КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙЭнзимы (или ферменты) составляют основу жизнедеятельности живого организма. Все без исключения биохимические процессы происходят при непосредственном их участии. Энзимы обеспечивают защиту организма от вредных воздействий окружающей среды и микроорганизмов (бактерий, вирусов), контролируют обмен веществ, рост и регенерацию тканей, размножение, наконец. Энзимная недостаточность, возникающая при генетических нарушениях или под воздействием как внешних, так и внутренних факторов может привести к ряду серьезных заболеваний. Хорошо известно то, что недостаток энзимов, скажем в пищеварительном тракте, можно восполнить препаратами этих веществ, производимых поджелудочной железой или же то, что протеолитические энзимы можно использовать для очистки ран и других – внешних и внутренних – поврежденных участков организма. Это примеры локальной (местной) энзимотерапии. Когда же речь идет о целенаправленно составленных энзимных смесях гидролитических энзимов, лечебная эффективность которых основана на комплексном воздействии на ключевые процессы, происходящие в организме, мы говорим о системной энзимотерапии. Метод системной энзимотерапии основан на кооперативном терапевтическом воздействии целенаправленно составленных смесей гидролитических ферментов растительного и животного происхождения. Благодаря влиянию на ключевые патофизиологические процессы в организме, препараты системной энзимотерапии обладают противовоспалительным, противоотечным, фибринолитическим, иммуномодулирующим и вторично анальгезирующим действием. Кроме того, назначение данных препаратов приводит к снижению активности воспалительных процессов и модуляции физиологических защитных реакций организма. Системная энзимотерапия как новый метод лечения была предложена известным американским врачом и биохимиком профессором Максом Вольфом совместно с биохимиком Хеленой Бенитез в начале прошлого века. Именно они эмпирическим путем составляли и испытывали разные комбинации энзимов. Они же доказали, что крупные белковые молекулы энзимов способны всасываться из просвета тонкого кишечника в кровь в неизмененном виде. Другу и соратнику М. Вольфа профессору Карлу Рансбергеру, одному из основоположников нового метода лечения, принадлежит основная роль по внедрению системной энзимотерапии в лечебную практику. Благодаря нему, например в Германии, препараты вобэнзим, флогэнзим, вобэ-мугос Е стали одними из наиболее распространенных и часто применяемых лекарств. Отечественными учеными показано успешное использование системной энзимотерапии в ревматологии (при ревматоидном артрите, ювенильном ревматоидном артрите, системной красной волчанке, системных васкулитах и т.д.), сосудистой хирургии (для лечения тромбофлебитов, перифлебитов, атеросклеротическом поражении сосудов и др.), гинекологии и урологии (при урогенитальных хламидиозах, хронических аднекситах и т.д.), травматологии и ортопедии (в лечении травм, в том числе спортивных, эндопротезировании тазобедренных суставов и др.).
КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ 1. Влияние концентрации фермента на скорость ферментативной реакции. 2. Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции. I. Кинетика – наука, изучающая закономерности изменения скорости химических реакций во времени. Кинетической закономерности подчиняются и ферментативные реакции. Особенностью их является образование фермент-субстратного комплекса, насыщение фермента субстратом. Под скоростью ферментативной реакции понимают активность фермента. Её можно измерить либо по количеству превращаемого субстрата, либо по нарастанию концентрации продукта реакции в единицу времени. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента описывается уравнением: v = k[E], где v - скорости ферментативной реакции; k – константа пропорциональности; [E] – концентрация фермента. Величина k зависит от химической природы фермента и субстрата. Графически это уравнение представляет собой прямую линию. Однако такая зависимость наблюдается только в начальный период реакции, когда концентрация субстрата [S] находится в избытке по отношению к концентрации фермента [E]: [S] >> [E].
[E] + [S] [ES] + P,
где [S] – концентрация субстрата; [ES] – концентрация фермент-субстратного комплекса; k1 – константа скорости образования [ES]; k-1 – константа скорости распада [ES]; Р – продукты реакции. Обозначим: [E0] – общая концентрация фермента; ([E0] – [ES]) – концентрация свободного фермента. Согласно закону действия масс можно записать: ([E0] – [ES]) × [S] × k1 = [ES] × k-1 Разделив обе части на уравнения на k1, обозначим отношении k-1/k1 = ks. ks – константа диссоциации комплекса ES; она представляет собой обратную величину химического сродства фермента к субстрату: чем < ks, тем > ES. ([E0] – [ES]) × [S] = [ES] × ks [ES] – величина, трудно определяемая экспериментально, от неё необходимо избавиться: [E0] [S] - [ES] [S] = ks [ES] [E0] [S] = [ES] (ks + [S]) [E0]×[S] [ES] = ---------- (1) kS + [S] Следовательно скорость ферментативной реакции в общем случае определяется величиной [ES]. Максимальная скорость реакции (Vmax) будет наблюдаться, когда весь фермент будет участвовать в образовании комплекса ES. Следовательно: Vmax [ES] v = ---------- (2) [E0] подставив в уравнение (2) значение [ES] (1) получим: Vmax [S] v = ---------- KS + [S]
|