Алифатические аминокислоты

Глицин	Аланин
Валин*	Лейцин*
Изолейцин*

Кислые аминокислоты

Аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

Основные аминокислоты

Аргинин	Лизин*
Орнитин

Аминокислоты, содержащие амидную группу

Глутамин

Аспарагин

Серусодержащие аминокислоты

Цистеин

Метионин*

Гидроксиаминокислоты

Серин

Треонин*

Карбоциклические ароматические аминокислоты

Фенилаланин*

Тирозин

Гетероциклические ароматические аминокислоты

Триптофан*

Гистидин

Циклические аминокислоты

Пролин

4-гидроксипролин

 

Для полного усвоения темы надо знать формулы биогенных аминов(ГАМК, ß- аланин, аминоэтанол, 2-аминоэтантиол, гистамин) и амидов- глутамина и аспарагина.

 

Кислотно-основные свойства аминокислот

 

аминокислота	рКа(СООН)	рКа(NH2)	{ a }D(в воде)
аланин	2,35	9,87	+ 8,5
4-аминомасляная кислота	4.03	10.56
аргинин	1,82	8,99	+ 12,5
аспарагин	2,14	8,72	+ 28.0
аспарагиновая кислота	1,99; 3,80	9,90	+ 25
валин	2,29	9,74	+28,3
глицин	2,35	9,78
глутаминовая кислота	2,10; 4, 07	9,47	+12,0
глутамин	2,17	9,13	+6,3
лейцин	2,33	9,74	- 11,0
лизин	2,16	9,06; 10,54(а)	+13,5
пролин	1,95	10,64	-86,2
серин	2,19	9,21	-7,5
тирозин	2,20; 10,41(ОН)	9,21
треонин	2,09	9,10
триптофан	2,46	9,41	-33,7
фенилаланин	2,20	9,31	-34,5
цистеамин(меркамин)	8.35(SH)	10,81
цистеин	1,92; 8,37(SH)	10,70	-16,5

1. Сравните кислотные свойства(по первой группе) аспарагиновой и глутаминовой кислот.
2. Сравните основные свойства а - и ω- аминогрупп лизина. Подтверждают ли эти

данные схему образования цвиттер- иона?

ЛЕКЦИЯ 8

ПОЛИПЕПТИДЫ. БЕЛКИ

Содержание лекции

8.1. Определения «пептид», «белок»

Биологические функции пептидов и белков.

8.2.Классификация белков

8.3. Строение пептидов и белков

8.3.1.Пептиды. Образование пептидной связи, ее электронное строение (делокализация, NН кислотный центр, таутомерия);

8.3.2.Вторичная структура белка. Белки глобулярные и фибрилярные. Характер

внутри- и межмолекулярных взаимодействий;

8.3.3. Третичная и четвертичная структура белка. Стабилизация глобуляр­ных белков

(ионные, ковалентные, дисперсионные связи). Гидро­фильные и гидрофобные

участки; Роль SH групп пептидов и белков в биологических процессах.

8.4. Физико-химические свойства белка (амфотерные свойства, изоэлектрическая точка, способность к диализу, электрофорез белков). Денатурация белков.

8.5. Качественные реакции обнаружения белков в биологических объектах

8.6. Приложение. История развития химии белков.

Исходный уровень знаний для усвоения темы:

Теория Бренстеда-Лоури кислотно-основных свойств биоорганических соединений, классификация аминокислот, амфотерные свойства аминокислот, реакция нуклеофильного замещения - образование, гидролиз амидов, понятия «водородная связь», «изоэлектрическая точка», определение интервала значений рI аминокислот, химические свойства тиольных групп.

Ключевые слова к теме

C- концевая аминокислота, N- концевая аминокислота, белок(глобулярный, фибриллярный), денатурация, качественные реакции,, пептид, пептидная связь, а – спираль, структура белка(первичная, вторичная, третичная, четвертичная), фермент, электрофорез.

8.1. Определения «пептид» «белок»