Экзаменационный задания с 21 по 30

Экзаменационный задания с 21 по 30

21.ОВР. Окислитель и восстановитель. Методы составления ОВР, их отличие.

С помощью метода электронного баланса подберите коэффициенты в уравнениях окислительно-восстановительных реакций:

а) CuO + NH3 = Cu + N2 + H2O

б) H2S + H2SO3 = S + H2O

Для составления уравнений окислительно-восстановительных реакций (ОВР) применяется два метода:

· метод электронного баланса;

· метод полуреакций (ионно-электронный метод).

Первый основан на сравнении степеней окисления атомов в исходных веществах и в продуктах реакции. Второй метод, особенно применяем к ОВР с участием органических соединений. Тем не менее именно этот метод оперирует частицами (молекулами или ионами), реально существующими в реакционной смеси, в отличие от метода электронного баланса, пользующегося строением частиц, реально не существующих.

1. Cu²⁺O^2- + N^3-H⁺₃ = Cu⁰ + N⁰₂ = H₂O

Окис – ль Cu²⁺ +2е Cu⁰ 3 вос - ие

Вос – ль 2N^3- -6e N⁰₂ 2 окис – ие

3CuO + 2NH₃ = 3Cu + N₂ +3H₂O

2. H⁺₂S^2- + H⁺₂S⁴⁺O^2-₃ = S⁰ + H₂O

Окис – ль S^2- - 2e S⁰ 2 вос - ие

Вос – ль S⁴⁺ + 4e S⁰ 1 окис – ие

2H₂S + H₂SO₃ = 3S + 3H2O

 

22.Белки, их биологическая роль. Классификация, состав белков.

Проведите реакцию осаждения белка солями тяжелых металлов.

 

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.

Биологическая роль белков:

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная – выполняет белок коллаген;

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Классификация белков:

Все природные белки (протеины) подразделяют на два больших класса:

1. Простые белки - гидролизуются кислотами или щелочами до аминокислот и не дают при гидролизе других органических и неорганических соединений. Они состоят только из остатков α-аминокислот.Классификация простых белков основана на растворимости.

А) Альбумины – белки, которые растворяются в воде. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых (однодольных) растений, белки семян двудольных растений.

Б) Глобулины – белки, растворимые в солях. Глобулины составляют большую часть белков семян масличных культур.

В) Проламины – белки, которые растворяются в 60-80%-ном растворе этилового спирта. Название «проламины» они получили вследствие того, что в их состав входит большое количество аминокислоты пролина. Проламины синтезируются только в семенах злаковых растений

Г) Глютелины – белки, которые извлекаются из растительных тканей разбавленными растворами щелочей (0,2%-ный NаОН).

Кроме этих четырех групп белков к простым относят также следующие белки со специфическими свойствами:

Д) Протамины – это белки небольшой молекулярной массы, состоящие на 80% из щелочных амино-кислот и не содержащие серу.

Е) Гистоны – низкомолекулярные белки также основного характера, содержатся в хромосомах клеточных ядер и играют важную роль в образовании структуры хроматина. Гистоны – настоящие белки, в их состав входят почти все белковые аминокислоты.

2. Сложные белки кроме аминокислотных остатков белковой части молекулы содержат также небелковую, или простетическую группу. Простетическая группа может быть представлена химическими веществами различной природы. Сложные белки подразделяются по небелковому компоненту.

Полноценными называют белки, содержащие все незаменимые аминокислоты.

Белки, не содержащие хотя бы одну незаменимую аминокислоту, называют неполноценными.

Состав белков:

Белки представляют собой большие молекулы, состоящие из многих элементарных звеньев - аминокислот. Такие вещества, состоящие из повторяющихся элементарных звеньев — мономеров, называются полимерами.

Всего в живой клетке известно 20 видов аминокислот. Название аминокислоты получили из-за содержания в своем составе аминной группы NHy, обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы СООН, имеющей кислотные свойства. Все аминокислоты имеют одинаковую группу NH2—СН—СООН и отличаются друг от друга химической группой, называемой радикалом - R. Соединение аминокислот в полимерную цепь происходит благодаря образованию пептидной связи (СО - NH) между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды. Если образовавшаяся полимерная цепь короткая, она называется олигопептидной, если длинная - полипептидной.

