Студопедія
рос | укр

Головна сторінка Випадкова сторінка


КАТЕГОРІЇ:

АвтомобіліБіологіяБудівництвоВідпочинок і туризмГеографіяДім і садЕкологіяЕкономікаЕлектронікаІноземні мовиІнформатикаІншеІсторіяКультураЛітератураМатематикаМедицинаМеталлургіяМеханікаОсвітаОхорона праціПедагогікаПолітикаПравоПсихологіяРелігіяСоціологіяСпортФізикаФілософіяФінансиХімія






Тема 1.2. Білки, амінокислоти: будова, властивості, біологічна роль. Класифікація.


Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 879



 

1.2.1. Амінокислоти: будова, Класифікація, властивості, біологічна роль.

 

Білки – полімери, що не розгалужуються, мінімальна структурна одиниця яких – амінокислота (АК). Амінокислоти з'єднані між собою пептидним зв'язком. У природі зустрічається близько 300 амінокислот, їх можна умовно розділити на дві групи:

1) вільні амінокислоти (непротеїногенні), що не беруть участі в утворенні білків. Так, безліч «небілкових» АК міститься в пептидних антибіотиках або є проміжними продуктами обміну білків.

2) протеїногенні, ковалентно зв'язані одна з одною у складі пептидів і білків.

Непротеїногенні амінокислоти більш різноманітні в порівнянні з протеїногенними.

До складу білків входить 20 АК у α-формі, розташованих в різній, але строго визначеної для кожного білка послідовності.

a-амінокислоти відрізняються одна від одної структурою і складом групи R (бічний ланцюг).

Амінокислоти класифікуються відповідно:

за хімічною будовою:

аліфатичні – гліцин (Глі), аланин (Ала), валін (Вал), лейцин (Лей), ізолейцин (Ілей);

оксикислоти – серін (Сер), треонін (Тре);

дикарбонові – аспарагінова кислота (Асп), глутамінова кислота (Глу);

двоосновні – лізин (Ліз), гістидин (Гіс), аргінін (Арг);

ароматичні – феніналанін (Фен), тирозин (Тир), триптофан (Три);

сіркоутримуючі – цистеін (Цис), цистин (Цит), метіонін (Мет).

за біохімічним призначенням:

глюкогенні – через ряд хімічних перетворень надходять на шлях гліколізу (окислення глюкози) – Глі, Ала, Тре, Вал, Асп, Глу, Арг, Гіс, Мет.

кетогенні – беруть участь в утворенні кетонових тіл – Лей, Іле, Тир, Фен.

за харчовою цінністю:

незамінні – не синтезуються в організмі – Гис, Іле, Лей, Ліз, Мет, Фен, Тре, Три, Вал, а у дітей – Арг, Гис.

замінні – інші.

За рахунок наявності в молекулі АК одночасно амінної і карбоксильної груп цим сполукам властиві кислотно-основні властивості. У нейтральному середовищі АК існують у вигляді біполярних іонів.

Фізико-хімічні властивості амінокислот. За хімічними властивостями амінокислоти, що мають у своєму складі амінні і карбоксильні групи, є амфотерними електролітами.

Біполярність молекул амінокислот обумовлює такі їхні властивості, як гарна розчинність у воді, високі значення діелектричних постійних і температури плавлення.

Функціональні групи амінокислот різноманітні, що дозволяє виявляти більшість їх за допомогою кольорових реакцій. Багатьох з них, дуже чуттєвих і специфічних, виявляють навіть в малих кількостях у складі складних сумішей, біологічній сировині рослинного і тваринного походження, білках. Реакція з нінгідрином лежить в основі кількісного визначення амінокислот і білків.


Таблиця 5


<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
Хімічний склад організму | Класифікація протеїногенних амінокислот
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | <== 6 ==> | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 |
Studopedia.info - Студопедия - 2014-2024 год . (0.191 сек.) російська версія | українська версія

Генерация страницы за: 0.191 сек.
Поможем в написании
> Курсовые, контрольные, дипломные и другие работы со скидкой до 25%
3 569 лучших специалисов, готовы оказать помощь 24/7