Челночные механизмы транспорта

НАДН обр-ся при ок. глицеральдегид-3-фосфата в аэр. гликолизе, подвергается окислению путём переноса атомов водорода в митохондриальную дыхательную цепь. Однако цитозольный НАДН не способен передавать водород на дыхат. цепь, т.к. митоховдриальная мембрана для него непроницаема. молекулы внемитохондриального НАДН не способны проникать через мембрану внутрь митохондрий. Однако отдаваемые ими электроны могут включаться в митохондриальную цепь биологического окисления с помощью так называемого глицеролфосфатного челночного механизма.

Цитоплазматический НАДН сначала реагирует с цитоплазматическим ди-гидроксиацетонфосфатом, образуя глицерол-3-фосфат под дейст. НАД-зависимой цитоплазматической глицерол-3-фосфат-дегидроге-назы. Глицерол-3-фосфат легко проникает через митох. мембр. Внутри митох. митохондриальная глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа (флавиновый фермент) ок.т глицерол-3-фосфат до диоксиацетонфосфата. Восст-ый флавопротеин (ФАДН2) вводит на уровне KoQ приобретенные им эл. в цепь биол. окисления и сопряженного с ним окислительного фосфорилирования, а диоксиаце-тонфосфат выходит из митохондрий в цитоплазму и вновь взаимод. с цитоплазматическим НАДН2. Т.о., пара электронов, вводимая в дыхательную цепь с помощью глицеролфосфатного челночного механизма, дает не 3, а 2 АТФ.

В кл. печени, почек и с-ца дейст. малат-аспартатная челночная система.

Действие такого челночного механизма становится возможным благодаря присутствию малатдегидрогеназы и ас-партатаминотрансферазы как в цитозоле, так и в митохондриях. От цитозольного НАДН + Н+ восстановленные эквиваленты сначала при участии фермента малатдегидрогеназы переносятся на цитозольный оксалоацетат. В рез-те обр-ся малат, который с пом. системы, транспортирующей дикарбоновые к-ты, проходит через внутр. мембр. митох. в матрикс. Здесь малат окисляется в оксалоацетат, а матриксный НАД+ восст. в НАДН2, к-ый может теперь передавать свои электроны в цепь дыхательных ферментов, локализованную на внутренней мембране митох. Оксалоацетат в присут. глутамата и фермента АсАТ вступает в р-цию трансаминирования. Образующиеся аспарат и α-кетоглутарат с помощью специальных транспортных систем спос. проходить через мембрану митох.

Если функционирует малат-аспартатный механизм, то в результате полного окисления одной молекулы глюкозы может образоваться не 36, а 38 АТФ.

При голодании в течение первых суток исчерпываются запасы гликогена в организме, и в дальнейшем источником глюкозы служит глюконеогенез, к-й при этом ускоряется, а гликолиз замедляется вследствие низкой концентрации инсулина и высокой концентрации глюкагона.Через 1-2 сут снижается количество гликолитич. ферментов и повышается количество ферментов глюконеогенеза. Изменение синтеза ферментов также связано с влиянием инсулина и глюкагона.

Со 2го дня голодания достигается максимальная скорость глюконеогенеза из аминок-т и глицерина. При голодании глюкоза не используется мыш. и жир. кл., поскольку в отсут. инсулина не проникает в них и таким образом сберегается для снабжения мозга и других глюкозозависимых клеток. При достаточно продолжительном голодании (несколько дней и больше) мозг начинает использовать и другие источники энергии.

При голодании глюкагон усиливает концентрацию жирных к-т вкрови благодаря мобилизации жиров. Активир. глюконеогенез. А также кетогенез, мобилизацию гликогена.