Осаждение белка солями тяжелых металлов:

В две пробирки приливаем раствор белка. В первую пробирку добавляют раствор сульфата меди (II), во вторую – раствор нитрата серебра. В обеих пробирках выпадают осадки. Соли тяжелых металлов осаждают белки из растворов, образуя с ними нерастворимые в воде солеобразные соединения.

23.Осмос, осмотическое давление. Роль осмоса в жизнедеятельности человека. Изотонический и физиологический растворы.

Определите осмотическое давление тканей жидкости человека при t = 36° С. Концентрация раствора кровяной жидкости равна 299моль/м3.

 

Осмос— процесс односторонней диффузии через полупроницаемую мембрану молекул растворителя в сторону большей концентрации растворённого вещества из объёма с меньшей концентрацией растворенного вещества.

Осмотическое давление — избыточное гидростатическое давление на раствор, отделённый от чистого растворителя полупроницаемой мембраной, при котором прекращается диффузия растворителя через мембрану. Это давление стремится уравнять концентрации обоих растворов вследствие встречной диффузии молекул растворённого вещества и растворителя.

Осмос имеет большое значение в жизнедеятельности человека, животных и растительных организмов. Как известно, все биологические ткани состоят из клеток, внутри которых находится жидкость (цитоплазма), представляющая собой раствор различных веществ в Н₂О. Оболочка клетки полупроницаема и через нее достаточно свободно проходит вода.

Ионы электролитов и молекулы других веществ оболочка пропускает строго избирательно.

Снаружи клетки омываются межклеточной жидкостью, тоже представляющей собой водный раствор. Причем концентрация растворенных веществ внутри клеток больше, чем в межклеточной жидкости. Вследствие осмоса наблюдается переход растворителя из внешней среды в клетку, что вызывает ее частичное набухание или тургор. При этом клетка приобретает соответствующую упругость и эластичность. Тургор способствует сохранению определенной формы органов у животных организмов, стеблей и листьев у растений. В срезанных растениях в результате испарения воды объем меж- и внутриклеточной жидкости уменьшается, снижается осмотическое давление, упругость клеток понижается и растение вянет. Увлажнение растений, помещение их в воду вызывает осмос и снова сообщает тканям упругость.

Кровь, лимфа, тканевые жидкости человека представляют собой водные растворы молекул и ионов многих веществ и обладают вследствие этого определенным осмотическим давлением. Причем на протяжении всей жизни организма биологические жидкости сохраняют свое давление на постоянном уровне, независимо от состояния внешней среды.

Изотонический раствор (физиологический) — водные растворы, изотоничные плазме крови. Простейшим раствором такого типа является 0,9% водный раствор хлорида натрия (NaCl) — так называемый физиологический раствор («физраствор»). Название это очень условное, так как «физраствор» не содержит многих веществ (в частности, солей калия), необходимых для физиологической деятельности тканей организма.

Хлористый натрий содержится в плазме крови и тканевых жидкостях организма (концентрация около 0,9 %), являясь важнейшим неорганическим компонентом, поддерживающим соответствующее осмотическое давление плазмы крови и внеклеточной жидкости. В организм натрия хлорид поступает в необходимых количествах с пищей. Дефицит может возникать при различных патологических состояниях, сопровождающихся повышенным выделением, при отсутствии компенсирующего поступления с пищей. Усиленная потеря ионов калия и хлора имеет место при длительном сильном холероподобном поносе, неукротимой рвоте, обширных ожогах, гипофункции коры надпочечников. При снижении концентрации натрия хлорида в плазме крови, вода переходит из сосудистого русла в межтканевую жидкость и развивается сгущение крови. При значительном дефиците спазмируются гладкие мышцы и появляются судорожные сокращения скелетной мускулатуры, нарушаются функции нервной и сердечно-сосудистой систем. Растворы натрия хлорида широко используются в медицинской практике и в зависимости от концентрации разделяются на изотонический (0,9 %) и гипертонический. Раствор (0,89 %) натрия хлорида изотоничен плазме крови человека и поэтому быстро выводится из сосудистого русла, лишь временно увеличивая объем циркулирующей жидкости, поэтому его эффективность при кровопотерях и шоке недостаточна. Гипертонические растворы (3-5-10 %) применяются внутривенно и наружно. При наружной аппликации они способствуют выделению гноя, проявляют антимикробную активность, при внутривенном введении усиливают диурез и восполняют дефицит ионов натрия и хлора.

