Химический состав поперечно-полосатых и гладких мышц

а) Сократительные белки: актин, миозин;

б) регуляторные белки: тропомиозин, тропонин.

Сокращение – один из характерных признаков живого. Сокращение

живой протоплазмы – основа многообразных движений. Функция мышц обусловлена рядом биохимических процессов, при которых в мышечных волокнах химическая энергия трансформируется в энергию, совершаемую мышцей при сокращении. Всю мускулатуру животного организма можно подразделить на две группы: поперечно-полосатые или скелетные мышцы, обеспечивающие все произвольные движения, выполнение физической работы, и гладкие – непроизвольные движения внутренних органов.

Структурная единица мышцы – мышечное волокно (его длина до 10-12 см., диаметр 0,1-0,02 мм).

Оболочка мышечного волокна построена из эластичных нитей – белков стромы, позволяющей клетке сокращаться и растягиваться. Сократительными элементами мышечной ткани являются миофибриллы, расположенные в форме пучков в цитоплазме мышечного волокна. Под микроскопом видна поперечная исчерченность из-за оптической неоднородности входящих в их состав белков.

Скелетные мышцы теплокровных животных содержат 74-78% Н₂О и 26-22% сухого вещества. Основная масса сухого вещества приходится на долю белков 18-20%. Липиды составляют 1-3%, соли 1,5-2%, углеводы 0,5-3%. Содержание белковых мышц достигает 20,9%.

На основании растворимости белки можно разделить на фракции (содержание в % к общему белку мышц):

миогеновая фракция - 28%

группа глобулина Ŷ - 20%

группа миозина - 30-50%

группа актина - 10-12%

группа стромы - 9,5%

тропомизин - 2,5%

миоглобин - 0,2-0,6%

Миогеновая фракция: легко извлекается из мышц водой, представляет собой белки типа альбуминов. Ряд белков этой фракции обладает ферментативной активностью, катализируют процессы анаэробного и аэробного распада углеводов. Это – альдолаза, изомераза.

Глобулин Ŷ – также обладает ферментативной активностью.

Миозин представляет собой две полипептидные цепи, свернутые в двойную спираль. Конец (головка) молекулы миозина имеет глобулярное строение и связан нековалентно с четырьмя дополнительными короткими полипептидными цепями. При обработке трипсином миозин распадается на 2 фракции: легкий меромиозин и тяжелый меромиозин Н.

Миозин – высокомолекулярный белок (более 440 000). Имеет участки,

обладающие АТФ-азной активностью, проявляющейся в присутствии Са²⁺

.

Структура миозина

Легкий мирозин отличается от тяжелого по аминокислотному составу свойствами. Тяжелый миозин обладает ферментативной активностью. Он является аденозинтрифосфотазой и гидролитически расщепляет АТФ. Это можно описать: АТФ + H₂O → АДФ + H₃PO₄ + W (энергия).

Актин – белок с более низкой молекулярной массой (42000). Может быть в двух формах: глобулярной (G) или фибриллярной (F). После прибавления солей G-актин легко переходит в F-актин. F-актин является полимером G-актина. Этот переход осуществляется под влиянием ионов К⁺: актин глобулярный → актин фибрилярный F. Актин F легко соединяется с миозином и образует новый белок-актомиозин.