Метаболизм аминокислот

МЕТАБОЛИЗМ АЗОТСОДЕРЖАЩИХ СОЕДИНЕНИЙ

Основным экзогенными источником аминокислот являются белки пищи. Белки переводятся в доступную для организма форму при переваривании под действием протеолитических ферментов, входящих в состав желудочно-кишечных секретов. Свободные аминокислоты всасываются и после транспорта кровью включаются в клетках в различные пути использования, главным из которых является синтез собственных белков. Кроме того, аминокислоты используются для синтеза других азотсодержащих соединений, например таких, как тироксин, адреналин, гистамин, выполняющих специфические функции. Аминокислоты используются также как источники энергии, включаясь в путь катаболизма. Пути использования аминокислот представлены на рисунке:

Пути использования аминокислот

Переваривание пищевых белков начинается в желудке и завершается в тонком кишечнике под действием протеолитических ферментов (пептидгидролазы, пептидазы, протеазы - названия синонимы). Эти ферменты соответственно механизму действия делятся на две группы: эндо - и экзопептидазы. Эндопептидазы: пепсин, трипсин и химотрипсин расщепляют пептидные связи, располагающиеся внутри полипептидной цепи. Причем эти ферменты гидролизуют с наибольшей скоростью пептидные связи, образованные определенными аминокислотами:

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта

Профермент	Место синтеза	Место активации и активатор	Расщепляемые пептидные связи
Пепсиноген	Слизистая желудка	Полость желудка. Отщепление N-концевого пептида (42 аминокислоты) от пепсиногена под влиянием HCl и самого пепсина (аутокатализ)	-x-Тир- -x-Фен-
Трипсиноген	Поджелудочная железа	Полость тонкого кишечника. Отщепление N-концевого гексапептида от трипсиногена при участии энтеропептидазы, выделяемой клетками кишечника, с последующим аутокатализом под влиянием самого трипсина	-Арг-x- -Лиз-x-
Химотрипсиноген	Поджелудочная железа	Полость тонкого кишечника. Под влиянием трипсина	-Тир-x- -Фен-x- -Три-x-

Эндопептидазы синтезируются в виде неактивных предшественников-проферментов. Таким способом секретирующие клетки защищают свои собственные белки от разрушения этими ферментами. После секреции проферменты активируются путем частичного избирательного протеолиза. Слизистая оболочка желудка и кишечника также защищены от действия протеаз слоем слизи. Кроме того, поверхностный полисахаридный слой плазматической мембраны так же предохраняет клетку от действия протеаз.

Экзопептидазы. Карбоксипептидазы и аминопептидазы гидролизуют пептиды, отщепляя аминокислоты соответственно от С и N конца пептида. Дипептидазы гидролизуют дипептиды. Карбоксипептидаза синтезируется в поджелудочной железе в виде прокарбоксипептидазы и активируется в кишечнике под действием трипсина. Амино - и дипептидазы синтезируются в клетках тонкого кишечника. Все экзопептидазы функционируют в основном внутриклеточно в кишечном эпителии, хотя могут в небольшом количестве выделяться в просвет кишечника. Эндопептидазы и экзопептидазы в совокупности доводят гидролиз белков до образования аминокислот:

Экзо - и эндопептидазы

Возникает вопрос: все ли 20 аминокислот необходимо получать в результате переваривания? Ответ на этот вопрос дает таблица, где указаны незаменимые аминокислоты, присутствие которых в белках пищи обязательно; частично заменимые аминокислоты, которые в небольших количествах синтезируются в организме; условно заменимые аминокислоты, для синтеза которых необходимы незаменимые аминокислоты и, наконец, заменимые аминокислоты, потребность в которых может быть восполнена синтезом из других веществ.

Незаменимые	Условно заменимые	Частично заменимые	Заменимые
Триптофан Фенилаланин Лизин Треонин Метионин Лейцин Изолейцин Валин	Тирозин Цистеин	Гистидин Аргинин	Глицин Аланин Серин Глутамат Глутамин Аспартат Аспарагин Пролин

Аминокислотный состав характеризует пищевую ценность белка. Чем выше содержание незаменимых аминокислот, тем больше пищевая ценность белка. Норма белков в питании составляет примерно 100-120 г/сутки.

Недостаток в течение длительного времени пищевых белков, богатых незаменимыми аминокислотами, приводит к заболеванию. Чтобы восполнить недостающие аминокислоты, ткани начинают гидролизовать свои собственные белки с помощью тканевых протеиназ. В результате у детей проявляется нарушение развития и функций организма. Белки тканей гидролизуются и в норме с целью их обновления, но процесс гидролиза и синтеза белков тканей в этом случае уравновешены.