КЛАССИФИКАЦИЯ. Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

3 ЗАДАНИЕ

НЕТ ОТВЕТА

23 БИЛЕТ

1 ЗАДАНИЕ

ервичной структурой белка называется полная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Она определяется генотипом, т.е. генами организма. В первичной структуре все связи между аминокислотными остатками являются ковалентными и, следовательно, прочными. Разные белки отличаются друг от друга по первичной структуре: кератин имеет одну последовательность аминокислот, пепсин – другую, соматотропин (гормон роста) – третью и т.д. В первичной структуре белка можно различить N-конец цепочки, содержащий свободную NH₂-группу, и С-конец, содержащий свободную СООН-группу.

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером в 1944–1954 гг. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (из 21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых друг около друга дисульфидными мостиками.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислот, последовательно соединенных пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходим более высокий уровень структурной организации, выражающийся в усложнении пространственного расположения мономеров.

Вторичная структура белка представлена спиралью, в которую закручивается полипептидная цепь. Группы N–H и С=О, входящие в пептидную связь, заметно поляризованы: азот обладает большей электроотрицательностью, чем водород, а кислород – большей, чем углерод.

Кислород группы С=О может образовывать водородные связи с водородом группы N–H (разумеется, расположенной в другой пептидной связи).

Одной из разновидностей вторичной структуры является - спираль, где каждый атом кислорода связан с атомом водорода четвертой по ходу спирали NH-группы.

Любопытно, что эта сложная красивая структура сперва была предсказана известным биохимиком Л.Полингом теоретически и лишь потом обнаружена экспериментально.

Альтернативная вторичная структура -слой (или складчатый слой) имеет водородную связь между звеньями соседних полипептидных цепей.

Третичная структура белка представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку
-спиралей и -слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов:

1) ионные, возникающие за счет электростатического взаимодействия между отрицательно и положительно заряженными боковыми группами;

2) гидрофобные («не любящие воду»), устанавливающиеся за счет стремления неполярных радикалов объединяться друг с другом, а не смешиваться с окружающей их водной средой;

3) дисульфидные, которые образуются между атомами серы SH-групп двух остатков аминокислоты цистеина. Эти S–S связи по своей природе являются ковалентными;

4) водородные, которые также возникают за счет взаимодействия между атомами радикалов.

Третичная структура белка не является конечной. Для некоторых белков, чаще всего регуляторных, характерна четвертичная структура, необходимая им для эффективного выполнения функции.

Четвертичная структура представлена ассоциантом, состоящим из нескольких полипептидных цепей. Например, сложная молекула гемоглобина состоит из двух -субъединиц (141 аминокислотный остаток) и двух -субъединиц (146 аминокислотных остатков). Каждая субъединица связана с молекулой железосодержащего гема. В результате их объединения образуется функционирующая молекула гемоглобина. Только в такой упаковке гемоглобин работает полноценно, то есть способен переносить кислород. Четвертичная структура стабилизируется теми же связями, что и третичная.

Пространственная конфигурация белка т.е. третичная и четвертичная структуры называется конформацией. Конформация белка определяется его первичной структурой: белковая цепочка с определенной последовательностью аминокислот самопроизвольно укладывается с образованием природной пространственной конфигурации. Это получило название «самосборка белковой молекулы». Если полипептидную цепь взять за концы, растянуть ее и затем отпустить, то она всякий раз будет свертываться в одну и ту же структуру, характерную для этого вида полипептида.

В то же время из сказанного, очевидно, следует, что, изменив всего лишь одну аминокислоту в каком-либо полипептиде, мы получим молекулу с совершенно иной структурой, а значит и с иными свойствами.

2 ЗАДАНИЕ

Металлы – это элементы, между атомами которых осуществляется металлическая связь. Это сильно нелокализованная связь, когда свободные электроны (электронный газ) связывают положительные ионы металла, находящиеся в узлах кристаллической решетки. Для осуществления металлической связи необходимо, чтобы атомы имели свободные орбитали на валентном уровне. Металлическая связь не насыщена и не направлена: она объединяет очень большое число атомов, и при дальнейшем их увеличении делокализация электронов усиливается. Перекрывание s-орбиталей зависит только от расстояния между ними и не зависит от направлений, по которым они сближаются.

Металлам присущи характерные признаки, проявляющиеся, как правило, одновременно:

1. Твердость – сопротивление к царапанью, вдавливанию.

2. Пластичность – способность необратимо деформироваться под действием механических нагрузок.