 

Определите осмотическое давление тканей жидкости человека при t = 36° С. Концентрация раствора кровяной жидкости равна 299моль/м³.

P = C*R*T

C = 299, R= 8,314, T = 273+36

P = 299*8,314*309 = 768138,774

P = 768,13 кПа

Ответ: 768,13 кПа

 

24.Электронная природа одинарной, двойной и тройной связи в органических соединениях. Виды гибридизации.

Химические связи в органических соединениях представлены в основном ковалентными связями.

Ковалентной называют химическую связь, образованную в результате обобществления электронов связываемых атомов.

Эти обобществленные электроны занимают молекулярные орбитали (МО). Как правило, МО является многоцентровой орбиталью и заполняющие ее электроны делокализованы (рассредоточены). Таким образом, МО, как и АО, может быть вакантной, заполненной одним электроном или двумя электронами с противоположными спинами.

Существуют два типа ковалентной связи: σ (сигма)- и π (пи)-связи.

σ-Связью называют ковалентную связь, образованную при перекрывании АО по прямой (оси), соединяющей ядра двух связывае- мых атомов с максимумом перекрывания на этой прямой.

σ-Связь возникает при перекрывании любых АО, в том числе и гибридных.

π-Связью называют связь, образованную при боковом перекрывании негибридизованных p-АО с максимумом перекрывания по обе стороны от прямой, соединяющей ядра атомов.

Встречающиеся в органических соединениях кратные связи являются сочетанием σ- и π-связей: двойная - одной σ- и одной π-, тройная - одной σ- и двух π-связей.

 

1.Все органические вещества содержат углерод. В молекулах органических веществ углерод переходит в возбуждённое состояние: возбуждении атома углерода происходит при получении им дополнительной энергии. При этом происходит перегруппировка внешних валентных электронов: один электрон с 2S – орбитали переходит на свободную 2p орбиталь.

 

2.Органическим соединениям свойственны ковалентные связи.

Ковалентная связь в молекулах характеризуется: энергией, длиной, насыщаемостью и пространственной направленностью.

Ковалентная связь образуется за счёт перекрывания электронных облаков, при этом выделяется энергия, чем больше перекрывание, тем больше выделяется энергии и тем прочнее связь.

 

Типы перекрываний электронных облаков в порядке возрастания их прочности и энергии выделяемой при образовании:

 

σ(s – s) < σ(s – p) < σ (p – p)

 

б) Длина связи определяется расстоянием между центрами ядер связывающихся атомов и измеряется в нанометрах (1 нм = 10-9 м). С повышением кратности связи (одинарная, двойная, тройная) длина становится меньше, а энергия выше:

 

(С – С) < (C = C) < (C ≡ C)

 

в) Под насыщаемостью связи понимают способность образовывать строго определённое количество ковалентных связей.

 

г) Направленность ковалентной связи определяется взаимным расположением электронных облаков, участвующих в образовании химической связи. Ковалентная связь образуется в направлении максимального перекрывания электронных орбиталей взаимодействующих атомов.

 

Гибридизация АО – это выравнивание валентных АО по форме и энергии в процессе образования химической связи.

 

1.sp-гибридизация. Такой вид гибридизации характерен для атомов элементов 2-ой группы периодической системы в молекулах типа ЭХ₂ (например, в молекулах галогенидов бериллия, цинка, кадмия и ртути), а также для атома С в молекулах алкинов (при тройной связи), карбина, СО₂.

