Зони відносної потужності м'язової роботи

А Б

Рисунок 9.6

При зростанні концентрації іонів Са²⁺ в саркоплазмі м’язового волокна, ці іони взаємодіють з тропоніном С

(1 молекула тропоніну зв’язує 4 іони Са²⁺). У результаті цієї взаємодії змінюється конформація тропоніну, тропоміозин занурюється вглиб актинової фітаменти і активні центри актину звільнюються. Скорочення стає можливим

Скорочення волокон міокарда починається зі зв'язування тропонином вийшов з саркоплазматичного ретікулюма в межфібріллярное простір кальцію. Зв'язування кальцію викликає зміни конформації тропонін-тропоміозі-нового комплексу. В результаті цього відкриваються активні центри і відбувається взаємодія Актинові і міозінових ниток. При цьому стимулюється АТФазна активність міозінових містків, відбувається розпад АТФ і виділяється енергія використовується на ковзання ниток один щодо одного, що приводить до скорочення міофібрил. За відсутності іонів кальцію тропонин перешкоджає утворенню актомиозинового-го комплексу і посиленню АТФазной активності міозину. Морфологічні і функціональні особливості міокарда свідчать про тісний зв'язок між внутрішньоклітинним депо кальцію і внутрішньоклітинної середовищем. Так як запаси кальцію у внутрішньоклітинних депо невеликі, велике значення має вхід кальцію в клітину під час генерації потенціалу дії (див. рис. 9.10). Потенціал дії і скорочення міокарда збігаються за часом. Надходження кальцію з зовнішнього середовища в клітку створює умови для регуляції сили скорочення міокарда. Велика частина входить в клітку кальцію, очевидно, поповнює його запаси в цистернах сарко-плазматичного ретикулума, забезпечуючи наступні скорочення.

Видалення кальцію з клітинного простору призводить до роз'єднання процесів збудження і скорочення міокарда. Потенціали дії при цьому реєструються майже в незмінному вигляді, але скорочення міокарда не відбувається. Речовини, що блокують вхід кальцію під час генерації потенціалу дії, викликають аналогічний ефект. Речовини, що пригнічують кальцієвий струм, зменшують тривалість фази плато і потенціалу дії і знижують здатність міокарда до скорочення. При підвищенні вмісту кальцію в міжклітинному середовищі і при введенні речовин, що підсилюють вхід цього іона в клітину, сила серцевих скорочень збільшується. Таким чином, потенціал дії відіграє роль пускового механізму, викликаючи звільнення кальцію з цистерн саркоплаз-автоматично ретикулума, регулює скоротливість міокарда, а також поповнює запаси кальцію у внутрішньоклітинних депо.

2 Біологічна роль білків.

 

 

Роль білків в організмі важко переоцінити. Саме тому наш курс починається з опису ролі і будови саме цього класу біоорганічних сполук. Білки в організмі виконують такі функції.

 

Структурна або пластична функція. Білки є універсальним будівельним матеріалом, з якого складаються практично всі структури живих клітин. Наприклад, в організмі людини білки складають близько 1/6 від маси тіла. Причому, у тренованих людей з добре розвиненими м'язами ця цифра може бути і вище.

 

^ Каталітична функція. Багато білки, звані ферментами або ензимами, виконують в живих системах функцію каталізаторів, тобто змінюють швидкості протікання хімічних реакцій (про що докладно буде сказано нижче)

 

^ Скорочувальна функція. Саме білкові молекули лежать в основі всіх форм руху живих систем. М'язове скорочення = це, перш за все робота білків.

 

^ Регуляторна функція. В основі цієї функції лежить здатність білкових молекул реагувати і з кислотами і підставами, звані в хімії амфотерні. Білки беруть участь у створенні гомеостазу організму. Багато білки є гормонами.

