МЕХАНИЗМ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ

На пути любой химической реакции лежит энергетический барьер, разделяющий исходное и конечное состояния ее участников. Поэтому химические реакции могут протекать лишь при условии, что реагирующие вещества преодолеют этот барьер, а для этого они должны приобрести определенную энергию.Например, для протекания химической реакции типа АВ = А + В необходимо, чтобы молекулы вещества АВ располагали энергией, достаточной для достижения вершины энергетического барьера.В исходном состоянии молекулы вещества АВ обладают неким среднестатистическим запасом энергии, которого, однако, недостаточно для начала химической реакции. Чтобы их перевести в реакционноспособное состояние, нужно затратить дополнительное количество энергии определенной величины. Такой минимальный избыток энергии, превышающий ее среднестатистический запас, которым должен обладать 1 моль вещества для достижения им вершины энергетического барьера, называется энергией активацией химической реакции. Величина энергии активации завысит от природы реагирующих веществ:ее физический смысл заключается в возможности преодоления прочности химических связей и исходных молекулах. Эту величину обычно выражают в кДж/моль и обозначают символом Еа.

Повысить скорость химической реакции можно двумя путями:

Первый путь –повышение t, т. е. ускорение теплового движения молекул, которое приводит к увеличению доли молекул, обладающих достаточной энергией для достижения вершины энергетического барьера. Как правило, повышение температуры на 10 'С вызывает ускорение химической реакции приблизительно в два раза. Однако такой путь ускорения химических реакций в условиях живого oрганизма невозможен, так как живая материя состоит в основном из органических веществ, которые характеризуются большой прочностью химических (ков) связей, таких как С -- С, С = О, С -- N и других. Следовательно, энергия активации биологических веществ очень велика. Наглядным примером, иллюстрирующим это положение, является реакция окисления глюкозы, для осуществления которой вне живой природы требуется температура горения глюкозы в кислороде, т. е, = 500 'С

C6H12O6+6O2=6CO2+6H2O

Второй путь -это снижение необходимой величины энергии активации добавлением кат. Именно этот способ и был реализован живой природой за счет использования биологических кат -- ферментов, т. к. реакции с их участием не требуют больших доп затрат энергии. Ферменты значительно повышают скорость хим реакций, которые при тех же условиях в отсутствие фермента протекает очень медленно. Ферменты не могут влиять на положение равновесия между прямой и обратной реакциями, они лишь ускоряют наступление этого равновесия. При этом в ходе реакции ферменты не расходуются и не претерпевают необратимых изменений.Любая ферментативная реакция протекает в два этапа. На первом этапе молекула фермента Е взаимодействует с молекулой исходного соединения, называемого S, в результате чего образуется фермент-субстратный комплекс ES. Затем комплекс ES может распадаться на фермент Е и суп страт S или на фермент Е и продукты реакции Р. Как правило, условия в клетки таковы, что равновесие биохимических превращений сдвинуто в сторону образования продуктов реакции. Этот процесс можно описать следующим уравнением, называемым общим ур-ем ферментативного катализа E+S ==ES=E+P

Снижение энергии активации в условиях ферментативного катализа объясняется тем, что при образовании промежуточного фермент-субстратного комплекса происходит некоторая деформация молекулы субстрата, вследствие чего в нем ослабевают внутримолекулярные связи и молекула становится более реакционноспособной. Таким образом,понижение энергии активации происходит в момент образования промежуточного соединения фермента с субстратом вследствие деформации последнего. Чем сильнее фермент снижает энергию активации, тем легче протекает катализируемая им реакция.

При этом, однако, следует помнить, что реакция, катализируемая ферментом, не идентична некатализируемой реакции.Это уже совершенно иная реакция, имеющая более низкий активационный барьер.Поэтому правильнее говорить, что ферменты ускоряют химические реакции, направляя их «обходным путем» через образование промежуточного соединения фермента с субстратом.