Структура белков

Свойства макромолекул белка в значительной степени зависят
от структуры, молекулярной массы, от аминокислотного состава
и пространственной ориентации.

Главная особенность белка, которая имеет решающее значение
для их функционирования – способность самопроизвольно формировать пространственную структуру, свойственную только данному белку (так называемая самоорганизация структуры). Эта структура может быть компактной (глобулярные белки) или вытянутой (фибриллярные белки).

В глобулярных белках пространственно сближенные функциональные группы аминокислотных остатков образуют ансамбли, обладающие высокой реакционной способностью (каталитические центры ферментов) или способностью к образованию комплексов с другими молекулами. К глобулярным относятся большинство белков.

Фибриллярные белки (коллаген, кератины) – обычно выполняют
в организме структурообразующую функцию. От способа укладки полипептидных цепей в этих белках зависит их прочность, растяжимость
и другие функциональные свойства.

В белках выделяют 4 уровня организации: первичная, вторичная, третичная, четвертичная.

Первичная структура – это уникальная последовательность расположения аминокислотных остатков в молекуле белка.

Вторичная структура – это -спираль, образованная скручиванием полипептидной цепи и поддерживаемая в пространстве с помощью водородных связей.

Третичная структура – “упакованная” -спираль в глобулу. Кроме водородных связей в данной структуре значение имеют еще и ионное и гидрофобное взаимодействия.

Четвертичная структура – это образование из нескольких глобул единой “субъединицы” (это наиболее уязвимая структура, которая подвергается разрушению при любом вмешательстве в молекулу белка).