 

^ Рецепторная функція. В основі цієї функції лежить здатність білків реагувати на виникаючі зміни умов внутрішнього середовища організму. Різні рецептори в організмі, чутливі до температури, тиску, освітленості є білками. Рецептори гормонів - це теж білки.

 

^ Транспортна функція. Білкові молекули мають великий розмір, добре розчинні у воді, що дозволяє їм легко переміщатися по водним розчинам і переносити різні речовини. Наприклад, гемоглобін переносить гази, альбуміни крові переносять жири та жирні кислоти.

 

 

^ Захисна функція. Білки захищають організм, насамперед, беручи участь у створенні імунітету.

 

Енергетична функція. Білки не є головними учасниками енергетичного обміну, але все ж до 10% добової потреби організму в енергії забезпечують саме вони. У той же час, це занадто цінний продукт, щоб використовувати його, як джерело енергії. Тому білки використовуються як джерело енергії тільки після вуглеводів і жирів.

 

3 Будова молекули білка.

 

 

Білки - цей високомолекулярні азотовмісні сполуки, що складаються з амінокислот. До складу білків входять сотні залишків амінокислот. Однак всі білки, незалежно від походження утворюються 20 видами амінокислот. Ці 20 амінокислот називають, тому Протеїногенні.

 

Амінокислоти містять карбоксильну групу COOH і аміногрупу NH2. Правда, деякі білки все ж містять в дуже малих кількостях амінокислоти, які не входять до складу протеіногенних. Такі амінокислоти називають мінорними. Вони утворюються з протеіногенних амінокислот після завершення синтезу білкових молекул.

 

 

Амінокислоти з'єднуються один з одним пептидного зв'язком, утворюючи довгі нерозгалужені ланцюги - поліпептиди. Пептидний зв'язок виникає при взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти і аміногрупи інший з виділенням води. Пептидні зв'язки володіють високою міцністю, їх утворюють всі амінокислоти. Саме, ці зв'язки утворюють перший рівень організації білкової молекули - первинну структуру білка. Первинна структура - це послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі білка.

 

^ Вторинна структура білка представляє собою спіральну структуру, утворену, головним чином, за рахунок водневих зв'язків.

 

Третинна структура білка представляє собою глобулу або клубочок, в яку згортається вторинна спіраль в деяких білках. В освіті глобули беруть участь різні міжмолекулярні сили, перш за все дисульфідні містки. Оскільки дисульфідні зв'язки утворюються амінокислотами, які містять сірку, то глобулярні білки зазвичай містять багато сірки.

 

Деякі білки утворюють четвертинних структуру, що складається з декількох глобул, званих тоді субодиницями. Наприклад, молекула гемоглобіну складається з чотирьох субодиниць, що виконують єдину функцію.

 

^ Всі структурні рівні молекули білка залежать від первинної структури. Зміни в первинній структурі ведуть до змін на інших рівнях організації білка.

 

4 Класифікація білків.

 

 

Класифікація білків базується на їх хімічному складі. Відповідно до цієї класифікації білки бувають прості і складні. Прості білки складаються тільки з амінокислот, тобто з одного або декількох поліпептидів. До простих білків, наявними в організмі людини, відносяться альбуміни, глобуліни, гістони, білки опорних тканин.

 

У молекулі складного білка, крім амінокислот, ще мається неамінокіслотная частина, звана простетичної групою. В залежності від будови цієї групи виділяють такі складні білки, як фосфопротеіди (містять фосфорну кислоту), нуклеопротеїди (містять нуклеїнову кислоту), глікопротеїди (містять вуглевод), ліпопротеїди (містять ліпоїдів) та інші.

 

Відповідно до класифікації, яка базується на просторовій формі білків, білки поділяються на фібрилярні і глобулярні.

 

Фібрилярні білки складаються з спіралей, тобто переважно із вторинної структури. Молекули глобулярних білків мають кулясту і еліпсоїдну форму.

