ПРИЛОЖЕНИЯ

 

ВАРИАНТЫ КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЫ ПО ТЕМЕ: «АМИНОКИСЛОТЫ: КЛАССИФИКАЦИЯ, СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ»

Вариант 1

1. Приведите примеры гетероциклических аминокислот, производных пропионовой кислоты. Напишите их формулу, укажите название, биологическую роль.

2. Какие из перечисленных аминокислот относятся к полярным незаряженным: лейцин, глутамин, фенилаланин, треонин, валин? Напишите их формулы.

 

Вариант 2

1. Пролин и гидроксипролин (классификация, структура, биологическая роль).

2. Напишите формулы серосодержащих аминокислот, укажите их биологическую роль.

 

Вариант 3

1. Напишите формулу аминокислоты, не имеющей стереоизомеров. К какому классу по классификации Ленинджера она относится? Укажите ее биологическую роль.

2. Пирролидин-α-карбоновая кислота. Напишите ее формулу, укажите тривиальное название, классификацию и биологическую роль.

 

Вариант 4

1. Напишите формулу гомоциклических аминокислот. К каким классам по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль.

2. Лизин (структура, классификация, номенклатура и биологическая роль).

 

Вариант 5

1. Напишите формулу незаменимых аминокислот с разветвленной углеродной цепочкой. К какому классу по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль.

2. Напишите формулу аминоуксусной кислоты и α-амино-β-фенилпропионовой кислоты. Укажите их тривиальное название, классификацию и биологическую роль.

Вариант 6

1. Напишите формулу триптофана и серина. Укажите химическое название, классификацию и биологическую роль.

2. Напишите формулу α-амино-γ-метилтиомасляной кислоты и α-амино-изовалерьяновой кислоты. Укажите тривиальное название, биологическую роль, классификацию.

Вариант 7

1. Какие из перечисленных аминокислот (лизин, валин, глутами-новая кислота, треонин) являются гидрофобными неполярными? Напишите их формулы, укажите биологическую роль.

2. Аргинин (структура, классификация, биологическая роль).

 

Вариант 8

1. Из перечисленных ниже аминокислот укажите гидроксилсодержащие аминокислоты: валин, тирозин, аргинин, серин, аспарагин. Напишите, к какому классу (по всем трем классификациям) они относятся, укажите их биологическую роль.

2. α-амино-β-индолил-пропионовая кислота. Напишите ее формулу, тривиальное название, укажите биологическую роль.

Вариант 9

1. Напишите формулу аминокислоты, способной образовывать дисульфидные мостики в структуре белков. Укажите ее название, классификацию, биологическую роль.

2. Моноаминодикарбоновые кислоты и их амиды. Структура, класси-фикация и биологическая роль.

 

Вариант 10

1. Напишите формулу аминокислоты, не имеющей стереоизомеров. Укажите ее название, классификацию и биологическую роль.

2. Перечислите аминокислоты, которые относятся к классу неполярных, гидрофобных. Напишите формулы циклических, укажите их биологическую роль.

 

 

Вариант 11

1. Какие аминокислоты участвуют в образовании глутатиона? Напишите его формулу и формулы этих аминокислот, укажите их биологическую роль, классификацию.

2. Гистидин (структура, биологическая роль и классификация).

 

Вариант 12

1. Положительно заряженные аминокислоты, структура, классификация и биологическая роль.

2. Аминокислота – донор метильной группы. Напишите ее формулу, укажите название и классификацию.

Вариант 13

1. Отрицательно заряженные аминокислоты, структура, классификация и биологическая роль.

2. Из чего образуются в организме гистамин, триптамин и серото-нин? Напишите формулы этих аминокислот и биогенных аминов.

 

Вариант 14

1. Приведите примеры гетероциклических аминокислот, производ-ных пропионовой кислоты. Напишите их формулу, укажите тривиальное название, классификацию и биологическую роль.

2. Из каких аминокислот могут образовываться в организме трупные яды? Напишите формулы этих аминокислот и продуктов их декарбоксилирования.

Вариант 15

1. Пролин и гидроксипролин, структура, классификация и биоло-гическая роль.

2. Напишите формулы аминокислот, участвующих в процессах обезвреживания аммиака в организме человека и животных, укажите, к какому классу по классификации Ленинджера они относятся, их биологическая роль.

 

Вариант 16

1. Напишите формулу глутаминовой кислоты, валина и гистидина. К каким классам по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль.