3. Блеск – способность компактного куска металла отражать свет.

4. Большая электро- и теплопроводность. Все эти физические свойства можно объяснить наличием электронного газа в компактном куске металла.

5. Тугоплавкость – если Т_пл>1359 ⁰C – тугоплавкие (Ti, Zr, V, Cr, Mo, W) – это связано с прочностью кристаллических решеток этих металлов.

Главным признаком металлов как химических веществ является их способность терять электроны при взаимодействии с другими атомами, проявляя восстановительные свойства. В соответствии с восстановительной способностью получен ряд химической активности металлов: от Li до Al – активные, от Al до H⁺ – средней активности. Металлы, расположенные в ряду активности справа от водорода, называют малоактивными, или благородными.

1. Металлы реагируют с простыми веществами - неметаллами: со фтором – почти все металлы, продукты реакции называют фториды; хлором – почти все, продукты реакции называют хлориды; кислородом – многие металлы, продукты реакции называют оксиды; серой – многие при нагревании, продукты называют сульфидами; водородом, азотом – щелочные и щелочно - земельные металлы, продукты реакции гидриды и нитриды соответственно.

3 ЗАДАНИЕ

НЕТ ОТВЕТА

24 билет

1 задание

Функции белков	Характеристика функций белков	Примеры белков, осуществляющих данную функцию
Ферментативная, или каталитичеcкая	Одна из наиболее распространенных функций белков, которая состоит в ускорении химических превращений (синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому)	Фумаратгидратаза - катализирует обратимое превращение фумарат + Н2О -> малат Цитохромоксидаза - участвует в транспорте электронов на кислород
Гормональная, или регуляторная	Регуляция обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма	Инсулин - участвует в регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов Лютропин - участвует в регуляции синтеза прогестерона в желтом теле яичников
Рецепторная	Избирательное связывание различных регуляторов (гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов) на поверхности клеточных мембран или внутри клетки (цитозольные рецепторы)	Цитозольный рецептор эстрадиола - связывает эстрадиол внутри клеток, например слизистой матки Глюкагоновый рецептор - связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например печени Регуляторная субъединица протеинкиназы - связывает цАМФ внутри клеток
Транспортная	Связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки	Липопротеиды - участвуют в переносе липидов между тканями организма Транскортин - переносит кортикостероиды (гормоны коры надпочечников в крови) Миоглобин - переносит кислород в мышечной ткани
Структурная	Участвуют в построении различных мембран	Структурные белки митохондрий, плазматической мембраны и т. д.
Опорная, или механическая	Близкая по назначению к структурной. Обеспечивает прочность опорных тканей, участвуя в построении внеклеточных структур	Коллаген - структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий Фиброин - участвует в построении оболочки кокона шелкопряда β-Кератин - структурная основа шерсти, ногтей, копыт
Резервная, или трофическая	Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток	Проламины и глютелины - запасной материал семян пшеницы Овальбумин - запасной белок куриного яйца (используется при развитии зародыша)
Субстратно-энергетическая	Близка к резервной. Белок используется как субстрат (при распаде) для образования энергии. При распаде 1 г белка выделяется 17,1 кДж энергии	Все белки (поступающие или с пищей, или внутриклеточные), которые распадаются до конечных продуктов (СО2, Н2О, мочевина)
Механохимическая, или сократительная	Сокращение (механический процесс) с использованием химической энергии	Миозин - закрепленные нити в миофибриллах Актин - движущиеся нити в миофибриллах
Электроосмотическая	Участие в образовании разницы электрических зарядов и градиента концентрации ионов на мембране	Na+, К+ АТФаза - фермент, участвующий в создании разницы концентраций ионов Na+ и К+ и электрического заряда на клеточной мембране
Энерготрансформирующая	Трансформация электрической и осмотической энергии в химическую энергию (АТФ)	АТФ-синтетаза - осуществляет синтез АТФ за счет разности электрических потенциалов или градиента осмотической концентрации ионов на сопрягающей мембране
Когенетическая	Вспомогательная генетическая функция белков (приставка "ко" в переводе с латинского означает совместность действия). Сами белки не являются генетическим (наследственным) материалом, но помогают нуклеиновым кислотам реализовывать способность к самовоспроизведению и переносу информации	ДНК-полимераза - фермент, участвующий в репликации ДНК ДНК-зависимая РНК-полимераза - фермент, участвующий в переносе информации от ДНК к РНК
Генно-регуляторная	Способность некоторых белков участвовать в регуляции матричных функций нуклеиновых кислот и переноса генетической информации	Гистоны - белки, участвующие в регуляции репликации и частично транскрипции участков ДНК Кислые белки - участвуют в регуляции процесса транскрипции отдельных участков ДНК
Иммунологичеcкая, или антитоксическая	Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов (токсинов, выделяемых ими) путем образования комплекса антиген - антитело	Иммуноглобулины А, М, G и др. - выполняют защитную функцию Комплемент - белок, способствующий образованию комплекса - антиген-антитело
Токсигенная	Некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (в основном микроорганизмами), являются ядовитыми для других живых организмов	Ботулинический токсин - пептид, выделяемый палочкой ботулизма
Обезвреживающая	Благодаря функциональным группам белки связывают токсические соединения (тяжелые металлы, алкалоиды), обезвреживая их	Альбумины - связывают тяжелые металлы, алкалоиды
Гемостатическая	Участвуют в образовании тромба и остановке кровотечения	Фибриноген - белок сыворотки крови, полимеризуется в виде сетки, составляющей структурную основу тромба

