Белок молекуласының өлшемі мен пішіні. Глобулярлы және фибрилярлы белоктар

Белок молекуласының сыртқ ы пішініне қ арайглобулярлы жә не фибриллярлы болып жіктеледі. Белоктардың осылай жіктелуі (ассиметрия коэффициентімен) ұ зыннан жә не кө лденең інен созылғ ан осьтердің арақ атынасымен анық талады. Егер ассиметрия коэффициенті 1-2, 8 аралығ ында болса, ол глобулярлық белокқ а жатқ ызылады (globula - шар). Бұ л топқ а жататын белоктардың тізбектері жинақ ы шумақ талғ ан, молекула пішіні шар немесе эллипс тә різді. Мұ ндай белоктар суда жә не тұ здардың судағ ы ерітінділерде жақ сы ериді, жасушаларда негізінен динамикалық қ ызмет атқ арады (катализдік, реттеу, қ орғ аныс, тасымалдау т.б.). Егер де ассиметриялық коэффициенті 10 жә не одан жоғ ары болса, фибриллярлы белоктарғ а жатады (fibrilla - талшық). Бұ л белоктардың тізбектері ө те созылғ ан, ұ зын талшық жіпшелер тә різді келеді. Негізінен фибриллярлы белоктар қ ұ рылымдық қ ызмет атқ арады. Ерігіштігіне қ арай фибриллярлы белоктар екіге бө лінеді:

1. Концентрлі тұ з ерітінділерінде еритіндер, бұ л белоктарғ а бұ лшық еттің жиырылатын белоктары (актин, тропомиозин, миозин), қ анның қ ұ рамындағ ы белок – фибриноген жатады.

2. Ерімейтін белоктар: склеропротеидтер, оғ ан шаштың, тырнақ тың қ ұ рамындағ ы белок – кератин; дә некер тінінің эластинді талшық тары; – эластин; дә некер тінінің, сің ірдің, шеміршектің басты компоненті коллаген белоктары жатады.

 

Белоктардың гидролиз ө німдерінің ұ қ састығ ы, гидролиз тү рлері, биологиялық активті пептидтер.

Организмде жү ретін ферментативтік гидролиз кезінде барлық жай белоктар аралық ө німдер – полипептид, одан ә рі амин қ ышқ ылдарын тү зеді:

Белоктар ® полипептидтер ® амин қ ышқ ылдары

 

Белоктар гидролизге ұ шырағ анда алдымен кү рделілігі ә р тү рлі полипептидтер (молекулалық массасы 6000 Дальтоннан жоғ ары, қ ұ рамындағ ы амин қ ышқ ылдарының саны 10-нан 50-ге дейін), пептидтер (молекулалық массасы 100 Дальтонғ а дейін, амин қ ышқ ылдарының саны 10) тү зеді, бұ л заттарда белоктың қ асиеттері ә лі де сақ талады. Соң ғ ы уақ ытта полипептидтер мен пептидтерге ерекше кө ң іл бө лінуде, ө йткені биологиялық активтілікке ие табиғ и пептидтердің тобы бар. Пептидтер ә сер ету сипатына мен шығ у тегіне қ арай тө рт топқ а бө лінеді:

ü ас қ орыту процесіне қ атысатын пептидтер (гастрин, секретин);

ü гормондық активтілігі бар пептидтер (вазопрессин, глюкагон, окситоцин, АКТГ);

ü қ андағ ы α -глобулиндерден тү зілетін вазоактивті пептидтер (ангиотензин, брадикинин)

ü синапстарда жү йке импульстерінің берілуіне, есте сақ тау процесіне, эмоциональдық кү йді реттейтін қ атысатын нейропептидтер.

Амин қ ышқ ылдары белоктар ыдырауының соң ғ ы ө німдері болып табылады.

 

Белок молекуласындағ ы амин қ ышқ ылдары тү зетін байланыс тү рлері (пептидтік, дисульфидтік, сутектік, иондық, гидрофобтық ә рекеттесу), нақ ты мысалдармен тү сіндіру.

Табиғ и белоктардың қ ұ рамына кіретін амин қ ышқ ылдарының кө птігіне қ арамастан, белок молекуласындағ ы амин қ ышқ ылдарының байланысу тә сілдері кө п емес. Амин қ ышқ ылдарының арасындағ ы байланыстар екі тү рлі болады: 1) ковалентті, берік байланыс; 2) ковалентті емес, ә лсіз байланыс.

Белок молекуласындағ ы аминқ ышқ ылдарының арасындағ ы негізгі байланыс – пептидтік байланыс. Пептидтік байланыс бір амин қ ышқ ылының карбоксил тобы екінші амин қ ышқ ылының α -амин тобымен ә рекеттескенде тү зіледі (1сурет). Егер пептидтік байланыс арқ ылы екі аминқ ышқ ылы байланысса, дипетид, ү ш амин қ ышқ ылы – трипептид, кө п амин қ ышқ ылдары ә рекеттессе – полипептид тү зіледі.Арнайы қ абылданғ ан келісім бойынша пептидтерді атауда бос амин тобы бар аминқ ышқ ылы сол жағ ында, ал бос карбоксил тобы бар амин қ ышқ ылы оң жағ ында жазылады. Сондық тан пептидтің молекуласындағ ы амин қ ышқ ылының реті N-басынан C-соң ына қ арай белгіленеді. Пептидтерді атағ анда С-соң ындағ ы амин қ ышқ ылынан басқ а амин қ ышқ ылдарының жалғ ауы - ил деген жалғ ауғ а ауысады.

 

1 сурет - Пептидтік байланыстың тү зілуі.

Мысалы жоғ арыда келтірілген дипептид аланилглицин деп аталады.

Пептидтік байланыс – ө те берік байланыс. Бұ л амин қ ышқ ылдарының карбониль тобының кө міртегісі мен имин тобының азотын байланыстыратын осьті айналуына кедергі жасайды.

Дисульфидті байланыс, олбір немесе екі полипептид тізбектерінің ә р тү рлі аймақ тарында орналасқ ан екі цистеиндегі тио (сульфгидрил) топтарының кү кірт атомдарының арасындағ ы байланыс, бұ л байланыс нә тижесінде цистин тү зіледі.