2. Какая аминокислота применяется в медицинской практике для подавления возбуждения ЦНС? Почему? Напишите формулы ее и биогенного амина, образующегося в организме из этой аминокислоты.

 

Вариант 17

1. Напишите формулы аминокислот, являющихся производными пропионовой кислоты и относящихся к классу полярных незаряженных. Укажите их название, биологическую роль.

2. Триптофан, структура, классификация и биологическая роль.

Вариант 18

1. Какие из перечисленных аминокислот относятся к классу положительно заряженных: лейцин, аргинин, глицин, лизин, фенилаланин? Напишите их формулу и укажите биологическую роль.

2. Тирозин, структура, классификация и биологическая роль.

 

Вариант 19

1. Перечислите незаменимые для человека аминокислоты. Напишите формулы циклических аминокислот из них, укажите их название, классификацию и биологическую роль.
2. Цистеин, структура, классификация и биологическая роль.

 

Вариант 20

1. Серосодержащая незаменимая аминокислота. Структура, классификация и биологическая роль.

2. Гомоциклические аминокислоты, структура, классификация и биологическая роль.

 

ВАРИАНТЫ КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЫ ПО ТЕМЕ «НОМЕНКЛАТУРА ОТДЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ»

Вариант 1

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 2

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 3

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 4

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 5

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

 

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 6

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 7

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 8

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 9

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 10

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 11

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 12

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 13

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 14

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 15

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 16

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 17

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 18

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 19

1. Напишите название ферментов, катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

 

2. Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

 

ВАРИАНТЫ КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЫ ПО ТЕМЕ

«СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕОТИДОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ

Вариант 1

1. Напишите формулу мажорного пиримидинового основания, которое входит в состав ДНК и не входит в РНК.

2. Напишите формулу гуанозина.

3. Напишите формулу цАМФ, участвующей в активировании ферментов и проведении гормонального сигнала.

4. Свойства генетического кода.

5. Аминокислота изолейцин кодируется кодоном ЦУА. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле её тРНК.

 

Вариант 2

1. Напишите формулу мажорного пиримидинового основания, которое входит в состав РНК и не входит в ДНК.

2. Напишите формулу тимидина.

3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активирования аминокислот.

4. Правила Чаргафа.

5. Аминокислота изолейцин кодируется кодоном АУЦ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле её тРНК.

 

Вариант 3

1. Напишите формулу минорного пиримидинового азотистого основа-ния, которое входит в состав псевдоуридиловой петли тРНК.

2. Напишите формулу аденозина.

3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активирования глюкозы и других углеводов.

4. Биологическая роль нуклеотидов.

5. Аминокислота метионин кодируется кодоном АУГ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле её тРНК.

Вариант 4

1. Напишите формулу минорного пуринового основания, которое входит в состав КЭП-участка мРНК.

2. Напишите формулу уридина.

3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активирования глицеролсодержащих соединений и других липидов.

4. Строение и биологическая роль ДНК.

5. Аминокислота валин кодируется кодоном ГУЦ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле её тРНК.

 

Вариант 5

1. Какое пиримидиновое азотистое основание входит в состав любой нуклеиновой кислоты (ДНК и РНК)?

2. Напишите формулу дезоксирибозилтимидина.

3. Напишите формулу нуклеотида, используемого в клетке для активирования холина и других азотсодержащих соединений.

4. Строение и биологическая роль мРНК.

5. Аминокислота аланин кодируется кодоном ГЦА. Напишите после-довательность нуклеотидов в антикодоновой петле её тРНК.

 

Вариант 6

1. Приведите примеры мажорных пуриновых оснований. Напишите их формулы.

2. Напишите формулу цитидина.

3. Напишите формулу нуклеотида, являющегося самой распростра-нённой формой запасания энергии в клетке.

4. Строение и биологическая роль рРНК и рибосом.

5. Аминокислота аспартат кодируется кодоном ГАУ. Напишите последовательность нуклеотидов в антикодоновой петле её тРНК.

Вариант 7

1. Приведите примеры мажорных пиримидиновых оснований. Напи-шите их формулы.

2. Напишите формулу дезоксирибозиладенозина.

3. Напишите формулу нуклеотида, участвующего в гормональной регуляции транспорта ионов через мембрану (цГМФ).

4. Строение и биологическая роль тРНК.

5. Аминокислота серин кодируется кодоном АГЦ. Напишите после-довательность нуклеотидов в антикодоновой петле её тРНК.