2.sp²-гибридизация. Такой вид гибридизации характерен для атомов элементов 3-ей группы периодической системы в молекулах типа ЭХ₃ (например, в соединениях бора – галогенидах, борной кислоте, триметилборе), а также для атома С в графите, молекулах алкенов, алкадиенов (при двойных связях), бензола.

3.sp³-гибридизация. Такой вид гибридизации характерен для атомов 4-ой группы (например, углерода, кремния, германия) в молекулах типа ЭХ₄, а также для атома С в алмазе, молекулах алканов, для атома N в молекуле NH₃, NH₄⁺, атома О в молекуле Н₂О и т.д.

25.Классы органических соединений. Функциональные группы в молекулах органических соединений. Номенклатура. Привести примеры.

Алифатические и алициклические углеводороды могут содержать прямые (неразветвленные), разветвленные или замкнутые в кольца цепи углеродных атомов. Если четыре углеродных атома соединены один с другим только простыми (одинарными) связями, образуется углеводород бутан C₄H₁₀ с открытой (неразветвленной) цепью.

Насыщенные (предельные) углеводороды – алканы (парафины) – содержат только простые (одинарные) связи между атомами углерода (например, метан, бутан, изобутан и циклобутан).

Алканы обычно химически инертны, поскольку все валентные электроны углерода и водорода прочно связаны в сильных ковалентных связях. Метан, бутан и изобутан представляют собой алканы. Циклоалканы, представителями которых являются циклобутан и метилциклопропан, – алканы, содержащие кольцо из углеродных атомов. У не насыщенных углеводородов реакционный центр находится по месту кратной связи. Они вступают в разнообразные химические реакции гораздо легче, чем насыщенные углеводороды.

Если в молекуле присутствует кратная (двойная, тройная) связь, соединение называют ненасыщенным (или непредельным) – это алкены (олефины) и алкины (ацетилены).

 

Ароматические углеводороды содержат шестичленные кольца условно с тремя двойными связями, чередующимися с тремя простыми. Простейшим соединением этого типа является бензол.

 

Функциональная группа — структурный фрагмент органической молекулы (некоторая группа атомов), определяющий её химические свойства.

Известно более 100 функциональных групп.

1. Функциональные группы, содержащие атом кислорода:

· гидроксильная –ОН,

· карбонильная >С=O

· карбоксильная –COOH

· алкоксильная –OR (типа –ОСН₃) и др.

2. Функциональные группы, содержащие атом азота:

· аминогруппа –NH₂

· нитрогруппа –NO₂

· нитрозогруппа –NO

· нитрильная группа или цианогруппа –CN

· гидразинная –NHNH₂

· амидная –CONH₂ и др.

3. Функциональные группы, содержащие атом серы:

· тиольная (сульфгидрильная, меркапто-) –SH

· сульфидная >S

· дисульфидная –S–S–

· сульфоксидная >S=O,

· сульфонная >SO₂ и др.

4. Функциональные группы, содержащие ненасыщенные углерод-углеродные связи:

· двойные и тройные связи (в том числе сопряжённые диеновые системы) –С=С–, –С≡С–

· ароматические фрагменты –С₆H₅ и др.

5. Функциональные группы, содержащие прочие атомы:

· атомы металлов –Li

· атомы галогенов –Cl, и др.

Молекулы, в состав которых входит больше чем одна функциональныая группа называются полифункциональными.

При построении названия органического соединения, согласно номенклатуре ИЮПАК, отталкиваются от наличия в данном соединении функциональных групп.

 

 

В настоящее время в органической химии общепринятой является систематическая номенклатура, разработаннаяМеждународным союзом чистой и прикладной химии (IUPAC). Наряду с ней сохранились и используются тривиальная и рациональная номенклатуры.

Тривиальная номенклатура:

Состоит из исторически сложившихся названий, которые не отражают состава и строения вещества. Они являются случайными и отражают природный источник вещества (молочная кислота, мочевина, кофеин), характерные свойства (глицерин, гремучая кислота), способ получения (пировиноградная кислота, серный эфир), имя первооткрывателя (кетон Михлера, углеводород Чичибабина), область применения (аскорбиновая кислота). Преимуществом тривиальных названий являетсяих лаконичность, поэтому употребление некоторых из них разрешено правилами IUPAC.

