Абстрактный
Абстрактный Воздействия на молекулярную структуру дополнительной точечной мутации, прилегающих к существующим мутации E6V в серп гемоглобина клеток исследовали спектроскопически. УФ-резонансного комбинационного результаты показывают, что конформационные последствия мутации пары соли мост, βGlu 7-βLys 132, зависит от которой остатки пара изменяется. ΒK132A мутанты проявляют спектральные подписи R → T перехода в состояние как "петли" и "переключатель" регионов α 1 β 2 интерфейс. Оба однократно и мутировал гемоглобина (Hb) βΕ7Α проявляют подпись переключатель регионе R → T четвертичных переходное состояние, а не петли подписи. Отсутствие такой шарнирной области связанного четвертичных изменений вероятно происхождение наблюдаемых увеличился кислорода сродства гемоглобина к βΕ7Α мутантов. Наблюдаемое значительное уменьшение W3 α14β15 интенсивности полосы для дважды мутировал Hb βΕ7Α связано с расширенной разделение в спираль-E спирали третичный контакт β субъединиц. Результаты Hb βGlu 7-βLys 132 мутантов солевой мостик показывают, что достижение T конформации государства на шарнире области α 1 β 2 интерфейс димер может быть достигнуто различными путями интраглобин, эти пути могут быть тонкие манипуляции на мутагенные сайтов и удалить из интерфейса димера.
Кинетика конформационных изменений в гемоглобин, учился лазерным Фотолиз В. Альперт, * R. Банерджи, * и L. Линдквист † * Институт де Biologie физико-chimique, 13, улице Пьера и Марии Кюри, 75005, Париж, Франция † Laboratorie де Photophysique moléculaire дю CNRS, Университет Париж-Сюд, 91405, Орсэ, Франция
Абстрактный Фотолиз окиси углерода и кислорода, производные гемоглобина короткого лазерного импульса производит переходные виды, которые быстро спадает до нормального дезоксигемоглобину. Эффект, который наблюдается на одной цепочке белков и некооперативных агрегированных форм, были интерпретированы как соответствующие структурные изменения в гем карман на лиганд диссоциации. Распад переходных видов следующим кинетики первого порядка с постоянными в пределах от 0,8 до 1,8 × 10 7 с -1. В совместных гемоглобина, кинетические константы зависит от рН, оставаясь первой или псевдо-го порядка на всех длинах волн. Это показывает тесную связь третичной и четвертичной структуры изменений в нормальный гемоглобин.
Циклический аденозинмонофосфат (циклический AMФ, цAMФ, cAMP) — производное АТФ, выполняющее в организме роль вторичного посредника, использующегося для внутриклеточного распространения сигналов некоторых гормонов(например, глюкагона илиадреналина), которые не могут проходить черезклеточную мембрану.
|