Теория скользящих нитей

Сократительные белки актин и миозин образуют в миофибриллах тонкие и толстые миофиламенты. Они располагаются параллельно друг другу внутри мышечной клетки, как показано на рис. 4.1-схеме крошечного участка мышечного волокна человека. На ней изображены также одна из митохондрий (саркосом), лежащая между миофибриллами, и часть системы поперечных и продольных трубочек (их функции рассмотрены в разд. 4.2).

Миофибриллы представляют собой сократимые пучки «нитей» (филаментов) диаметром около

1 мкм. Перегородки, называемые Z-пластинками, разделяют их на несколько компартментов-саркомеров-длиной примерно по 2,5 мкм.

Структура саркомеров схематически показана на рис. 4.1. С помощью светового микроскопа в них можно видеть регулярно чередующиеся поперечные светлые и темные полосы. Согласно теории Хаксли и Хансон [11], такая поперечная полосатость миофибрилл обусловлена особым взаиморасположением актиновых и миозиновых филаментов. Середину каждого саркомера занимают несколько тысяч «толстых» нитей миозина диаметром примерно по 10 нм. На обоих концах саркомера находятся около 2000 «тонких» (толщиной по 5 нм) нитей актина, прикрепленных к Z-пластинкам наподобие щетинок в щетке. Пучок лежащих в определенном порядке

 

Рис. 4.1. Схема участка волокна скелетной мышцы человека (по Garamvölgyi)

70 ЧАСТЬ И. ДВИГАТЕЛЬНЫЕ И ИНТЕГРАТИВНЫЕ ФУНКЦИИ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ

 

Рис. 4.2. А. Поперечнополосатая структура миофибрилл: слева расслабление, справа - сокращение. Б. Организация миозиновых и актиновых нитей в расслабленном и сократившемся саркомере. Обратите внимание на аддитивный характер укорочения последовательно соединенных саркомеров [11]

миозиновых нитей длиной 1,6 мкм в середине саркомера выглядит в световом микроскопе темной полосой шириной 1,6 мкм; из-за свойства двойного лучепреломления в поляризованном свете (т. е. анизотропии) она называется Α-диском. По обе стороны от Α-диска находятся изотропные участки, содержащие только тонкие нити и поэтому выглядящие светлыми; эти так называемые I -диски тянутся до Z-пластинок. Именно в результате такого периодического чередования светлых и темных полос в бесчисленных саркомерах миофибриллы сердечной и скелетной мускулатуры выглядят поперечнополосатыми.

В покоящейся мышце концы толстых и тонких филаментов обычно лишь слабо перекрываются на границе между А- и I-дисками. Эта зона перекрывания в Α-диске выглядит в световом микроскопе гораздо темнее центральной Η-зоны, в которой нет актиновых нитей. На электронных микрофотографиях Η-зоны видна очень тонкая темная М-линия в середине саркомера-сеть опорных белков, по-видимому, удерживающих толстые нити в составе единого пучка.

Укорочение саркомеров. Мышца сокращается в результате укорочения множества последовательно соединенных саркомеров в миофибриллах. Сравнивая структуры саркомера в двух различных функциональных состояниях (рис. 4.2), можно видеть изменения поперечной исчерченности и взаиморасположения нитей во время сокращения: тонкие актиновые филаменты скользят вдоль толстых миозиновых, двигаясь между ними к середине их пучка и саркомера.

Рис. 4.2 иллюстрирует основное положение теории скользящих нитей-во время сокращения мыш-

цы сами актиновые и миозиновые нити не укорачиваются. Это объясняет данные световой микроскопии: ширина А-диска (1,6 мкм) всегда остается постоянной, тогда как I-диски и Η-зоны при сокращении сужаются.

Длина нитей не меняется и при растяжении мышцы. Тонкие филаменты попросту вытягиваются из промежутков между толстыми нитями, так что степень перекрывания их пучков уменьшается.

Каким же образом осуществляется «разнонаправленное скольжение» актиновых нитей в двух половинах саркомера?

Работа поперечных мостиков. Миозиновые нити несут поперечные, отходящие биполярно, как показано на рис. 4.3, А, выступы длиной около 20 нм с головками примерно из 150 молекул миозина. Во время сокращения каждая головка (поперечный мостик) может связывать миозиновую нить с соседними актиновыми (рис. 4.3, А). Движение головок создает объединенное усилие, как бы «гребок», продвигающий актиновые нити к середине саркомера. Сама биполярная организация молекул миозина обеспечивает противоположную направленность (стрелки на рис. 4.3) скольжения актиновых нитей в левой и правой половинах саркомера.

В результате однократного движения поперечных мостиков вдоль актиновой нити саркомер укорачивается только на 2 χ 10 нм, т.е. примерно на 1% своей длины. Однако при изотоническом сокращении мышцы лягушки саркомеры за десятую долю секунды укорачиваются на 0,4 мкм, т. е. на 20% длины. Для этого поперечные мостики должны совершить свои гребковые движения за указанный промежуток времени не один, а 20 раз. Только за