Температуры

Она явл важнейшим фактором,влияющим на кат акт ферментов.Это явление весьма сложно,что объяс целым рядом причин.При повыш температуры скорость хим реакции возрастает.В ходе ферментативной реакции с повыш темпервтуры возрастает частота столкновений молекул фермента и субстрата.В результате увел вероятность образ фермент-субстратного комплекса и как следствие продуктов реакции,что свидетельствует о росте каталитической акт фермента.

 

При опред температуре,наз оптимальной,акт фермента достигает своего макс.Для большинства фермантов температурный оптимум наход в пределах 40-50 С,причём для каждого фермента его величина не явл константой.Она зависит, например, от длительности реакции. При продолжительных реакциях оптимальная температура сдвигается

в сторону более низких значений и, наоборот, при краткосрочных реакциях

температурный оптимум сдвигается в сторону более высоких температур.

При повышении температуры выше опт значения, несмотря на еще большее увеличение частоты столкновений молекул фермента и субстрата друг с другом, начинается быстрое снижение скорости ферментативной реакции, а затем и ее полное превращение. Эго явление объясняется, прежде всего, происходящей денатурацией ферментного белка, в результате которой нарушается пространственная структурная организация молекул фермента и, как следствие этого процесса, разрушается структура активного центра фермента. Наиболее чувствительными к повышению температуры являются водородные связи и гидрофобные взаимодействия.Таким образом температура оказ влияние не только непосредственно на скорость ферментативных реакций,но и на стабильность самих ферментов,что отличает их от неорг кат.

PH

Каждый фермент эффективно работает лишь в опред диапазоне значений реакций среды,внутри кот сущ интервал её оптимальных значений,когда фермент проявл макс акт.

 

Для каждого фермента оказыващим очень сильное влияние на каталитическую акт ферментов явл pH-среды.Оптимум pH-среды не ясл константной величиной для действия данного фермента и зависит от условий протекания реакций.Пo мере отклонения рН среды от опт для действия данного фермента значений в кислую или в щелочную сторону его каталитическая акт начинает быстро ослабевать и затем полностью прекращается.Влияние рН среды на ферментативную акт обусловлено, в первую очередь, ионизацией фермента. Изменение реакции среды вызывает изменение -степени диссоциации и протонирования различных хим групп молекулы ферментного белка и, следовательно, ее суммарного заряда, что влечет за собой изменение конформации ППЦ. Это сказывается на способности фермента присоедин субстрат. Особенно сильное влияние на этот процесс оказ изменение заряда хим групп, расположенных в акт центре фермента.

Таким образом, каждый фермент может сущ в нескольких различных ионных формах, переходящих друг в друга при изменениях рН среды. При этом каталитической активностью обладает лишь одна из возможных ионных форм фермента„поскольку его взаимодействие с субстратом может происходить лишь при каком-то опред состоянии ионизации ферментного белка.Поэтому даже небольшие сдвиги реакции среды в сторону от ее опт значений вызывают замедление скорости ферментативной реакции,так как они приводят к снижению доли каталитически акт формы фермента.Изменение рН среды влияет не только на соединение фермента с субстратом и образование комплекса ES, но и на расщепление этого комплекса на фермент и продукт реакции, которое может происходить также лишь при каком-то опред состоянии ионизации фермент-субстратного комплекса.Наконец, при экстремальных значениях рН среды может нарушаться стабильность молекул фермента вследствие денатурации ППЦ. В таких случаях ферменты полностью теряют свою каталитическую акт. Тем не менее существуют ферменты, адаптированные к работе в условиях экстремальных значений реакции среды.(пепсин)