Студопедия Главная Случайная страница Задать вопрос

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Химия простых белков





Протамины и гистоны

Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном балками с небольшой молекулярной массой.

Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок – клупеин, выделенный из молок сельди: из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура крупеина.

Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины, скорее всего, являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков.

Гистонытакже являются белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин, содержание которых, не превышает 20-30%. Молекулярная масса гистонов намного больше нижнего предела молекулярной массы белков. Эти белки сосредоточены в основном в ядрах клеток в составе дезоксирибонуклеопротеинов и играют важную роль в регуляции экспрессии генов.

Проламины и глютеины

Это белки растительного происхождения, отличаются своеобразием аминокислотного состава и физико-химических свойств. Они содержатся в основном в семенах злаков (пшеница, рожь, ячмень и т.д.), составляя основную массу клейковины. Характерной особенностью проламинов является растворимость в 60-80% водном растворе этанола, в то время как все остальные простые белки в этих условиях обычно выпадают в осадок.

Наиболее изучены оризенин (белок из риса), глютеин и глиадин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), гордеин (из ячменя).

Установлено, что проламины содержат 20-25% глютаминовой кислоты и 10-15% пролина.

Альбумины и глобулины

Эти белки относятся к белкам, широко распространенным в органвх и тканях животных. Наиболее богатыми ими белки сыворотки крови, молока, яичный белок, мышцы и др. В плазме крови человека в норме содержится около 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами.

Альбумины и глобулины – это глобулярные белки, различающиеся по растворимости.

Необходимо отметить, что само определение «альбумины» и «глобулины» основано на их растворимости в дистиллированной воде и полунасыщенном растворе (NH4)2SO4. Однако глобулины растворимы только в разбавленных солевых растворах.

Склеропротеины

Это фибриллярные белки, составляющие основу соединительной ткани животных и человека (коллаген, кератин, эластин и др.).

2 - Сложные белки(протеиды): липопротеиды, гликопротеиды нуклеопротеиды, фосфопротеиды, металлопротеиды, хромопротеиды.

Данные белки(протеиды) – содержат в своем составе небелковый компонент – простетическую группу.

По небелковому компоненту протеиды классифицируются на:

1) Липопротеиды– белки, содержащие липиды (хилимикроны, ЛВП, ЛНП, ЛОНП) – основная функция которых – транспорт липидов в организме.

2) Гликопротеиды– белки связанные с углеводами. Как правило эти белки являются мембранными белками, ответственными за иммунитет, группы крови,молекулярное распознавание, свертывание крови.

3) Нуклеопротеиды – белки связанные с нуклеиновыми кислотами. Например, в хромосомах ДНК намотана вокруг белков гистонов, вирусы также можно считать нуклеопротеинами.

4) Фосфопротеиды – белки, содержащие остатки фосфорной кислоты.

Примером служат: казеиноген молока, вителлин желтков яиц, ихтулин (белок икры рыб).

5) Металлопротеиды- это белки, связанные с ионами металловю

Например, белок ферритин, необходим для хранения железа. Многие металлопротеины являются ферментами, например, алкогольдегидрогеназа, окисляющая спирт, содержит ион цинка.

6) Хромопротеиды– белки, связанные с окрашенными соединениями (хромос – греч. – цвет). К таким белкам относятся – гемоглобин – белок, переносящий кислород в крови, миоглобин- белок, запасающий кислород в мышцах.

Классификация протеидов является условной.

Например, гемоглобин можно отнести и к хромопротеинам, и к металлопротеинам, а казеиноген молока – к фосфопротеинам и металлопротеинам (т.к. содержит ионы кальция).

Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки".Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.

Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты - цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции (например, в составе гемоглобина переносит О2, а в составе цитохромов - электроны).

Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.

В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам.

Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами.

Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин)и небелковой части (простетическая группа), называют "холопротеин".

На рисунке представлена трехмерная схема жидкостно-мозаичной модели мембраны Сингера - Николсона на которойизображены глобулярные интегральные белки, погруженные в липидный бислой. Часть белков является ионными каналами, другие (гликопротеины) содержат олигосахаридные боковые цепи, участвующие в узнавании клетками друг друга и в межклеточной. Молекулы холестерола вплотную примыкают к фосфолипидным головкам и фиксируют прилегающие участки "хвостов". Внутренние участки хвостов молекулы фосфолипидов не ограничены в своем движении и ответственны за текучесть мембраны (Bretscher, 1985).

Мембрана имеет толщину 8-12 нм и состоит из бимолекулярного слоя липидов, причем гидрофобные концы молекул фосфолипидов и триглицеридов направлены внутрь, а наружу - гидрофильные головки. В двойной слой липидов встроены белки, которые пронизывают липидный слой насквозь, либо погружены в него частично. Существуют периферийные белки, покрывающие некоторые мембраны с одной или двух сторон сетью вытянутых молекул.

Рисунок - 1 — гликолипид, 2 — ионный канал, 3 — фосфолипид, 4 — интегральный белок, 5 — олигосахаридная боковая цепь, б — гидрофобный участок α—спирали, 7 — α—спиральная белковая молекула, 8 — холестерин, 9 — наружная поверхность, 10 — липидная сердцевина, 11 — внутренняя поверхность.

При этом молекулы фосфолипидов и белков находятся в непрерывном движении и взаимодействии. Липидный слой определяет основные структурные особенности биологических мембран, а белки ответственны за большинство функций мембран (транспорт, передача сигналов и т.д.). В активном состоянии мембрана имеет жидкую консистенцию, которая зависит от соотношения насыщенных и ненасыщенных жирных кислот.

В настоящее время выявлено четыре основных механизма транспорта через цитоплазматическую мембрану как клетки, так и клеточных органелл: диффузия, осмос, активный транспорт, экзо- и эндоцитоз.

Мембранные белки локализованына поверхности мембраны или могут быть внедрены на различную глубину в гидрофобную зону. Некоторые белки пронизывают мембрану насквозь, и различные гидрофильные группы одного и того же белка обнаруживаются по обе стороны клеточной мембраны. Белки, обнаруженные в плазматической мембране, играют очень важную роль: они участвуют в образовании ионных каналов, играют роль мембранных насосов и переносчиков различных веществ, а также могут выполнять рецепторную функцию.






Дата добавления: 2014-10-22; просмотров: 426. Нарушение авторских прав

Studopedia.info - Студопедия - 2014-2017 год . (0.089 сек.) русская версия | украинская версия