Волокнистые структуры соединительной ткани
Коллагены – это семейство очень сходных белков с некоторыми различиями в зависимости от их тканевой локализации. Их синтезируют и секретируют главным образом клетки соединительной ткани, они составляют приблизительно 30% общего количества белка в организме человека. Молекулы коллагенов имеют трехспиральную структуру, сформированную скручиванием 3 полипептидных цепей, названных α-цепями. Аминокислотный состав α-цепей коллагена Содержание аминокислот в каждой цепи может варьировать от 600 до 3000. Цепь полипептидов состоит из повторяющихся триплетов –[гли-Х-Y]-, глее Х и Yмогут быть любыми аминокислотами, но чаще всего Х – это пролин, а Y – гидроксипролин (рис.3.). Присутствие в каждом триплете глицина – аминокислоты, практически не имеющей радикала, обеспечивает плотность укладки 3 полипептидных цепей. ~~-гли-лей-гидпро--гли-лей-гидпро--гли-лей-гидпро--~~ Рис.3. Аминокислотный состав фрагмента α1-цепи коллагена. Коллаген содержит в основном заменимые аминокислоты, поэтому является неполноценным белком. Так в полипептидной цепи нет триптофана и цистеина, очень мало метионина, тирозина и гистидина. Кроме гидроксипролина, присутствует другая нестандартная аминокислота гидроксилизин, они образуются путем введения гидроксильной группы в аминокислотные остатки пролина и лизина.
|
