Витамин В1(тиамин)

Постр. из пиримидинового и тиазолового колец, соед. метиленовой гр. Акт. форма- тиаминдифосфат (ТПФ,ТДФ).

Вып. ф-цию простетической гр. ферментов-декарбоксилаз, уч-х в метаболизме ПВК и a-кетоглутората, явл. кофактором транскетолазы, катализир. петозофосфатный путь

Витамин В1 регулирует углеводный, жировой. белковый обм., обладает с-витаминсберегающей ф-цией, оказ. влияние на проведение нервного возбуждения в синапсах. ТПФ — кофактор прямого декарбоксилир. ПВК, окислит. декарбоксилир. ПВК и a-кетокислот, катализируя нач. этап их превращение в пределах пируватдегидрогеназного комплекса и а-кетоглуторатдегидрог-го компл. ТДФ явл. коферментом транскетолазы, перенос. 2углеродные фрагм. от ксилулозо-5-фосфата к рибулозо-5-фосфату. В1 принимает уч-е в синтезе ацетилхолина, катализ. обр-е ацетил-КоА, уч. в кроветворении, стероидогенезе.

 

 

Металлоферменты содержат связанные с молек. белка ионы металлов, опр. их ф-цию. Щелочная фосфатаза в акт. ц. сод. Zn. В нек. металлоферм. ион металла уч. в обр-ии связи между молек субстр. и акт. ц. кофермента. Ионы металла непосред. уч-т в катализе. В акт. ц. могут сод-ся Zn, Mn, Fe, Cu. Карбоангидраза сод. ион цинка в акт. ц. Zn отщеп протон от молек. воды с обр. иона гидроксила. к-й удерж-ся в акт. ц. ферм. за счет коорд. связи.

Уч. в электрофил. катлизе, ок-восст р-циях.

Биотин (витамин Н)

в основе тетрагидротиофеновое кольцо, к к-му присоед. молек. мочевины, а боковой радикал представлен валерьяновой кислотой. после всас. попад. в печень и аккумул. в митох. печени. Р-ция карбоксилирования субст. с уч. биотина: 1. фосфолирование Б. по акт. атому азота, 2. замещ. фосфат гр. на карбоксильную. 3. перенос карбоксильной гр. на субстрат.

Биотин ковалентно присоед. к актив. центру фермента, молекула кофермента сод. реакционно-активный атом азота. Уч. в активир. и переносе одноуглеродных групп с максимальной степенью окисления, реагир с СО2, присоединяя его к одному из ат. азота. Анаплеротическая роль — процесс возмещения резервов — пируваткарбоксилазная р-ция. в к-й обр оксалоацетат из ПВК. Синтез жир. к-т - карбоксилир. ацетил-КоА с получ. малонил КоА. Окисление жир к-т с нечет числом атомов С. при превращ. пропионил-КоА в D-метилмалонил-КоА. Ок-е аминок-т — распад лейцина (b-метилкротонил-КоА-карбоскилаза). Транскарбоксилирование, знач к-го сост. в обр. оксалоацетата для пополнения митох. резерва. не требует расхода АТФ.

 

В12 (кобаламин)

соединение. в основе которого цикл коррина. сост из 4 восст. пиррольных колец, сод. ковалентно связанный ион кобальта. Ядро молек — плоскостная струк. с препендикулярно располож. к ней нуклеотидом.

В организме обр-ся 2 кофермента: метилкобаламин в цитоплазме и дезоксиаденозилкобаламин в митох.

Метил-В12 явл. коферментом метионинсинтазы, перен. метильную гр. с 5-метил-ТГФК на гомоцистеин с обр метионина. Принимает участие в превращении производных фолиевой кислоты, необх. для синт. нуклеотидов.

Дезоксиаденозилкобаламин в кач-ве кофермента уч-т в метаб. жир. к-т с нечетным числом атомов С - изомеризация D-метилмалонил-КоА в сукцинил-КоА.

НАДФ+ и НАД

никотианмид обр. в печени из триптофана. Витамин РР - предш коферментов НАД и НАДФ, входящих в состав дегидрогеназ и редуктаз. Молек. НАД предст. собой динуклеотид, постр. из аденинрибонуклеотида и никотинамидрибонуклеотида (последний отвеч. за проявл. каталитич. акт-ти), связ-х фосфоангидридным мостиком, а НАДФ имеет третий остаток фосфорной к-ты в полож. 2' рибозы аденилового нуклеотида. Спос-ть НАД и НАДФ переносить электроны и протоны от окисляемого субстрата к другому акцептору обесп-т выполнение этими коферм. важной биол. ф-ции в процессе клеточ. дыхания.Перен. эл. в процессах, связ. с извлечением энергии из поступ. в орг-м молек.

НАДФ Н-донор Н в р-циях синт жир. к-т, холестерина, стер. горм., детокс. антиб., коферменты р-ций, спос-х возникновению актив. форм О2 в фагоцитах.

НАДФ - аллостреич регул ферм. энерг. обм., ферм. ц. Кребса. р-ций глюконеогенеза.

ФАД его струк. эл. - рибофлавин (В2), фосфолирование к-го происх. в энтероцитах кишеч., печени, эритр-х. Постр. из изоаллоксазина и рибитола и 2 ост. фосф. к-ты. Явл. коферм. оксидаз, перен. эл. с окисл. субстр. на О2. Явл. промежут. переносчиками эл. и прот. в дых. цепи, вх. в сост. сукцинатдегидрогеназного комплекса, катализир. р-ции окисления жир. к-т в митохондриях.

