вдоль цепи аминокислоты. Формиро-

вание вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с

наибольшим количеством водородных связей между группами. Вторичную структуру

определяет:

• устойчивость пептидной связи

• подвижность С-С связи

• размер радикала.

Они вкупе с аминокислотной последовательностью приводят к строго опреде-

ленной конфигурации белка.

Можно выделять два возможных варианта вторичной структуры: a-спираль и b-

складчатый слой.

α-спираль

Правозакрученная спираль, образуется при помощи водород-

ных связей между пептидными группами каждого 1 и 4 аминокис-

лотных остатков.

Формированию спирали препятствуют пролин и гидрооксипро-

лин, которые обуславливают “перелом” цепи, ее резкий.изгиб

Высота витка составляет 0,54 нм и соответствует 3,6 амино-

кислотных остатков, 5 витков соответствуют 18 аминокислотам и

занимают 2,7 нм.

β-структура

В этом способе укладки белка полипептидная цепь вытянута, ее пептидная

группа взаимодействует с отдаленными участками той же цепи, или же с другими

цепями (числом от 2 до 5). Ориентация цепей может быть параллельна или антипа-

раллельна. В одном белке, как правило, присутствует и α-спираль и β-структура

(складчатый слой). В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных

– β-структура.

Т Р Е Т И Ч Н А Я С Т Р У К Т У Р А

Это взаимная укладка областей и

отдельных аминокислотных остатков по-

липептидной цепи. Четкой границы между

вторичной и третичной структурами про-

вести нельзя, однако под третичной

структурой понимают стерические взаи-

мосвязи между аминокислотами, отстоя-

щими далеко друг от друга в цепи. Благо-

даря третичной структуре происходит

еще более компактное формирование

цепи.

Наряду с α-спиралью и β-структурой

в третичной структуре обнаруживается

так называемая неупорядоченная кон-

формация, которая может занимать зна-

чительную часть молекулы. В разных

белках наблюдается разное соотношение

типов структур.

Например, инсулин содержит

52% α-спирали и 6% β-

структуры.

Трипсин содержит 14% α-

спирали и 45% β-структуры.

В формировании третичной структуры принимают участие различные связи:

1. В основном: • водородные

• ван-дер-ваальсовы

2. Как дополнительные, но не ме-

нее значимые:

• дисульфидные

• псевдопептидные

• ионные

Ч Е Т В Е Р Т И Ч Н А Я С Т Р У К Т У Р А

Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между

собой нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят,

что они обладают четвертичной структурой. Такие агрегаты стабилизируются водо-

родными связями и электростатическими взаимодействиями между остатками ами-

нокислот, находящихся на поверхности глобулы.

Подобные белки называются олигомерами, а их индивидуальные цепи – про-

томерами (мономерами, субъединицами). Если белки содержат 2 протомера, то они

называются димерами, если 4, то тетрамерами и т.д.

Например

Гемоглобин - белок эритроцитов, переносящий кислород, состоит

из 4 субъединиц - 2 альфа и 2 бета в гемоглобине взрослых, 2 аль-

фа и 2 гамма в фетальном гемоглобине..

Лактатдегидрогеназа - фермент, принимающий активное участие

в энергетике иышечного сокращения, также включает 4 субъеди-

ницы - Н (heart) и М (muscle) в разных сочетаниях: Н4, Н3М1, Н2М2,

Н1М3, М4. Всего 5 изоферментов

Креатинфосфокиназа - фермент, участвующий в регенерации

АТФ при мышечном сокращении, состоит из 2 субъединиц - В (brain)

и М (muscle) в разных сочетаниях: ВВ, ВМ, ММ.Всего 3 изофермен-

та.

 

2)

Суточная потребность

2,0-2,5 мг

Источники

мясные продукты, печень, почки, молочные продукты, дрожжи;

образуется кишечными бактериями.

Строение

Метаболизм

В кишечнике рибофлавин освобождается из пищевых ФМН и ФАД, диффундиру-

ет в кровь. В слизистой кишечника и других тканях вновь образуется ФМН и ФАД.

Биохимические функции

Кофермент оксидоредуктаз – обеспечивает перенос 2 атомов водорода в окис-

лительно-восстановительных реакциях

 

• дегидрогеназ энергетического обмена — пируватдегидрогеназы,

α-кетоглутаратдегидрогеназы, сукцинатдегидрогеназы, ацил-КоА-

дегидрогеназы, митохондриальной α-глицерофосфатдегидрогеназы

• оксидаз, окисляющих субстраты с участием молекулярного кислорода.

Гиповитаминоз

Поражение слизистых – сухость рта губ, роговицы, трещины в уголках рта и гу-

бах, шелушение кожи из-за снижения роста эпителия.

Сухость конъюктивы, ее воспаление и васкуляризация роговицы, что компенса-

торно увеличивает кровоток и снабжение кислородом (компенсаторная реакция для

улучшения энергетики)

Антивитамины В2

1. Акрихин (атебрин) – ингибирует функцию В2 у простейших. Используется при

лечении малярии, кожного лейшманиоза, трихомониаза, гельминтозов (лямблиоз,

тениидоз).

2. Мегафен – тормозит образование ФАД в нервной ткани, используется как се-

дативное средство.

3. Токсофлавин – ингибитор флавиновых дегидрогеназ.

Лекарственные формы

Свободный рибофлавин, ФМН и ФАД (коферментные формы).

 

3)