 

Прикладом фібрилярних білків є колаген - найпоширеніший білок в тілі людини. На частку цього білка припадає 25 - 30% від загального числа білків організму. Колаген володіє високою міцністю і еластичністю. Він входить до складу судин м'язів, сухожиль, хрящів, кісток, стінки судин.

 

Прикладом глобулярних білків є альбуміни і глобуліни плазми крові.

 

 

§ 5. Фізико-хімічні властивості білків.

 

Однією з головних особливостей білків є їх велика молекулярна маса, яка коливається в діапазоні від 6000 до кількох мільйонів дальтон.

 

Іншим важливим фізико-хімічною властивістю білків є їх амфотерність, тобто наявність, як кислотних, так і основних властивостей. Амфотерність пов'язана з наявністю у складі деяких амінокислот вільних карбоксильних груп, тобто кислотних, і аміногруп, тобто лужних. Це призводить до того, що в кислому середовищі білки проявляють лужні властивості, а в лужному середовищі - кислотні. Однак за певних умов білки проявляють нейтральні властивості. Значення рН, при якому білки проявляють нейтральні властивості, називається ізоелектричної точкою. Ізоелектрична точка для кожного білка індивідуальна. Білки за цим показником ділять на два великі класи - кислі та лужні, так як ізоелектрична точка може бути зрушена або в одну, або в іншу сторону.

 

Ще одна важлива властивість білкових молекул - це розчинність. Незважаючи на великий розмір молекул білки досить добре розчинні у воді. Причому розчини білків у воді досить стійкі. Першою причиною розчинності білків є наявність на поверхні молекул білків заряду, завдяки чому білкові молекули практично не утворюють нерозчинні у воді агрегати. Другою причиною стійкості білкових розчинів є наявність у білкової молекули гідратної (водної) оболонки. Гидратная оболонка відокремлює білки один від одного.

 

Третє важливе фізико-хімічна властивість білків - це висолювання, тобто здатність випадати в осад під дією водовіднімаючих засобів. Висолювання - процес оборотний. Ця здатність то переходити в розчин, то виходити з нього дуже важлива для прояву багатьох життєвих властивостей.

 

Нарешті, найважливішим властивістю білків є його здатність до денатурації. Денатурація - це втрата білком нативних. Коли ми робимо яєчню на сковороді, ми отримуємо необоротну денатурацію білка. Денатурація полягає в постійному або тимчасовому порушенні вторинної та третинної структури білка., Але при цьому первинна структура зберігається. Крім температури (вище 50 градусів) денатурацію можуть викликати інші фізичні фактори: випромінюванні, ультразвук, вібрація, сильні кислоти і луги. Денатурація може бути оборотною і необоротною. При невеликих впливах руйнування вторинної та третинної структур білка відбувається незначне. Тому білок при відсутності денатуруючого може відновити свою нативну структуру. Процес зворотний денатурації називається ренатурації. Однак при тривалому і сильному впливі ренатурації стає неможливою, а денатурація, таким чином, незворотною.

 

 

§ 6. Будова ферментів.

 

 

Ферменти або ензими - це білки, що виконують в організмі каталітичні функції. Каталіз передбачає, як прискорення, так і сповільнення хімічних реакцій.

 

Ферменти практично завжди прискорюють хімічні реакції в організмі, причому, прискорюють у десятки і сотні разів. У інших реакцій, що проходять під контролем ферментів, швидкість в їх відсутність падає практично до нуля.

 

Ділянка ферменту, який бере безпосередню участь у каталізі, називається активним центом. Він може бути по різному організований у ферментів, що мають тільки третинну і четвертинних структуру. У складних білків в утворенні активного цента беруть участь, як правило, всі субодиниці, а також їх простетичної групи.

 

В активному центрі виділяють дві ділянки - адсорбційний і каталітичний.