 

ОСНОВНЫЕ ВОПРОСЫ К ЭКЗАМЕНАЦИОННЫМ БИЛЕТАМ

ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

 

I. Белки. Аминокислоты

1. Биологическая роль и классификация белков.

2. Аминокислоты, входящие в состав белков. Их строение и классификация.

3. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биологическая ценность белков.

4. Методы изучения структуры белков.

5. Современные представления о структуре белков. Типы связей в молекуле белка.

6. Первичная структура белков и методы ее изучения. Наследственные изменения первичной структуры белков. Видовая специфичность первичной структуры белков.

7. Вторичная структура белков. Особенность электронного строения пептидной связи как определяющий фактор в формировании конформаций вторичной структуры белков. Методы исследования вторичной структуры белков.

8. Третичная структура белков. Шапероны: классификация и роль в формировании третичной структуры. Методы исследования третичной структуры белков.

9. Домены, их роль в функционировании белков.

10. Четвертичная структура белков. Примеры строения олигомерных белков. Понятие субъединицы. Методы исследования четвертичной структуры белков.

11. Полиморфизм белков.

12. Иммуноглобулины: классификация, особенность строения и функционирования. Причины происхождения разнообразия антител.

13. Физико-химические свойства белков и методы их выделения.

14. Белки плазмы крови.

15. Белки системы свертывания крови.

16. Гемоглобин: структура, функция, молекулярная гетерогенность.

17. Метаболизм гемоглобина и его нарушения.

18. Применение белков и аминокислот в медицинской практике.

 

II. Ферменты

19. Многообразие, классификация и номенклатура ферментов.

20. Химическая природа ферментов. Мультиэнзимные комплексы. Изоферменты.

21. Кофакторы и коферменты, их роль в катализе.

22. Активный центр ферментов. Общее представление о механизме действия ферментов.

23. Свойства ферментов.

24. Основы кинетики ферментативных реакций.

25. Специфичность действия ферментов.

26. Влияние ингибиторов и активаторов на активность ферментов. Типы ингибирования.

27. Регуляция действия ферментов.

28. Изменение активности ферментов при болезнях (наследственные энзимопатии).

29. Применение ферментов в медицине.

 

III. Нуклеиновые кислоты

30. Состав, строение и биологическая роль нуклеозидмоно-, ди- и трифосфатов.

31. Конформации нуклеотидов и углеводных компонентов.

32. Структура и биологическая роль циклических мононуклеотидов.

33. Биологическая роль и пути биосинтеза АТФ.

34. Структурная организация нуклеиновых кислот.

35. Рибосомные РНК, рибосомы.

36. Транспортные РНК.

37. Матричные РНК.

38. Биологический код и его свойства.

39. Состав, строение и биологическая роль ДНК.

40. Правила Чаргафа. Укладка ДНК в хроматине и хромосомах.

 

IV. Биомембраны

41. Основные мембраны клетки и их функции. Свойства мембран.

42. Липидный состав мембран. Роль липидов в формировании липидного бислоя. Влияние холестерина на возможность латеральной диффузии липидов и белков. Участие фосфолипаз в обмене фосфолипидов.

43. Белки мембран – интегральные, поверхностные, «заякоренные». Значение посттрансляционных модификаций в образовании функционально активных мембранных белков.

44. Механизмы переноса веществ через мембраны: простая диффузия, первично активный транспорт, пассивный симпорт и антипорт, вторично активный транспорт, регулируемые каналы.

45. Трансмембранная передача сигнала. Участие мембран в активации внутриклеточных регуляторных систем – аденилатциклазной и инозитолфосфатной и передаче сигнала липидорастворимых стероидных гормонов, тироксина. Каталитические мембранные рецепторы (на примере инсулина).

 

V. Углеводы. Липиды

46. Структура и биологическая роль важнейших для организма человека ди- и гомополисахаридов.

47. Строение и функции углеводных компонентов гликопротеинов (протеогликанов) и гликолипидов.

48. Пищевые жиры: структура, биологическая роль.

49. Биологическая роль и структура глицерофосфолипидов.

50. Биологическая роль и структура сфинголипидов. Сфинголипидозы.

51. Биологическая роль и структура стероидов.

52. Липопротеины плазмы крови. Липопротеинемии.

53. Структура и функции биомембран.

 

VI. Витамины

54. Классификация и номенклатура витаминов.

55. Особенности метаболизма водо- и жирорастворимых витаминов. Виды и причины нарушений обмена.

56. Коферментная функция витаминов.

57. Витамины группы А.

58. Витамины группы D.

