Инсулин: структура

Инсулин - двухцепочечный полипептид, - состоит из 51 аминокислотного остатка и имеет молекулярную массу около 6000. Его короткая цепь А состоит из 21 остатка аминокислот, а более длинная цепь В - из 30 остатков.

Обе цепи связаны между собой двумя дисульфидными мостиками (7-7 и 20-19).

Цепи инсулина кодируются одним геном, который обусловливает синтез первичного крупного одноцепочечного белка-предшественника инсулина, из которого затем выщепляются обе цепи инсулина.

Первичная химическая структура инсулина была расшифрована Сэнгером (1953), а пространственная структура инсулина - Д.Ходжкин (1972).

Анализ функциональной роли структурных элементов его молекулы показал, что каждая цепь в отдельности биологической активностью не обладает. Для проявления биологической активности необходима жесткая пространственная конфигурация его двухцепочечной молекулы, закрепленная двумя дисульфидными мостиками, которые соединяют цепи А и В, а также внутренним дисульфидным мостиком 6-11 цепи А.

С-концы цепей А и В находятся вблизи друг от друга, образуя гидрофобный центр молекулы инсулина, богатый ароматическими аминокислотами.

Этот центр имеет первостепенное значение для проявления биологической активности инсулина.

Предполагается, что для связывания клеточными рецепторами специфическое значение имеет 24-29-я С-концевая часть цепи В.