Функции белков могут быть разделены на 2 группы: 1) Структурные функции. Основными структурными белками являются коллаген, эластин, α-кератин и др. (формируют соединительную ткань). 2) Динамические функции выполняют белки: ферменты, гормоны, факторы свертывания крови, иммуноглобулины, мембранные рецепторы, резервные белки, сократительные белки, дыхательные белки и др.
Белки преимущественно состоят из 5 главных элементов: С – 50-55%, Н – 6-7,3%, О – 19-24%, N – 13-19%, S – 0-4%. Кроме вышеперечисленных, белки могут содержать также другие элементы такие как P, Fe, Cu, I, Mg, Zn и др. Содержание азота, как правило, постоянно и составляет 16%.
Различные ткани отличаются по содержанию белков. В пересчете на сухую массу в селезенке содержится 84% белков, в легких – 82%, в мышцах – 80%, в костях – 24-28%.
Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и даже тысячи аминокислотных остатков. К белкам относятся полипептиды с молекулярной массой выше 6-12 кДа. Для определения молекулярной массы белков в настоящее время используют методы гель-хроматографии, диск-электрофореза и аналитического ультрацентрифугирования.
В таблице 2.1. приведена классификация белков по их основным функциям.
Таблица 2.1.
Классификация белков по функции
| Функция
| Характеристика
|
| Ферменты или катализаторы, активаторы и ингибиторы ферментов
| Для белков-ферментов характерна высокая степень структурирования молекулы, благодаря чему возможен катализ химической реакции в области активного центра и регуляция активности фермента через взаимодействие эффекторов с аллостерическим центром. Известны белки-активаторы (апопротеин АI, СII) и ингибиторы (ингибиторы трипсина из поджелудочной железы, соевых бобов; ингибиторы протеиназ из яда гадюки, ингибитор химотрипсина из картофеля).
|
| Гормоны
| Как правило, белки (м.м. 20-30 кДа), которые содержат небольшие фрагменты определяющие гормональную активность; относятся к группе непроникающих в клетку гормонов, на поверхности клеток взаимодействуют с рецепторами, гормональный эффект реализуется через внутриклеточные посредники (гормоны гипоталамуса, гипофиза, поджелудочной железы, паращитовидных желез, кальцитонин).
|
| Регуляторные белки
| Гистоны стабилизируют структуру ДНК и регулируют функционирование генома (проявление матричной активности ДНК при ослаблении связей с гистонами); гетерогенная группа негистоновых белков (м.м. 5-200 кДа) участвует в формировании нуклеосом и взаимодействии с хроматином гормон-рецепторных комплексов, в регуляции процессов репликации, транскрипции и трансляции, белки теплового шока (стрессовые белки), G-белки регулирующие синтез циклических нуклеотидов, онкобелки и антионкобелки определяющие малигнизацию клетки.
|
| Защитные белки
| Антитела (иммуноглобулины) вырабатываются в ответ на введение антигенов, белки системы свертывания крови, белки системы комплемента, ферменты обезвреживания ксенобиотиков, интерфероны, интерлейкины, лизоцимы, белки-антифризы, антивирусные белки растений, антибактериальные белки насекомых.
|
| Токсические белки
| Высокомолекулярные белковые токсины микроорганизмов и растений представлены тремя типами белков. Мультимерные дифтерийный и холерный токсины, токсин шигеллы (АВ5 протеины) построены из одной субъединицы типа А (20, 28 и 32 кДа соответственно) и пяти субъединиц типа В (25, 12 и 7,7 кДа соответственно); субъединицы В связываются с клеточной поверхностью, а субъединица А проникает внутрь клетки, где блокирует синтез белков на рибосомах. Аналогично действуют растительные токсины – рицин, абрин, модецин, лектин. Энтеротоксин стафилококка или гемолизин кишечной палочки, встраиваясь в плазматическую мембрану, образуют в ней поры, через которые теряются важные компоненты цитоплазмы клеток. Токсины ядов змей представлены малыми белками – 6,7-7 кДа (примерно 60 аминокислотных остатков). Токсические пептиды ядов скорпиона, пчелы и осы состоят в среднем из 45 аминокислотных остатков. Эти токсины связываются с холинэргическими белками и оказывают нейротоксическое действие.