Систематическая номенклатура:

Яявляется научной и отражает состав, химическое и пространственное строение соединения. Название соединения выражается при помощи сложного слова, составные части которого отражают определенные элементы строения молекулы вещества. В основе правил номенклатуры IUPAC лежат принципы заместительной номенклатуры, согласно которой молекулы соединений рассматриваются как производные углеводородов, в которых атомы водорода замещены на другие атомы или группы атомов. При построении названия в молекуле соединения выделяют следующие структурные элементы.

Родоначальная структура – главная цепь углеродная цепь или циклическая структура в карбо- и гетероциклах.

Углеводородный радикал – остаток формульного обозначения углеводорода со свободными валентностями (см. таблицу 2.2).

Характеристическая группа – функциональная группа, связанная с родоначальной структурой или входящая в ее состав (см. таблицу 2.3).

При составлении названия последовательно выполняют следующие правила.

1. Определяют старшую характеристическую группу и указывают ее обозначение в суффиксе (см. таблицу 2.3).
2. Определяют родоначальную структуру по следующим критериям в порядке падения старшинства: а) содержит старшую характеристическую группу; б) содержит максимальное число характеристических групп; в) содержит максимальное число кратных связей; г) имеет максимальную длину. Родоначальную структуру обозначают в корне названия в соответствии с длиной цепи или размером цикла: С₁ – “мет”, С₂ – “эт”, С₃ – “проп”, С₄ – “бут”, С₅ и далее – корни греческих числительных.
3. Определяют степень насыщенности и отражают ее в суффиксе: “ан” – нет кратных связей, “ен” – двойная связь, “ин” – тройная связь.
4. Устанавливают остальные заместители (углеводородные радикалы и младшие характеристические группы) и перечисляют их названия в префиксе в алфавитном порядке.
5. Устанавливают умножающие префиксы – “ди”, “три”, “тетра”, указывающие число одинаковых структурных элементов (при перечислении заместителей в алфавитном порядке не учитываются).
6. Проводят нумерацию родоначальной структуры так, чтобы старшая характеристическая группа имела наименьший порядковый номер. Локанты (цифры) ставят перед названием родоначальной структуры, перед префиксами и перед суффиксами.

26.Гидроксикислоты. Молочная кислота. Какими качественными реакциями можно обнаружить молочную кислоту?

 

Гидроксикислоты – это органические вещества, в состав которых входят гидроксильная и карбоксильная группы.

Например, СН₂–СООН – гидроксиуксусная кислота.

׀

ОН

Для гидроксикислот различают понятия основности и атомности. Основность гидроксикислот измеряется числом карбоксильных групп в молекулах, а атомность – числом гидроксилов, включая и гидроксилы кислотных групп. Так, молочная кислота является одноосновной и двухатомной, яблочная – двухосновной и трёхатомной.

 

Простейшие гидроксикислоты обычно имеют тривиальные названия по природным источникам их получения: молочная, яблочная, винная и т.д.

Гидрксикислоты могут быть названы как гидроксипроизводные карбоновых кислот. Положение гидроксила относительно карбоксила указывается греческими буквами α, β, γ и т.д.

Названия гидроксикислот по номенклатуре ИЮПАК происходят от названий соответствующих карбоновых кислот с добавлением приставки гидрокси-, указывающей на гидроксил. Нумерация начинается с карбоксильной группы.

Изомерия гидроксикислот определяется изомерией углеродного скелета, числом и взаимным расположением групп –ОН и –СООН.

Физические свойства:

Низшие гидроксикислоты – жидкие вещества, хорошо растворимые в воде. Остальные гидроксикислоты при комнатных условиях кристаллические вещества. Растворимость их в воде несколько лучше, чем у соответствующих карбоновых кислот.