 

^ Адсорбційний ділянка - це центр зв'язування. Він за своєю будовою відповідає структурі реагуючих речовин, званих в біохімії субстратами. Кажуть, що субстрати і адсорбційний центр ферменту збігається як ключ і замок. У більшості ферментів один активний центр, але бувають ферменти, які мають декілька активних центрів.

 

Треба сказати, що в ферментативної реакції бере участи не тільки активний центр ферменту, але й інші його частини. Загальна конформація ферменту відіграє важливу роль в його активності. Тому, зміна навіть однієї амінокислоти в частині молекули, яка не має відношення безпосередньо до активного центру, може сильно вплинути на активність ферменту і навіть звести її до нуля. Завдяки зміні конформації ферменту відбувається «пристосування» його активного центру до структури субстратів, що беруть участь в ускоряемой ферментом реакції.

 

 

§ 7. Механізм дії ферментів. Специфічність.

 

 

Треба пам'ятати, що при здійсненні каталітичної функції, сам каталізатор не міняє своєї хімічної природи. Це твердження справедливо і для ферментів.

 

У будь каталітичної реакції, здійснюваної ферментами, розрізняють три стадії.

 

Освіта фермент-субстратного комплексу. На цій стадії активний центр ферменту, зв'язується з субстратами за рахунок слабких зв'язків, зазвичай водневих. Особливістю цього етапу є повна оборотність, так як фермент-субстратної комплекс легко може розпадатися на фермент і субстрати. На цій стадії виникає сприятлива орієнтація молекул субстратів, що сприяє прискоренню їхньої взаємодії.

 

Ця стадія проходить за участю каталітичної ділянки активного центру. Сутність цього етапу полягає в зниженні енергії активації і прискоренні реакції між субстратами. Результатом цього етапу є утворення нового продукту.

 

На цій стадії відбувається відділення готового продукту від активного центру зі звільненням ферменту, який знову готовий для здійснення своєї функції.

 

У клітці ферменти, що каталізують багатостадійні процеси часто об'єднуються в комплекси, звані мультиферментного системами. Найчастіше ці комплекси вбудовані в біомембрани або пов'язані з органоидами клітин. Таке об'єднання ферментів робить їх роботу більш ефективною.

 

У деяких випадках білки-ферменти містять небілкової компоненти, що беруть участь в каталізі. Такі небілкові елементи називаються коферментами. Більшість коферментів у своєму складі містять вітаміни.

 

Найважливішою властивістю ферментів є їх висока специфічність. У біохімії існує правило: одна реакція - один фермент. Розрізняють два види специфічності: специфічність дії і специфічність субстратна.

 

^ Специфічність дії - це здатність ферменту каталізувати лише один певний тип хімічної реакції. Якщо субстрат може вступати в різні реакції, то для кожної реакції потрібен свій фермент.

 

^ Субстратна специфічність - це здатність ферменту діяти тільки на певні субстрати.

 

Субстратна специфічність буває абсолютна і відносна.

 

^ При абсолютної специфічності фермент каталізує перетворення тільки одного субстрату.

 

При відносній - може бути група схожих субстратів.

8. Від чого залежить швидкість ферментативних реакцій?

 

 

В основі хімічних реакцій лежить енергія активації. Якщо енергія активації висока, то речовини не можуть вступити в реакцію або швидкість їх взаємодії буде низькою. Ферменти знижують поріг енергії активації.

 

Швидкість ферментативних реакція істотно залежить від багатьох факторів. До них відносяться концентрації речовин учасників ферментативної реакції, а також умови середовища, в яких протікає реакція.

 

Показано, що чим вище концентрація ферменту, тим вище швидкість реакції. Це пояснюється тим, що концентрація ферменту набагато нижче концентрації субстрату.

 

При низьких концентраціях субстрату швидкість проходження реакції прямо пропорційна концентрації субстратів. Однак по мірі зростання концентрації субстрату вона починає сповільнюватися і, нарешті, досягнувши максимальної швидкості, перестає рости. Це пов'язано з тим, що в міру збільшення концентрації субстрату кількість вільних активних центів стає обмежуючим фактором.

