Теоретические сведения. Кафедра микробиологии и биохимии

ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО РЫБОЛОВСТВУ

ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ

«МУРМАНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ ТЕХНИЧЕСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ»

 

Кафедра микробиологии и биохимии

 

 

Методические указания

К выполнению практических работ

 

По дисциплине: Молекулярная биология

для направлений 020200.62 и 020400.62 «Биология»; профилей «Микробиология», «Биохимия», «Биоэколония», «Экология», «Общая биология»

Форма обучения: очная, очно-заочная

Мурманск

Составитель – Елена Викторовна Макаревич, канд. биолог. наук, доцент, заведующая кафедрой микробиологии и биохимиии Мурманского государственного технического университета

 

Методические указания к выполнению контрольных работ рассмотрены и одобрены на заседании кафедры-разработчика «____»_________________2013 г., протокол № _____.

 

 

Рецензент – Ольга Юрьевна Богданова, канд. биол. наук, профессор кафедры микробиологии и биохимии Мурманского государственного технического университета

 

 

 

ОГЛАВЛЕНИЕ

Модуль 1. ОБЪЕКТЫ МОЛЕКУЛЯРНОЙ БИОЛОГИИ СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БИОМОЛЕКУЛ

1. Практическая работа № 1 БЕЛКИ.

 

 

Практическая работа № 1

СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ

Теоретические сведения

● Белки — это природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков α- аминокислот.

Пептидная

группа

┌-------- ┐;

¦ O H ¦

¦ | | | ¦

H₂N─HC-¦-C—N-¦-CH—COOH

| ¦ ¦ |

R ¦ ↑ ¦ R

пептидная

связь

 

Каждую аминокислоту, входящую в состав белка, называют аминокислотным остатком. Аминокислотные остатки в молекуле белка соединены пептидными связями. Длина пептидной связи составляет 0,1325 нм, представляя собой среднюю величину между длинами одинарной С—N связи (0,146 нм) и двойной С = N связи (0,127 нм), т. е. пептидная связь частично имеет характер двойной связи (Рис.1.).

Рис.1 Пептидная связь

Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков — боковых радикалов аминокислотных остатков. Полипептидная цепь имеет определенное направление, поскольку каждый из ее строительных блоков имеет разные концы: амино- и карбоксильную группы. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец). Эти свойства пептидной группировки определяют структуру полипептидной цепи, фрагмент которой представлен ниже:

H₂N- СН - СО - (NН - СН - СО) _n - NН - СН - СООН

│ │ │;

R R R

(N-конец) (С-конец)

Именно радикалами и различаются аминокислотные остатки (табл. 1).

Таблица 1.