 

Химические свойства:

Присутствие в молекулах гидроксикислот двух функциональных групп обуславливает их реакции как спиртов и кислот. Естественно, взаимное влияние гидроксила и карбоксила накладывает отпечаток на их свойства. Особенно ярко это влияние проявляется когда обе группы находятся по соседству, т.е. в α-гидроксикислотах.

 

Молочная кислота образуется при молочнокислом брожении сахаров, в частности, в прокисшем молоке, при брожениивина и пива.

Была открыта шведским химиком Карлом Шееле в 1780 году.

В 1807 году Йенс Якоб Берцелиус выделил из мышц цинковую соль молочной кислоты.

Молочная кислота формируется при распаде глюкозы. Иногда называемая «кровяным сахаром», глюкоза является главным источником углеводов в организме человека. Это основное топливо для мозга и нервной системы, так же как и для мышц во время физической нагрузки. Когда расщепляется глюкоза, клетки производят АТФ (аденозинтрифосфат), который обеспечивает энергией большинство химических реакций в организме. Уровень АТФ определяет, как быстро и как долго наши мышцы смогут сокращаться при физической нагрузке.

Производство молочной кислоты не требует присутствия кислорода, поэтому этот процесс часто называют «анаэробным метаболизмом»

Молочную кислоту можно обнаружить по следующим качественным реакциям:

§ Взаимодействие с n -оксидифенилом и серной кислотой:

При осторожном нагревании молочной кислоты с концентрированной серной кислотой она вначале образует уксусный альдегид и муравьиную кислоту; последняя немедленно разлагается:
CH₃CH(OH)COOH → CH₃CHO + HCOOH (→ H₂O + CO)
Уксусный альдегид взаимодействует с n -оксидифенилом, причём, по-видимому, происходит конденсация в o -положении к OH-группе с образованием 1,1-ди(оксидифенил)этана:

В растворе серной кислоты медленно окисляется в фиолетовый продукт неизвестного состава. Поэтому, как и при обнаружении гликолевой кислоты с помощью 2,7-диоксинафталина, в данном случае происходит взаимодействие альдегида с фенолом, при котором концентрированная серная кислота действует как конденсирующий агент и окислитель. Такую же цветную реакцию дают α-оксимасляная и пировиноградная кислоты.
Выполнение реакции: В сухой пробирке нагревают в течение 2 минут на водяной бане при 85 °C каплю исследуемого раствора с 1 мл концентрированной серной кислоты. После этого охлаждают под краном до 28 °C, добавляют небольшое количество твёрдого n -оксидифенила и, перемешав несколько раз, дают постоять 10-30 минут. Фиолетовое окрашивание появляется постепенно и через некоторое время становится более глубоким. Открываемый минимум: 1,5×10⁻⁶ г молочной кислоты.

§ Взаимодействие с подкисленным серной кислотой раствором перманганата калия

Выполнение реакции: В пробирку прилить 1 мл молочной кислоты, а затем немного подкисленного серной кислотой раствора перманганата калия. Нагревать в течение 2 минут на слабом огне. Ощущается запах уксусной кислоты. С₃Н₆О₃ + [O] = C₃Н₄O₃ + H₂O↑

Продуктом данной реакции может быть пировиноградная кислота С₃Н₄О₃, которая тоже имеет запах уксусной кислоты.

С₃Н₆О₃ + [O] = C₃Н₄O₃ + H₂O↑

К счастью, пировиноградная кислота при обычных условиях не устойчива и быстро окисляется до уксусной кислоты, поэтому реакция протекает согласно суммарному уравнению:

С₃Н₆О₃ + 2[O] = CH₃COOH↑ + CO₂↑ + H₂O↑

 

27.Белки. Коллоидные свойства раствора белка. Электрофорез.

Белок содержит 0,5% глицина. Чему равна минимальная молекулярная масса этого белка, если М глицина = 75,1? Сколько аминокислотных остатков в этом белке?

 

Белки— высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принеслоФредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобинабыли получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

Растворы белка, в связи с коллоидным характером, рассеивают свет (явление Тиндаля), характеризуются высокой вязкостью, при определенных условиях могут терять текучесть и образовывать гели, или студни (студни, сформированные из молекул белков, рассматривают как частную форму гелей).