\

2задание

Рассмотрим эту закономерность на примере третьего периода. У атомов всех элементов три энергетических уровня, на внешнем энергетическом уровне идет увеличение числа электронов, вследствие этого уменьшается радиус атома, увеличивается энергия ионизации и энергия сродства к электрону, - и как результат этого, - увеличивается значение электроотрицательности. В связи с этим, металлические свойства в периоде ослабевают, а неметаллические усиливаются, кислотные свойства оксидов и гидроксидов тоже усиливаются, а оснОвные ослабевают.
В группах, число электронов на внешнем энергетическом уровне у атомов одинаковое, в связи с этим у элементов одинаковая высшая валентность и высшая положительная степень окисления. Однако, за счет появления нового энергетического уровня у атомов увеличивается радиус, значит уменьшается энергия ионизации, энергия сродства к электрону и электроотрицательность. Металлические свойства элементов усиливаются. а неметаллические ослабевают, кислотные свойства оксидов и гидроксидов ослабевают, а оснОвные усиливаются.

3 задание

Нет ответа

25 билет

1 задание

Рассмотрим эту закономерность на примере третьего периода. У атомов всех элементов три энергетических уровня, на внешнем энергетическом уровне идет увеличение числа электронов, вследствие этого уменьшается радиус атома, увеличивается энергия ионизации и энергия сродства к электрону, - и как результат этого, - увеличивается значение электроотрицательности. В связи с этим, металлические свойства в периоде ослабевают, а неметаллические усиливаются, кислотные свойства оксидов и гидроксидов тоже усиливаются, а оснОвные ослабевают.
В группах, число электронов на внешнем энергетическом уровне у атомов одинаковое, в связи с этим у элементов одинаковая высшая валентность и высшая положительная степень окисления. Однако, за счет появления нового энергетического уровня у атомов увеличивается радиус, значит уменьшается энергия ионизации, энергия сродства к электрону и электроотрицательность. Металлические свойства элементов усиливаются. а неметаллические ослабевают, кислотные свойства оксидов и гидроксидов ослабевают, а оснОвные усиливаются.

2задание

Применение углеводородов:

1) благодаря высокой химической активности углеводороды ряда этилена являются ценным сырьем для синтеза многих органических веществ;

2) этиленовые углеводороды не используются в качестве горючего;

3) особенно широко этилен используется для получения органических веществ;

4) этилен применяется для получения этилового спирта, полиэтилена. Он ускоряет созревание плодов (помидоров, цитрусовых и др.) при введении небольших количеств его в воздух теплиц. Этилен и его гомологи используются как химическое сырье для синтеза многих органических веществ;

5) при взаимодействии этилена с хлором получается 1,2-дихлорэтан.

Получение углеводородов:

1) углеводороды ряда этилена химически активны;

2) в промышленности эти углеводороды получаются: а) при переработке нефтепродуктов путем высокотемпературного разложения; б) путем дегидрирования предельных углеводородов. Дегидрирование – это отщепление водорода от предельных углеводородов. Например: а) этан → этилен; б) изобутан → изобутилен. Приставка де– означает отделение чего-либо. Реакция дегидрирования обратима;

3) в лаборатории непредельные углеводороды получаются различными способами, например этилен получается из этилового спирта путем отщепления воды при нагревании с серной кислотой.

3 заданине