Аллостерическая регуляция

Аллостерические ферменты - это ферменты, располагающиеся в начале метаболического потока или на его узловых этапах и управляют этим метаболическим потоком.

Свойства аллостерических ферментов:

1. Являются олигомерами состоящими из протомеров.

2. Имеют как минимум два центра: активный центр и центр аллостерической регуляции.

3. Имеют ось симметрии.

4. Протомеры изменяют свою структуру в пределах олигомеров.

5. Изменение конформации олигомеров ограничено конформациями отдельных протомеров.

Существует 2 вида веществ (эффекторы), которые оказывают на фермент двоякое действие:

1) активаторы; 2) ингибиторы.

Аллостерический фермент имеет 2 центра аллостерической регуляции - центр аллостерической активации

- центр аллостерического ингибирования.

При взаимодействии аллостерического фермента с аллостерическим активатором резко возрастает степень сродства фермента к субстрату, точнее возрастает степень сродства активного центра к субстрату.

При взаимодействии аллостерического ингибитора с аллостерическим ферментом, резко понижается степень сродства фермента к субстрату.

Наличие двух центров в аллостерическом ферменте доказывается путем технической денатурации в мягких условиях (под действием мочевины) ---> при этом аллостерический фермент теряет регуляторные свойства (они связаны с центрами аллостерической регуляции), но сохраняет каталитические свойства, связанные с активным центром.

 

Заведующий кафедрой биологической химии, д.м.н., проф.

Грицук А. И.

___________

21.10.2006

 

 

Министерство здравоохранения Республики Беларусь

УО «Гомельский государственный медицинский университет»

 

Кафедра биологической химии

 

Обсуждено на заседании кафедры (МК или ЦУНМС)

Протокол № _________________200__года

 

 

ЛЕКЦИЯ
по биологической химии

наименование дисциплины

для студентов _ 2 __ курса лечебного факультета

Тема Ферменты 3. Регуляция активности.

 

Время 90 мин.

 

Учебные и воспитательные цели:

Дать представление:

1. О механизмах и роли аллостерической регуляции. Характеристике аллостерических ферментов. Видах ингибирования (обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное).

2. О регуляции активности ферментов путем химической модификации:
Реакциях ограниченного протеолиза, аденилирования, рибозилирования, ацетилирования, фосфорилирования (роли гормонов, АЦ-комплекса, цАМФ, цГМФ, ионов Ca).

3. Об изоферментах, их природе, биологической роли, строении ЛДГ.

4. Об изменении активности ферментов в онтогенезе.

ЛИТЕРАТУРА

1 Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 126–132; 1998. С. 157–168.

2 Николаев А. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 52–92.

Дополнительная

3 Марри Р. и др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 63–75.

4 Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 105–144.

5 Врожденные и приобретенные энзимопатии / Под ред. Ташева Т. М.: Медицина, 1980.

6 Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. М.: Медицина, 1981.

7 Руководство по клинической лабораторной диагностике. Киев: Вища школа, 1990. С. 167–186.

8 Зилва Ф., Пеннел Дж. Клиническая химия в диагностике и лечении. М.: Медицина, 1986. С. 372–388.

 

МАТЕРИАЛЬНОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ

1. Мультимедийная презентация.

 

РАСЧЕТ УЧЕБНОГО ВРЕМЕНИ

№ п/п	Перечень учебных вопросов	Количество выделяемого времени в минутах
1.	Механизмы и роль аллостерической регуляции. Характеристика аллостерических ферментов. Виды ингибирования (обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное).
2.	Регуляция активности ферментов путем химической модификации: Реакции ограниченного протеолиза, аденилирования, рибозилирования, ацетилирования, фосфорилирования (роль гормонов, АЦ-комплекса, цАМФ, цГМФ, ионов Ca).
3.	Изоферменты, их природа, биологическая роль, строение ЛДГ.
4.	Изменение активности ферментов в онтогенезе.

Всего 90 мин