Белки семян бобовых культур

 

Содержание белков в семенах бобовых, по данным различных авторов, изменяется в пределах, показанных в таблице 4.3

 

Таблица 4.3 Содержание белков в семенах бобовых, %

Наименование	Колебания	Среднее содержание	Наименование	Колебания	Среднее содержание
Горох Фасоль Чечевица Соя	20,4–35,7 17,0–32,1 21,3–36,0 27,0–50,0	27,8 24,3 30,4 39,0	Кормовые бобы Чина Нут Вика яровая	26,4–31,2 23,1–34,7 18,5–29,7 22,3–37,8	29,2 28,7 24,5 33,7

 

Содержание белков в отдельных частях семени также неодинаково (табл. 4.4).

Наибольшая часть белков сосредоточена в ростках, их содержание в семенных оболочках ограничено.

В семенных оболочках гороха по сравнению с другими культурами содержится наименьшая доля белков. Содержание белков в его ростках по сравнению с фасолью и чечевицей больше. Чечевица отличается более высоким, чем горох и фасоль содержанием белков в семядолях. Для семян фасоли характерно по сравнению с семенами других бобовых наибольшее сосредоточение белков в семенных оболочках.

Таблица 4.4 Содержание белков по частям семени, % сухого вещества

Наименование	Содержание белков в целом в семени	Содержание белков в отдельных частях семени
семенные оболочки	ростки	семядоли
Горох Чечевица Фасоль	22,5–33,39 21,36–28,24 25,27–31,07	3,21–3,48 10,37–11,54 9,09–10,44	41,16–45,22 34,92–35,62 37,45–38,49	24,34–25,52 23,63–30,33 28,32–37,38

 

Распределение белков по фракциям показано в таблице 4.5

 

Таблица 4.5 среднее распределение семян бобовых по фракциям, %

Наименование	Альбумины	Глобулины	Глютенины
Горох Чечевица Вика Маис Нут	9,6 8,1 10,1 8,3 12,2	85,7 85,9 83,6 88,4 79,8	4,8 6,0 6,3 3,3 7,9

 

Проламиновая фракция в белках семян бобовых отсутствует. Основная фракция – глобулины. Наименьшее количество приходится на долю глютелинов. Альбуминов немного больше, чем глютелинов. В семенах бобовых найдены отдельные, характерные для той или другой культуры белки – в семенах гороха водорастворимый легумелин и два глобулина (легумин и вицилин), в семенах фасоли – глобулин фазеолин, в семенах сои – глобулин глицинин.

Несмотря на количественные расхождения, аминокислотный состав семян бобовых (табл. 4.6) имеет много общего, аспарагиновая и особенно глютаминовая кислоты содержатся в наибольшем количестве, в наименьшем – цистин, метионин и триптофан. Белки семян бобовых бедны серосодержащими аминокислотами. Многие незаменимые аминокислоты содержатся в значительных количествах.

Для полного усвоения белка бобовых культур живым организмом необходима их предварительная обработка. Сырое зерно содержит лишь 15–20% усвояемого белка. Глобулиновая фракция белков фасоли устойчива к некоторым протеолитическим ферментам. Благодаря высокому содержанию белков, богатых незаменимыми аминокислотами, семена бобовых культур – один из важнейших источников белка.

Среди бобовых культур в качестве источника пищевого биологически ценного белка наибольшее значение имеют семена сои. С их использованием организовано использование соевой муки (обезжиренной, полужирной и необезжиренной), концентратов и изолятов. Данные об аминокислотном составе и количестве суммарного белка в продуктах из бобов сои приведены в табл. 4.7.

 

 

Таблица 4.6 Средний аминокислотный состав суммарных белков семян бобовых (по данным разных авторов), % от общего содержания белка.