 

Температура впливає на ферментативні реакції своєрідно. Справа в тому, що ферменти - це білки, а це означає, що при високих температурах (вище 80 градусів), вони повністю втрачають активність. Тому для ферментативних реакцій існує поняття температурного оптимуму. Таким оптимумом для більшості ферментів є температура тіла 37 - 40 градусів. При низьких температурах ферменти також неактивні.

 

Ще одним фактором, що визначає активність ферментів, є рН середовища. Тут для кожного ферменту існує свій рН-оптимум. Наприклад ферменти шлункового соку мають рН-оптимум в кислому середовищі (рН - 1,0 до 2,0), а ферменти підшлункової залози воліють лужне середовище (рН - 9,0 - 10,0).

 

Крім зазначених вище факторів на швидкість ферментативних реакцій надають різні речовини - інгібітори і активатори.

 

Інгібітори - це, найчастіше, низькомолекулярні речовини, які гальмують швидкість реакції. Інгібітор зв'язується з ферментом, заважаючи йому здійснювати свою функцію.

 

Активатори - речовини, що вибірково підвищують швидкість ферментативних реакцій.

 

Гормони можуть виступати і активаторами, і інгібіторами ферментів.

 

Швидкість ферментативних реакцій залежить і від ряду інших факторів:

 

зміни швидкості синтезу ферментів;

 

. модифікації ферментів;

 

зміна конформації ферменту

 

 

§ 9. Класифікація та номенклатура ферментів.

 

 

Сучасна класифікація ферментів базується на характеристиці хімічної реакції, що каталізується ферментом. Розрізняють шість основних класів ферментів.

 

Оксидоредуктаз - ферменти, що каталізують окислювально-відновні реакції. Схематично це виглядає так:

 

A + В → С + D

 

Трансферази - ферменти, що каталізують перенесення хімічних угруповань з однієї молекули на іншу

 

AВ + С → А + НД

 

Гідролази - ферменти, що розщеплюють хімічні зв'язки шляхом приєднання води, тобто гідролізу.

 

АВ + Н2О → А - Н + В - ОН

 

Ліази - ферменти каталізують розщеплення хімічних зв'язків без приєднання води:

 

АВ → А + В

 

Ізомерази - ферменти, що каталізують ізомерні перетворення, тобто перенесення окремих хімічних груп в межах однієї молекули:

 

 

А → В

 

Синтетази - ферменти каталізують реакції синтезу, що відбуваються за рахунок енергії АТФ:

 

А + В → АВ

 

↑ енергія

 

АТФ + Н2О → АДФ + H3PO4

 

 

Кожен клас в свою чергу ділиться на підкласи, а ті на подподкласси.

 

Назва ферменту, як правило складається з двох частин. Перша частина відображає назва субстрату, перетворення якого каталізується даним ферментом. Друга частина назви має закінчення «-аза», вказує на природу реакції. Наприклад, фермент, відщеплюється від молочної кислоти (лактату) атоми водню, називається лактатдегідрогеназа. А фермент, що каталізує ізомеризації глюкозо-6-фосфату в фруктозо-6-фосфат називається глюкозофосфатізомераза. Фермент, який бере участь у синтезі глікогену називається глікогенсинтетазу.

 

 

Тема2. ЕТАПИ МЕТАБОЛІЗМУ І біологічного окислення.

 

 

Питання лекції та семінарського заняття.

 

1. Загальна характеристика обміну речовин.

 

2. Будова та біологічна роль АТФ.

 

3. Тканинне дихання.

 

4. Анаеробне, мікросомальне і вільнорадикальне окислення.

 

 

§ 1. Загальна характеристика обміну речовин.

 

 

Обмін речовин і енергії - це обов'язкова умова існування живих організмів.