 

Фосфопиридоксаль (произв. В6) Струк. особ. - наличие формильной гр.. необх. для формир. ковал. связи с аминокислотойи фосфат. гр., благодаря к-й коэнзим удерж. в активном центре фермента. Ковал. присоед. аминок-ты к пиридоксальфосфату в акт. ц. ферм.

Трансаминирование - пренос а-аминогруппы с аминоксилоты на а-кетокислоту. Р-ции катализ. ферм. аминотрансферазы, коферм. к-х служит пиридоксальфосфат.

Пиридоксальфосфат явл. простетич. гр. декарбоксилазы аминокислот.

Кофермент аминотрансфераз, синтетаз, гидроксилаз и других ферментов, уч. в метаб. аминок-т; особенно важна его роль в метаб. триптофана, глицина, серина, глутамата. Пиридоксальфосфат необходим также для синтеза предшественника гема. Кроме того, он стабилизирует структуру мышечной фосфорилазы (в составе этого фермента сосредоточена значительная часть запасов витамина В6).

Пантотеновая кислота (В3)

Обр-на из пантоевой к-ты и b-аланина.

В орг. чел превращ. в коэнзим А и 4-фосфопантотеин. КоА уч. во всех ключевых процессах метаболизма: преносе ацильных групп, активации жир. к-т, окислении их и синтезе. синтезе холестерина. кетоновых тел, обр-ии и расщиплении лимонной кислоты.

Обр-е ацетил-КоА - субтр. для синтеза жир. к-т, стер. горм, холестерина, кет. тел, АН и ацетилглюкозаминов. Трансп. короткоцепоч. жир. к-т в митох., окислит декарбокс. кетокислот ПВК и а-кетоглутората.

 

Фолиевая кислота сост. из производной птеридина, а-аминобензойной кислоты и глутамата (1-7 остатков), В орг. чел. превращ. в тетрагидрофолиевую к-ту. Осн. кол-во входит в сост. эритроцитов. ТГФК уч. в переносе одноуглерод. фрагм. с промежут. ст. окисления в пр-се биосинт. пуринов (тимина), метионина (из гомоцистеина), уч. во взаимопревращениях серина и глицина.

ТГФК служит донором одноуглерод. радик. в р-циях синт. пуриновых нукл-в.

 

Витамин А (ретинол)- циклич. непредельный одноатомный спирт сост. из b -иононового кольца и боковой цепи из 2 ост. изопрена с первичной спиртовой группой. С растит. пищей поступ. a-. b-, g- каротины. явл. провитаминами А, превращ. в витамин А под дейст. каротиндиоксигеназы и ретинальредуктазы в энтероцитах тонк. кишеч. В крови связ. с ретинолсвяз-м белком.

Ретинол - акт. струк. комп. клет. мембр.

Ретиноевая к-та регул. рост и диффер. кл эмбриона и молодого орг.. деление и диффер. быстро делящихся тк. Она обр. в ядре кл. компл. с рецеп.. к-й стимул транскрип. генов. 11 цис-ретиналь вх. в сост. родопсина в кач-ве кофермента. Антиокс. ф-ция, тормоз. процесс перикисного окисления липидов. Увелич. акт-ть Т-киллеров.

 

 

Аскорбиновая кислота g-лактон. близкий по струк. к глюкозе. Биологически акт-на L-аскорбиновая к-та. Антиоксидант. ф-ция - спос-ть окисляясь отдавать 2 Н. к-е исп-ся в р-циях обезвреж. свободных радикалов. Необх. для обр-я акт. форм фолиевой кислоты, защ. железо гемоглобина и миоглобина от окисления. поддерж. SH-гр. белков в восстановленном состоянии. Явл. протектором редуктазы фолиевой к-ты. Обесп. р-ции гидроксилир.. явл. донором Н: гидр-е "незрелого" коллагена пролилоксигеназой. аскорбат выст в кач-ве коферм. Гидр-е триптофана, гормонов корк. и мозг. вещ-ва надпоч., распад фенилаланина. Обезвреж. токсинов. Антиканцероген С8Н8О6

 

 

Токоферолы (витамин Е)

Наиболее активен а-токоферол. Токотриенолы явл. производ. токоферолов, отл. наличием 2ой связи в боковой цепи. Печень выдел. токоферол в сост ЛПОНП. Необх. для восст. убихинона и витамина А, защ. от окисления боковую ненасыщ цепь. Его гидроксильная гр. спос. взаимод. со своб радик О2 и св. радик. ненасыщ. жир. к-т. происх распределение неспар. эл над плоск-ю хроманового ядра молекулы. Токоферол спос. стабилиз. митохондриальную мембр., позволяет экономить О2, контролирует синт. нукл. к-т, гема, ингибирует в лизосомах фосфолипазу А2, снижает функ. акт-ть Т-лимфоцитов.

Витамин К (филлохинон и менахинон) Явл. кофактором р-ции g-карбоксилирования ост.глутаминовой к-ты. необх для связ. Са, факторов сверт сист. крови. Акт. комп. сверт - протромбин, проконвертин, факторы Крисмана и Стюарта), модиф. остеокальцин, белки почек и плац, связ с ионами Са.

 

 

История открытия и изучения ферментов. Первое научное представление о ферментах было дано К.С. Кирхгофом. к-й показал что экстракты из солода способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу. Вещество извлекаемое и проросшего ячменя назвали амилазой. Э.Бухнер показал, что метаболические процессы могут функ. незав. от кл. Дж. Самнер док., что ферм. имеют белковую природу.