ТрансаминированиеТрансаминирование является основным путем метаболизма аминокислот. Трансаминирование (переаминирование) – реакции межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на a-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Этот процесс открыт в 1937 году Е. А. Браунштейном и М. Г. Крицман. По меньшей мере 11 аминокислот способны вступать в реакции трансаминирования.
1.Реакции трансаминирования являются универсальными у всех живых организмов. Трансаминирование катализируют ферменты аминотрансферазы (трансаминазы). Для каждой пары аминокислоты и кетокислоты существует свой фермент. Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) и аланинаминотрансфераза (АлАТ) являются основными трансаминазами. 2. Коферментом трансаминаз является пиридоксальфосфат – производное витамина В6 (пиридоксол, пиридоксин). 3. Ферментысодержатся в цитозоле и митохондриях клеток. 4. Реакции трансаминирования обратимы. 5. Основными кетокислотами, принимающими участие в трансаминировании, являются пируват, ЩУК иa-кетоглутарат. 6. Трансаминирование происходит при катаболизме и анаболизме аминокислот и является пунктами "переключения" метаболических превращений. В процессе трансаминирования происходит перераспределение аминогрупп и синтез заменимых аминокислот. 7. Происходит накопление a-аминогрупп в форме одной аминокислоты - глутаминовой кислоты, которая затем подвергается дезаминированию. 1) a-АК + a-кетоглутарат «a-кетокислота + ГЛУТАМАТ 2) a-АК + ЩУК «a-кетокислота + аспартат аспартат + a-кетоглутурат «ЩУК + ГЛУТАМАТ (АсАТ) 3) a-АК + пируват «a-кетокислота + аланин аланин + a-кетоглутарат «пируват + ГЛУТАМАТ (АлАТ) 8. Для лабораторной практики особое значение имеет определение активности АлАТ и АсАТ. Их активность в клетках превышает активность в сыворотке крови. Эти ферменты появляются в сыворотке крови при повреждениях тканей. При поражении сердца преимущественно повышается активность сывороточной АсАТ, а при повреждениях гепатоцитов - АлАТ.
|