|
| Транспортные белки
| Альбумины и глобулины – переносчики различных веществ в плазме крови. Порины – образуют в каналах поры для переноса веществ через клеточные мембраны. Транслоказы – обеспечивают обмен компонентами различных компартментов клеток.
|
| Структурные белки
| Структурные белки мембран являются их структурными компонентами, склонны к агрегации и специфическим взаимодействиям (процессы самосборки), содержат в своем составе до 20% гидрофобных аминокислотных остатков и до 40% приходится на долю α-спиральных участков. Эти белки легко взаимодействуют с фосфолипидами мембран. Структурные функции выполняют также белки межклеточного матрикса (коллаген, ретикулин, кератин), кристаллины, белки ядерного матрикса, белки цитоплазматического скелета.
|
| Сократительные белки
| Участвуют в механическом сокращении для осуществления движения (обладают, как правило, аденозинтрифосфатазной активностью): актин и миозин мышц, белки центральных и периферических фибрилл жгутиков и ресничек простейших, жгутиков сперматозоидов, тубулин аппарата движения хромосом в процессе митоза, миксомиозин – нитевидный белок из плазмодия гриба физариума и др.
|
| Рецепторные белки
| Во внутренней среде организма служат для взаимодействия с молекулами-биорегуляторами. Локализуются в мембранных структурах клеток, а также могут быть в растворенном состоянии. Клетка, содержащая рецептор, является клеткой-мишенью для управляющего химического сигнала, а также для взаимодействия с липопротеинами или вирусами. Для восприятия сигналов внешней среды известны фоторецепторные белки (опсин), для оценки вкуса сладкочувствительный белок, для восприятия запаха обонятельный белок, для восприятия звука холинорецепторные белки; в жизнедеятельности живых организмов важное место занимает рецепция ферромонов, аттрактантов, репеллентов, стрессогенных веществ ран.
|
Классификация по химической природе и растворимости является наиболее распространенной. Она основана на аминокислотном составе, структуре, размере и растворимости. Различают 2 группы: простые и сложные (конъюгированные).
1. Простые белки (альбумин, кератин и др.) состоят только из аминокислот и делятся на:
а) фибриллярные белки имеют палочкообразную форму, нерастворимы в воде и физически прочные. Они выполняют структурные и защитные функции.
б) глобулярные белки представляют собой компактные сферические молекулы, водорастворимы. Глобулярные белки выполняют динамические функции (ферменты, иммуноглобулины и транспортные белки гемоглобин и альбумин).
2. Сложные (конъюгированные) белки состоят из простого белка комбинированного с небелковым компонентом. Небелковая часть называется простетической группой (или конъюгированной группой). Белок без простетической группы называется апопротеином. Белковая часть с простетической группой называется холопротеином. Простетическая группа играет ключевую роль в функционировании белка.
Кроме этого, выделяют группу белков, которая образуется в результате денатурации или деградации простых и конъюгированных белков.
Классификация на основе биологической (пищевой) ценности белков определяется наличием незаменимых аминокислот. Согласно этой классификации белки делятся на 3 группы:
1. Полноценные белки – содержат 10 незаменимых аминокислот в необходимых пропорциях для обеспечения нормального роста (например, яичный белок, казеин молока).
2. Частично полноценные белки. Эти белки содержат сниженное количество одной или более незаменимых аминокислот и могут обеспечивать только умеренный рост (например, белок пшеницы и риса содержат недостаточное количество лизина, триптофана).
3. Неполноценные белки. Эти белки не содержат одну или более незаменимых аминокислот. Не могут обеспечить нормальный рост организма (например, желатин не содержит аминокислоту триптофан).