 

Організм із зовнішнього середовища отримує енергію та будівельні речовини, потім ці речовини переробляються і, нарешті, непотрібні продукти переробки виділяються з організму в навколишнє середовище. Таким чином, обмін речовин може бути представлений у вигляді трьох процесів.

 

1. Травлення - це процес в ході якого харчові речовини, як правило високомолекулярні і для організму чужорідні, під дією травних ферментів розщеплюються і перетворюються в прості з'єднання - універсальні для всіх живих організмів. Білки, наприклад, розпадаються на амінокислоти точно такі ж як амінокислоти самого організму. З вуглеводів їжі утворюється універсальний моносахарид - глюкоза. Тому кінцеві продукти травлення можуть вводитися у внутрішнє середовище організму і використовуватися клітинами для різноманітних цілей.

 

2. Метаболізм - це сукупність хімічних реакцій, що протікає у внутрішньому середовищі організму. Правда, іноді слово «метаболізм» розуміють як синонім обміну речовин.

 

3. Виділення - це процес видалення відпрацьованих речовин з організму. Цей процес відбувається, як на останніх етапах травлення, так і в ході метаболізму. В останньому випадку у виділенні бере участь кров і особливі органи виділення продуктів розпаду азотистих речовин - нирки.

 

Розглянемо, однак, більш докладно власне метаболізм.

 

Метаболізм включає в себе два процеси, які є двома його нерозривними сторонами: катаболізм і анаболізм.

 

Катаболізм - це процеси розщеплення речовин, результатом яких є отримання енергії і отримання молекул меншого розміру. Кінцевими продуктами катаболізму є вуглекислий газ, вода, аміак.

 

Катаболізм в організмі людини і більшості живих істот характеризується наступними особливостями.

 

У процесі катаболізму переважають реакції окислення.

 

Катаболізм протікає зі споживанням кисню.

 

У процесі катаболізму виділяється енергія, приблизно половина якої акумулюється в формі молекул аденозинтрифосфату (АТФ). Значна частина енергії виділяється вигляді тепла.

 

 

Анаболізм - це реакції синтезу. Для цих процесів характерні наступні особливості.

 

Анаболізм - це, головним чином, реакції відновлення.

 

У процесі анаболізму відбувається споживання водню.

 

Джерелом енергії для реакцій анаболізму служить АТФ.

II. Якими шляхами проходить енергозабезпечення м»язів при роботі що відноситься до зон великої та помірної потужностей. Які джерела енергії залучаються при виконанні такої роботи?

 