аминокислота	горох	соя	фасоль	чина	Кормовые бобы
Аргинин Гистидин Лизин Лейцин Изолейцин Валин Метионин Треонин Фенилаланин Триптофан Аланин Глицин Серин Аспарагиновая кислота Глютаминовая кислота Пролин Тирозин Цистн	8,35 2,68 5,58 13,54 13,54 3,87 1,22 4,70 4,33 1,31 3,67 5,38 4,57 10,76   16,51   3,7 3,15 1,80	8,73 3,03 5,22 8,45 5,10 5,63 1,64 4,26 5,21 1,65 4,47 4,36 4,98 9,54   17,53   4,71 3,08 1,39	7,27 3,16 5,65 8,1 5,0 4,86 1,3 4,1 6,13 1,83 4,9 4,14 6,2 12,8   15,25   4,71 3,4 3,12	6,87 2,95 5,94 15,6 15,6 5,4 1,36 4,8 4,1 1,65 3,4 4,4 4,8 12,8   17,2   2,8 3,17 0,8	8,51 3,75 8,26 14,68 14,68 4,62 0,90 4,59 2,41 1,82 4,74 8,32 7,94 8,29   8,15   1,49 3,0 1,39

 

 

Наряду с белками, обладающими питательной ценностью, в состав бобовых культур входят антиалиментарные соединения, имеющие также белковую природу. Они понижают питательную ценность белковых продуктов и пищевых изделий. К таким соединениям относятся ингибиторы протеаз желудочно-кишечного тракта и лектины.

В семенах сои содержится не менее пяти ингибиторов трипсина в количестве 5 – 10% от общего содержания белка. Наиболее хорошо изучены ингибитор Кунитца, на долю которого приходится 90% общей активности ингибиторов, и Баумана–Бирк. Ингибиторы представляют собой белковые молекулы с молекулярными массами 21,5 и 8 кД, соответственно. Для них расшифрована первичная структура. Так, самый высокомолекулярный – ингибитор Кунитца – имеет в своем составе 181 остаток аминокислот и две дисульфидные связи. Расщепление одной из них не влияет на активность ингибитора, тогда как одновременное восстановление двух связей приводит к получению неактивного продукта.

 

 

Таблица 4.7 Аминокислотный состав и количество суммарного белка в продуктах из бобов сои

Характеристика	Продукт
Соевые бобы	Обезжиренная соевая мука	Концентраты сои	Изоляты сои
Содержание белка, % на с.в.   Содержание аминокислот, г на 100г белка: лизин метионин + цистин треонин лейцин изолейцин фенилаланин + тирозин валин триптофан	39,6     6,5 1,3 4,6 8,5 5,2 5,2 5,6 0,8	57,0     6,3 2,9 4,0 7,7 4,4 8,6 4,8 1,4	68,0     6,3 2,8 4,3 7,9 4,6 8,9 4,8 1,5	91,0     6,0 2,2 3,5 7,8 4,5 8,7 4,6 1,2

 

В состав всех ингибиторов трипсина входят, расположенные в пространстве особым образом, остатки лизина или аргинина. Белковые ингибиторы различаются по специфичности, выражающейся в неодинаковой способности подавлять активность различных ферментов. Так, ингибитор Кунитца из сои подавляет активность трипсина и фермента крови плазмина, но слабо ингибирует химотрипсин, а ингибитор Баумана–Бирк снижает активность не только трипсина, но и химотрипсина.

В технологических процессах производства белковых продуктов из сои предусматривается инактивация ингибиторов протеиназ обработкой паром, микроволновым нагревом, вымачиванием с последующим кипячением и другими способами. Инактивация ингибиторов трипсина на 80 – 90% по сравнению с их активностью в исходном сырье уже позволяет отнести белковые продукты к пищевым, не обладающим отрицательном воздействием на организм.

Лектины (от лат. – «выбирать») – это гликопротеины растительного происхождения, связывающие один или несколько специфических сахаров. Свое название они получили от избирательной способности вызывать агглютинацию (агрегацию, склеивание) эритроцитов крови, клеток, бактерий. Агглютинация происходит путем взаимодействия лектинов с углеводными компонентами поверхности клеток. Так, лектин соевых белков, например, специфичен к остаткам галактозы и N-ацетилгалактозамина, а агглютинин зародышей пшеницы – к остаткам N-ацетилглюкозамина и N-ацетилнейраминовой кислоты. На долю лектинов в бобовых культурах приходится от 2 до 10% общего белка.

Отсутствие высокой активности лектинов, как и ингибиторов ферментов, в белковых продуктах из бобовых является одним из санитарно-гигиенических требований, предусматриваемых сертификацией для использования их в хлебопечении, кондитерской и других отраслях промышленности в целях повышения пищевой ценности изделий. Снижение активности лектинов достигается применением более мягких условий, чем снижение активности ингибиторов ферментов – нагреванием при 80˚С.