59. Витамины группы Е.

60. Витамины группы К.

61. Витамин F.

62. Витамин В₁.

63. Витамин В₂.

64. Пантотеновая кислота.

65. Витамин РР.

66. Витамин В₆.

67. Биотин.

68. Аскорбиновая кислота.

69. Фолиевая кислота: структура, биологическая роль.

70. Антианемические витамины.

71. Антигеморрагические витамины.

72. Витамины – регуляторы зрения.

73. Незаменимые пищевые факторы.

 

VII. Энергетический обмен.

Митохондриальная цепь переноса электронов

74. Макроэргические соединения. Пути биосинтеза АТФ.

75. Биологическое окисление.

76. Принципы, схема и структурная организация дыхательной цепи.

77. Ферменты дыхательной цепи. Химическое строение их простетических групп.

78. Пиридинзависимые дегидрогеназы.

79. Флавинзависимые дегидрогеназы.

80. Ферменты цитохромной системы.

81. Компоненты дыхательной цепи неферментной природы.

82. Окислительное фосфорилирование АДФ. Механизмы сопряжения и фосфорилирования в дыхательной цепи.

83. Нарушение энергетического обмена. Гипоэнергетические состояния.

84. Регуляция биологического окисления и окислительного фосфорилирования.

85. Сравнительная характеристика окисления на сопрягающих и несопрягающих биомембранах.

86. Образование токсических форм кислорода, механизм их повреждающего действия на клетки.

87. Понятие о системе антиоксидантной защиты клетки.

 

VIII. Обмен и функции углеводов

88. Переваривание и всасывание углеводов в пищеварительном тракте. Нарушения этих процессов, причины.

89. Глюкоза как важнейший энергетический субстрат и метаболит углеводного обмена: общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме.

90. Катаболизм глюкозы. Сравнительная характеристика основных путей распада глюкозы.

91. Гликолиз и его биологическая роль.

92. Спиртовое и молочно-кислое брожение.

93. Гликогенолиз.

94. Челночные механизмы транспорта электронов и протонов из цитозоля в митохондрии.

95. Первый этап аэробного окисления глюкозы.

96. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты.

97. Цикл трикарбоновых кислот.

98. Баланс энергии распада глюкозы в аэробных процессах.

99. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы.

100. Окислительный и неокислительный пути образования пентоз.

101. Глюконеогенез. Регуляция этого процесса в абсортивный и постабсортивный период.

102. Обмен фруктозы в организме человека.

103. Включение в общие метаболические процессы экзогенной галактозы.

104. Метаболизм гликогена. Гликогенозы и агликогенозы.

105. Роль УДФ-глюкозы в обмене углеводов.

106. Роль печени в обмене углеводов.

107. Изменения обмена углеводов в абсортивный, постабсортивный периоды и в период голодания.

108. Особенности обмена углеводов в эритроцитах.

109. Нарушения обмена углеводов.

 

IX. Обмен и функции липидов

110. Важнейшие липиды тканей человека. Классификация и биологическая роль.

111. Переваривание и всасывание пищевых липидов в ЖКТ. Нарушение этих процессов.

112. Структура и роль желчных кислот.

113. Незаменимые факторы питания липидной природы.

114. Ресинтез жиров в кишечнике. Роль хиломикронов в обмене жиров.

115. Окисление жирных кислот. Баланс энергии окисления.

116. Биосинтез жирных кислот.

117. Обмен триацилглицеролов в тканях.

118. Депонирование и мобилизация жиров в жировой ткани, регуляция синтеза и распада жиров.

119. Биосинтез фосфатидной кислоты и ее роль в метаболизме глицеролсодержащих липидов.

120. Понятие о биосинтезе сфинголипидов. Сфинголипидозы.

121. Холестерол: функции, обмен.

122. Биохимические основы развития атеросклероза.

123. Биосинтез и использование кетоновых тел.

124. Перекисное окисление липидов. Роль в патогенезе повреждений клетки.

125. Роль печени в обмене липидов.

126. Нарушения обмена липидов.

 

XIII. Обмен простых белков

127. Ферментативный гидролиз белков в пищеварительном тракте.

128. Частичный и полный внутриклеточный протеолиз белков, его роль.

129. Источники и основные пути использования аминокислот в клетках. Понятие о глюкогенных и кетогенных аминокислотах.

130. Биологическая ценность белков. Азотистый баланс.

131. Дезаминирование аминокислот.

132. Трансаминирование аминокислот.

133. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины (гистамин, серотонин, триптамин, γ-аминомасляная кислота, катехоламины): образование, биологическая роль и инактивация.

134. Основные пути биосинтеза заменимых аминокислот (на примере аланина и аспартата).

135. Основные источники аммиака в организме. Механизм его токсического действия.

136. Пути использования и обезвреживания аммиака в организме.

137. Современные представления о биосинтезе мочевины.

138. Гипераммониемия. Причины возникновения.

139. Реакции трансметилирования. Роль глицина, серина и метионина в образовании одноуглеродных групп в реакциях трансметилирования.

140. Глюкогенные аминокислоты. Начальные этапы превращения серина, цистеина и треонина в глюкозу.

141. Роль глутаминовой и аспарагиновой кислот в обмене веществ.

142. Обмен фенилаланина и тирозина в разных тканях. Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина.

143. Биологическая роль гистидина. Экстрактивные вещества мышц.

144. Нарушения обмена простых белков и аминокислот.

145. Важнейшие механизмы обезвреживания веществ в печени.

146. Общая характеристика матричных синтезов.

147. Подготовительная стадия биосинтеза белка.

148. Основные этапы трансляции.

149. Стадия инициации в биосинтезе белка.

150. Этапы элонгации в биосинтезе белка.

151. Стадия терминации в трансляции. Посттрансляционные изменения в молекуле белка.

152. Регуляция биосинтеза белка.

153. Роль печени в обмене белков.

 

XIII. Обмен нуклеиновых кислот

154. Распад нуклеиновых кислот в пищеварительном тракте и тканях.

155. Основные и запасные пути распада пуриновых нуклеотидов.

156. Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов.

157. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов. Наследственная оротацидурия.

158. Основные и «запасные» пути биосинтеза пуриновых нуклеотидов.

159. Биосинтез нуклеотидов, необходимых для синтеза ДНК.

160. Нарушения обмена нуклеотидов и нуклеозидов.

161. Репликация.

162. Транскрипция. Обратная транскрипция.

163. Причины и виды повреждений ДНК.

164. Механизмы генетической изменчивости. Полиморфизм белков. Наследственные болезни.

165. Виды и принципы работы системы репарации. Нарушения системы репарации.

166. Особенности метаболизма опухолевых клеток.

167. Молекулярные аспекты неопластической трансформации клетки.

 

XIII. Гормоны

168. Основные системы регуляции метаболизма и межклеточной коммуникации.

169. Классификация гормонов. Общая характеристика метаболизма гидрофильных и липофильных гормонов.

170. Сравнительная характеристика механизма действия интра- и экстраклеточных гормонов.

171. Тиреоидные гормоны: структура, биосинтез, влияние на обмен веществ. Изменение метаболизма при гипо- и гипертиреозе.

172. Регуляция обмена кальция и фосфора в организме человека.

173. Гормоны мозгового вещества надпочечников: структура, биосинтез, биологическая роль.

174. Регуляция обмена основных энергоносителей.

175. Кортикостероиды: структура, биологическая роль.

176. Гормоны поджелудочной железы (структура, синтез, биологическая роль).

177. Изменение гормонального статуса и метаболизма при сахарном диабете.

178. Метаболизм, механизм действия и биологическая роль адреналина.

179. Механизм действия контринсулярных гормонов на липидный обмен.

180. Механизм действия контринсулярных гормонов на углеводный обмен.

181. Роль гормонов в регуляции репродуктивной функции организма.

182. Роль инсулина в обеспечении гомеостаза.

 

XIII. Механизмы обезвреживания токсических веществ

183. Основные механизмы обезвреживания токсических веществ.

184. Биотрансформация лекарственных веществ.

 

ТИПОВЫЕ ЗАДАЧИ К ЭКЗАМЕНАЦИОННЫМ БИЛЕТАМ

 

I. Белки

1. Что называется коэффициентом изнашивания и физиологическим минимумом белка?

2. В лаборатории СЭС при анализе белка на его пищевую ценность оказалась положительной ксантопротеиновая проба. Является ли данный белок полноценным? Наличие каких аминокислот в белке подтверждает эта проба?

3. В биохимической лаборатории установлено, что при полном гидролизе трипептида образуются треонин, лизин и метионин. С помощью реакции Сенгера получено динитробензольное произ-водное метионина, а после действия карбоксипептидазы выделили лизин. Отразите первичную структуру этого пептида и назовите его.