Молекулы белка вследствие большого размера медленно диффундируют в растворе в направлении более низкой концентрации и неспособны проникать через поры искусственных мембран из целлофана, коллодия, пергамента, а также большинства мембран клеток растений и животных. В то же время молекулы низкомолекулярных веществ (вода, этанол, соли, аминокислоты, сахара и т.п.) свободно проходят через такие мембраны.

Электрофорез — это электро­кине­ти­чес­кое явление перемещения частиц дисперсной фазы (коллоидных или белковых растворов) в жидкой или газообразной среде под действием внешнего электрического поля. Впервые было открыто профессорами Московского университетаП. И. Страховым и Ф. Ф. Рейссом в 1809 году.

С помощью электрофореза удаётся покрывать мелкими частицами поверхность, обеспечивая глубокое проникновение в углубления и поры.

Различают две разновидности электрофореза:

катафорез — когда обрабатываемая поверхность имеет отрицательный электрический заряд (то есть подключена к отрицательному контакту источника тока, являясь катодом) анафорез — когда заряд поверхности положительный.

В биохимии и молекулярной биологии электрофорез используется для разделения макромолекул — белков и нуклеиновых кислот (а также их фрагментов). Различают множество разновидностей этого метода (см. статью Электрофорез белков). Этот метод находит широчайшее применение для разделения смесей биомолекул на фракции или индивидуальные вещества и используется в биохимии, молекулярной биологии, клинической диагностике, популяционной биологии (для изучения генетической изменчивости) и др.

 

Белок содержит 0,5% глицина. Чему равна минимальная молекулярная масса этого белка, если М глицина = 75,1? Сколько аминокислотных остатков в этом белке?

 

M= * 100%

*100% = 15020

15020/120 = 125 – аминокислотных остатков в белке

 

28.Белки. Структуры белка. Свойства белков: гидролиз, денатурация, цветные реакции.

Белки— высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Первичная структура белка.

Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.

Для определения первичной структуры полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-группу и одну свободную СООН-группу.

Вторичная структура белка.

Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т. е. способ свертывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую структуру. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре. Подробно изучены две основные конфигурации полипептидных цепей, отвечающих структурным требованиям и экспериментальным данным: α-спирали и β-структуры.

 

Благодаря исследованиям Л. Полинга наиболее вероятным типом строения глобулярных белков принято считать α-спираль. Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке (правый ход спирали), что обусловлено L-аминокислотным составом природных белков. Движущей силой в возникновении α-спиралей (так же как и β-структур) является способность аминокислот к образованию водородных связей. В структуре α-спиралей открыт ряд закономерностей. На каждый виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Виток спирали (расстояние вдоль оси) равен 0,54 нм на виток, через 5 витков спирали (18 аминокислотных остатков) структурная конфигурация полипептидной цепи повторяется. Это означает, что период повторяемости α-спиральной структуры составляет 2,7 нм.

Гидролиз белков – это процесс дробления цепочек белковых молекул на части.

Гидролиз белков происходит под влиянием ферментов - пептидгидролаз.

В желудочном соке содержится соляная кислота, создающая высокую концентрацию ионов водорода и вызывающая денатурацию белка, что повышает его гидролиз. HCI также активирует ферменты желудочного сока. В составе желудочного сока содержатся пепсины - 8 типов. Ферменты вырабатываются в неактивном виде (пепсиногены), но под влиянием HCI они активируются.

 

Получаемые фрагменты называются пептидами и обладают рядом полезных свойств. Главное из которых – намного более быстрое усвоение по сравнению с первоначальной молекулой. Идеальный гидролиз белков – это расщепление молекулы белка до составляющих аминокислот. Именно они и ложатся в основу аминокислотных комплексов – самых эффективных препаратов с точки зрения снабжения мышечных клеток строительным материалом.

Денатурация белков— изменение нативной конформации белковой молекулы под действием различных дестабилизирующих факторов. Аминокислотная последовательность белка не изменяется. Приводит к потере белками их естественных свойств.

Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или существенное изменение pH приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжёлых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.