Основним паливом для м'язового скорочення є хімічна сполука, називане АТФ (аденозинтрифосфорная кислота). Це з'єднання в живому організмі існує миллисекунди, і запаси його невеликі, тому існують механізми його заповнення. Варто підкреслити, що інтенсивні тренування не збільшують запасів АТФ, а впливають на механізм її розпаду й відновлення. Існує три джерела заповнення запасів АТФ - креатиновий шлях, лактатний і аеробний. Креатиновий шлях - це найшвидший шлях виділення АТФ. Цей механізм не вимагає кисню й не дає побічних продуктів розпаду. Однак він не забезпечує більших запасів АТФ - виробленої АТФ вистачає на 30 секунд роботи м'язів. Лактатний шлях теж не вимагає кисню. Витрачаються запаси глікогену, накопичені в м'язах і печінці. Лактатний шлях неощадливий, він викликає нагромадження молочної кислоти в організмі й приводить до зрушення РН у кислу сторону. Цей шлях є основним при виконанні силових і швидкісно-силових навантажень протягом щодо короткого тимчасового відрізка. Виробленої АТФ при цьому вистачає на дві-три мінути роботи, а іноді й на більший час. Ктомуже запаси глікогену в м'язах помітно збільшуються при тренуваннях. Аеробний шлях синтезу АТФ запускається не відразу, а в міру надходження кисню до м'язів. Можливості цього механізму залежать прямо від системи подиху й кровообігу. Топливомдля цього шляху синтезу АТФ є білки й жири організму, а також багато ферментів, коферменти, різні кислоти, тобто витрачаються власні запаси організму. При цьому відсутнє нагромадження молочної кислоти, практично повністю відсутні побічні продукти розпаду. Таким чином, всі фізичні навантаження можна підрозділити на два види: анаеробн ие й ае робние. Анаеробние навантаження - це ті навантаження, при яких використовуються креатиновий і лактатний шляхи синтезу АТФ без участі кисню, тобто це короткі й потужні навантаження (біг на короткі дистанції, підйом ваг і т.д.). При такому тренуванні відбувається нарощування м'язової маси, що не робить, однак, позитивного впливу на серце, посудини й легені. Навпаки, серцево-судинна й дихальна системи при потужних анаеробних навантаженнях як би одержують удар під дих, що може привести до гіпертонії, стенокардії й інших захворювань. Аеробні навантаження - це фізичні вправи невеликого або середнього ступеня інтенсивності, виконувані протягом досить тривалого тимчасового відрізка. До них можна віднести біг, плавання, ходьбу на лижах. Наприкінці 80-х років з'явилася ритмічна гімнастика під музику - аеробика. При такому виді навантажень м'язи гіпертрофуються набагато менше, ніж при анаеробной навантаженню, але істотно підвищується їхня витривалість, а також зростають можливості інших систем організму. Більше аеробні навантаження впливають на серцевий м'яз, збільшуючи її в обсязі, а при значних аеробних перевантаженнях можлива патологічна гіпертрофія міокарда, що чревате порушеннями серцевого ритму. Можливості використовувати аеробний шлях енергозабезпечення в кожної людини різні. Тренування, особливо у видах спорту, що вимагають витривалості, збільшують можливість у два-три рази й більше. Для виміру можливостей використовувати аеробний шлях синтезу АТФ застосовують велоергометр, тредмил тест, при яких змінюється максимальне споживання кисню. Після регулярних занять аеробними навантаженнями протягом двох-трьох місяців у середньої людини максимальне споживання кисню збільшується у два рази

Зони відносної потужності м'язової роботи

Нині прийнято різні класифікації потужності м'язової діяльності. Один із них - класифікація поB.C.Фарфелю, що базується в становищі у тому, що потужність виконуваної фізичної навантаження обумовлена співвідношенням між трьома основними шляхами ресинтезу АТФ, функціонуючими в м'язах під час роботи. Відповідно до цієї класифікації виділяють чотири зони відносної потужності м'язової роботи: максимальної,субмаксимальной, великий і помірної потужності.

Праця у зоні максимальної потужності може тривати досить протягом 15-20 з. Основне джерело АТФ цих умовах -креатин-фосфат. Лише наприкінці роботикреатинфосфатная реакція заміщуєтьсягликолизом. Прикладом фізичних вправ, виконуваних у зоні максимальної потужності, є біг на короткі дистанції, стрибки у довжину та висоту, деякі гімнастичні вправи, підйом штанги та інших.

Праця у зонісубмаксимальной потужності має тривалість до 5 хв. Ведучий механізм ресинтезу АТФ -гликолитический. На початку роботи, поки гліколіз не досяг максимальної швидкості, освіту АТФ у день рахуноккреатинфосфата, тож під кінець роботи гліколіз починає замінюватисьтканевим диханням. Праця у зонісубмаксимальной потужності характеризується найвищим кисневим боргом - До 20 л. Прикладом фізичні навантаження у цій зоні потужності є біг на середні дистанції, плавання на короткі дистанції, велосипедні гонки на треку, біг на ковзанах наспринтерские дистанції та інших.

Праця у зоні великої потужності має граничну тривалість до 30 хв. Робота у цій зоні характерний приблизно однаковий внесокгликолиза і тканинного дихання.Креатинфосфатний Шлях ресинтезу АТФ функціонує аж у початку роботи, і тому його частка у загальному енергозабезпеченні даної роботи мала. Прикладом вправ у цій зоні потужності є біг на 5000 ц біг на ковзанах на стаєрські дистанції, лижні гонки по пагорбів, плавання на середні і довгі дистанції та інших.