4. В результате полного кислотного гидролиза тетрапептида была получена смесь из следующих аминокислот – мет, ала, тре и фен. При обработке пептида реактивом Эдмана поэтапно были выделены гидантоин метионина и затем гидантоин аланина. При взаимодействии пептида с гидразином и дальнейшем осаждении бензальдегидом гидразидов, образовавшихся в этой реакции, в растворе остался фенилаланин. Напишите первичную структуру пептида и его название.

5. В результате полного кислотного гидролиза пептида была получена смесь из 4 аминокислот (сер, фен, лиз и ала). При обработке пептида реактивом Эдмана поэтапно были выделены гидантоины серина и затем – аланина. После взаимодействия пептида с гидразином и последующим осаждением гидразидов оставшаяся в растворе аминокислота дала желтое окрашивание с концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая проба). Напишите первичную структуру пептида и его название.

6. В результате изучения первичной структуры пентапептида сначала был выделен гидантоин метионина, гидантоин аланина и треонина. При обработке пептида гидразином и дальнейшем осаждении бензальдегидом в растворе оказался фенилаланин. Кроме того, положительной оказалась и реакция Фоля. Напишите первичную структуру пептида и его название.

7. В результате полного кислотного гидролиза было установлено, что пептид состоит из 3 аминокислот: вал, гли и глу. При проведении реакции Сенджера с раствором пептида было получено динитро-бензольное производное глицина, а при действии карбоксипепти-дазы был выделен валин. Напишите последовательность располо-жения аминокислотных остатков в пептиде. Укажите химическое название пептида.

8. Методами кислотного гидролиза и распределительной хроматогра-фии было установлено, что в состав пептида входит 4 аминокислоты: гли, сер, фен, ала. При последовательной обработке пептида реактивом Эдмана были получены гидантоины аланина и затем серина. В результате действия карбоксипеп-тидазы был идентифицирован глицин. Напишите первичную структуру данного пептида и укажите его название.

9. К коротким пептидам, играющим очень важную роль в организме человека, относится трипептид глутатион. Он необходим для действия ряда ферментов, обладает антиоксидантным свойством, защищает мембраны эритроцитов от токсического действия различных веществ. В результате биохимического анализа было доказано, что N-концевой аминокислотой в этом пептиде является глу, а с помощью карбоксипептидазы был идентифицирован гли. Но своими уникальными свойствами пептид обладает благодаря наличию в структуре тиогруппы. Напишите первичную структуру пептида, укажите его химическое и тривиальное название.

10. Энкефалины – пентапептиды, в организме человека образуются в результате частичного протеолиза β-липотропина. Опиоидное действие энкефалинов и эндорфинов обусловлено строго определённой последовательностью 4 аминокислот с N-конца: тир-гли-гли-фен-. Метионин- и лейцин-энкефалины отличаются лишь С-концевой аминокислотой. Напишите первичную структуру этих энкефалинов, укажите название пептида.

11. Энкефалины – пентапептиды, обладают мощным обезболивающим действием, превосходящим анальгезирующий эффект морфина в сотни и тысячи раз. Опиоидное действие энкефалинов обусловле-но строго определенной последовательностью 4 аминокислот с N-конца: тир-гли-гли-фен-. С-концевой аминокислотой может быть метионин или лейцин. Недостатком этих гормонов является быстрое разрушение протеазами. У синтетически полученного аналога – даларгина пролонгированное действие обеспечивается благодаря замене стоящего во 2 положении глицина на D-аланин. Напишите первичную структуру даларгина.

12. В результате кислотного гидролиза было установлено, что пептид состоит из 3 аминокислот: гли, глу и цис. При проведении реакции Сенджера было получено динитропроизводное глутамата, а при действии карбоксипептидазы – глицин. Напишите первичную структуру пептида, укажите его химическое и тривиальное название.

13. Широкое применение, особенно в пищевой промышленности, в качестве заменителя сахара получил искусственно синтезирован-ный (генноинженерный синтез) дипептид, состоящий из L-изо-меров аспарагиновой кислоты и метилового эфира фенилаланина – аспартам. Аспартам в сотни раз слаще сахара, легко распадается в организме на 2 аминокислоты, абсолютно безвреден, поэтому рекомендован в качестве заменителя сахара больным диабетом. Напишите первичную структуру пептида, укажите его название.

14. Какие биохимические механизмы лежат в основе поговорки «белены объелся»?

 

 

II. Ферменты

15. Одним из препаратов, используемых для лечения лейкозов, является 5-F-урацил. Чем обусловлен ег