Праця у зоні помірної потужності триває понад 30 хв.Энергообеспечение м'язової діяльності відбуваєтьсяаеробним шляхом. Прикладом роботи такий потужності є марафонський біг, легкоатлетичний крос, спортивна ходьба, шосейні велогонки, лижні гонки на довгі дистанції, турпоходу та інших.

Уациклических і ситуаційних видах спорту потужність виконуваної роботи багаторазово змінюється. То в футболіста біг помірною швидкістю чергується з бігом на короткі дистанції зі спринтерської швидкістю; можна знайти й такі відтинки гри, коли потужність роботи значно знижується. Такі факти можна навести із багатьох інших напрямів спорту.

Однак у ряді спортивних дисциплін все-таки переважають фізичні навантаження, які стосуються якоїсь конкретної зоні потужності. Так, фізична робота лижників зазвичай виконується з великою чи помірної потужністю, а важкої атлетики використовуються максимальні ісубмаксимальние навантаження.

Тому, за підготовці спортсменів необхідно застосовувати тренувальні навантаження, розвиваючі шлях ресинтезу АТФ, є провідним у енергозабезпеченні роботи у зоні відносної потужності, властивій цього виду спорту.

на задану тему:

"Біоенергетика м'язової діяльності"

 

Зміст

>Аеробний шлях ресинтезу АТФ

>Анаеробние шляху ресинтезу АТФ

>Креатинфосфатний шлях ресинтезу АТФ (>офеатинкиназний,алактатний)

>Гликолитический шлях ресинтезу АТФ

>Аденилаткиназная реакція

Співвідношення між різними шляхами ресинтезу АТФ при м'язової роботі

Включення шляхів ресинтезу АТФ і під час фізичної роботи

Зони відносної потужності м'язової роботи

 

Обидві фази м'язової діяльності - скорочення і розслаблення - протікають за обов'язкового використанні енергії, виділеної при гідролізі АТФ:

АТФ +Н20 -АДФ +Н3Р04 + енергія

Проте запаси АТФ в м'язових клітинах незначні та його достатньо м'язової роботи протягом 1-2 з. Тож забезпечення більш тривалої м'язової діяльність у м'язах має відбуватися поповнення запасів АТФ. Освіта АТФ в м'язових клітинах безпосередньо під час фізичної роботи називається ресинтезом АТФ і відбувається зі споживанням енергії. Залежно джерела енергії виділяють кілька шляхів ресинтезу АТФ.

Для кількісної характеристики різних шляхів ресинтезу АТФ зазвичай використовуються такі критерії:

а) максимальна потужність, чи максимальна швидкість, - це найбільше АТФ, що може утворитися в одиницю часу з допомогою даного шляху ресинтезу.Измеряется максимальна потужність в калоріях чи джоулі, з те, що 1ммоль АТФ відповідає фізіологічних умовах приблизно 12 кал чи 50 Дж. Тому цей критерій має розмірністькал/минкг м'язової рядна або відповідноДж/мин-кг м'язової тканини;

б) час розгортання - це мінімальне час, необхідне виходу ресинтезу АТФ зважується на власну найбільшу швидкість, тобто. задля досягнення максимальної потужності. Цей критерій вимірюється в одиницях часу;

в) час збереження чи підтримки максимальної потужності - це найбільше час функціонування даного шляху ресинтезу АТФ з максимальною потужністю. Одиниці виміру - з, хв, год;

р) метаболічна ємність - загальна кількість АТФ, що може утворитися під час м'язової роботи з допомогою даного шляху ресинтезу АТФ.

Залежно споживання кисню шляху ресинтезу діляться нааеробние іанаеробние.