Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Классификация белков




До настоящего времен нет единой и стройной классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Так, белки можно классифицировать:

- по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);

- по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);

- по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);

- по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);

- по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.);

- по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);

- по способности адаптивно регулировать синтез белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

- по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);

- по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Ι Классификация белков по форме молекул

Это одна из самых старых классификаций, которая делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные.К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде. Наглядные примеры строения и функционирования глобулярных белков - рассмотренные выше миоглобин и гемоглобины.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови. На примере коллагенов и эластина рассмотрим особенности строения этих белков и связь их строения с функцией.

Гемоглобин состоит из белка глобина (который состоит из 18 аминокислот: аланин, валин, лейцин, пролин, цистен, цистин, аргинин и т.д. Нет – Изолейцина, оксипролина, оксилизина) и железосодержащего гема. Большая часть гемоглобина у взрослых состоит из двух альфа- и двух бета-цепей глобина (по 141 и 146 аминокислот соответственно). В каждую цепь глобина встроена молекула гема; содержащийся в ней атом железа связывает кислород. Переносить кислород может только двухвалентное железо.

Рисунок – Молекула гемоглобима

Химически гемоглобин относится к группе хромопротеидов. Каждая молекулагемоглобина состоит из белковой части: две цепи (субъединицы) альфа-глобина и две (субъединицы) бета-глобина, нековалентно связаны, группы небелковой природы-гема, в состав которого входит железо. Каждая субъединица имеет молекулярную массу около 16000, в общей молекулярной массой в тетрамер около 64000. Каждая субъединица гемоглобина содержит одну гема , таким образом, общая связывающая способность взрослого человека гемоглобина к кислороду в четыре молекулы кислорода.

Альфа-полипептидная цепьзаканчивается комбинацией аминокислот валина-лейцина, а бета-полипептидная цепь - комбинацией валина-гистидина-лейцина. Альфа- и бета-полипептидные цепи в гемоглобиновой молекуле не размещены линейно, как это выглядит на первый взгляд из данных,это первичная структура.

По причине существования интрамолекулярных сил, полипептидные цепи скручиваются в форме типичной для белков альфа-геликсовой спирали -вторичная структура. Сама альфа-геликсовая спираль на каждую альфа- и бета-полипептидную цепь огибается пространственно, образуя сплетения овоидной формы, третичная структура. Отдельные части альфа-геликсовых спиралей полипептидных цепей отмечают латинскими буквами от А до Н.

Все четыре третично изогнутые альфа- и бета-полипептидные цепи располагаются пространственно в определенном соотношении - кватернерная структура. Они связаны между собой не настоящими химическими связями, а межмолекулярными силами.

Кроме координационной связи, существующей между полипептидными цепями глобина, Fe++ атом гема располагает еще тремя координационными связями , две из которых соединены двумя азотными атомами порфиринового кольца, а третья, в среде с низким парциальным давлением кислорода ,связана с одной молекулой воды . В среде с высоким парциальным давлением кислорода (артериальная кровь), третья координационная связь соединена с одной молекулой кислорода, причем получается соединение - оксигемоглобин . Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно, осуществляется перенос кислорода из легких к тканям.

Особенно значительным отличаем гемоглобина от миоглобина является кривая насыщения кислородом, которая имеет сигмоидную форму. Значит возможность гемоглобина связывать кислород зависит от того, заключаются ли в данном тетрамере другие молекулы кислорода. Если содержатся, то последующие молекулы кислорода присоединяются легче. Таким образом, для гемоглобина свойственна кинетика кооперативного связывания, благодаря которой он объединяет максимальное количество кислорода в легких и отдает максимальное количество кислорода при тех парциальных давлениях кислорода, которые имеют место в периферических тканях.

Величина Р50 - значение парциального давления кислорода характеризует сродство гемоглобинов к кислороду. Р50 у разных организмов существенно различается, но во всех случаях оно превышает значение парциального давления кислорода в периферических тканях рассматриваемого организма.

Это показывает фетальный гемоглобин человека (НВF). Для HbA Р50=26 мм. рт. ст., а для HbF Р50=20 мм. рт. ст. Благодаря этой разнице гемоглобин F отбирает кислород у HbA, находящегося в плацентарной крови. Однако после рождения ребенка HbF утрачивает свою функцию; обладая более высоким сродством к кислороду, он высвобождает меньшее его количество в тканях.

У гемоглобина есть еще одна немаловажная функция, он ускоряет транспорт углекислого газа от тканей к легким. Гемоглобин связывает углекислый газ сразу после высвобождения кислорода; примерно 15% углекислого газа, присутствующего в крови, переносится молекулами гемоглобина. Находящаяся в эритроцитах карбоангидраза катализирует превращение поступающего из тканей углекислого газа в угольную кислоту . Угольная кислота быстро диссоциирует на бикарбонат-ион и протон, причем равновесие вдвинуто в сторону диссоциации. Для предотвращения опасного повышения кислотности крови должна существовать буферная система, способная поглощать избыток протонов. Гемоглобин связывает два протона на каждые четыре освободившиеся молекулы кислорода, определяя буферную емкость крови.

В легких идет противоположный процесс: присоединение кислорода к дезоксигемоглобину сопровождается высвобождением протонов, которые связываются с бикарбонат ионами, переводя их в угольную кислоту. Далее эффективно действующая карбоангидраза катализирует превращение угольной кислоты в углекислый газ, выдыхаемый из легких. Следовательно, связывание кислорода тесно сопряжено с выдыханием углекислого газа. Это явление называется эффектом Бора.

Железо, которое содержится в гемме, способно образовывать с молекулами кислорода легко распадающееся соединение при прохождении эритроцита чрез капилляры легких, а при прохождении через сосуды других органов - отдавать кислород и связываться с углекислотой, которую гемм затем отдает, когда эритроцит вновь попадает в капилляры легких.

У взрослых людей, гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из двух альфа- и бета- субъединиц, нековалентно связаные. Субъединицы структурно похожи и примерно такого же размера. Каждая субъединица имеет молекулярную массу около 16000, в общей молекулярной массой в тетрамер около 64000. Каждая субъединица гемоглобина содержит одну гема, таким образом, что общая связывающая способность взрослого человека гемоглобина к кислороду в четыре молекулы кислорода.

Поэтапная реакция:

Hb + O2 ↔ HBO2

HBO2 + O2 ↔ Hb (O2)2

Hb (O2)2 + O2 ↔ Hb (O2)3

Hb (O2)3 + O2 ↔Hb (O2)4

Основная информация реакция:

HB + 4O2 → Hb (O2)4

Кровь, протекающая по артериям насыщена кислородом, имеет ярко-алый цвет; после поглощения кислорода тканями и связывания гемоглобина с углекислотой кровь приобретает темно-красный цвет(эта кровь протекает по венам).Помимо гемоглобина крови, у ряда животных в ритмически работающих мышцах с интенсивным обменном (мышца сердца) имеется мышечный гемоглобин (миоглобин), близкий по своему составу и свойствам к гемоглобину крови.

ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ

Химически гемоглобин относитсяк группе хромопротеидов. Его простетическая группа представляет собой ферросоединение протопорфирина IХ, с молекулярным составом С34Н32О4N4Fe и носит название гем (рис.). Она придает соединению окраску. Белковый компонент гемоглобина называется глобином. Гемоглобиновая молекула содержит 4 гема и 1 глобин. Аминокислоты расположены в глобине в виде четырех полипептидных цепочек; две из них идентичны по структуре, и их обозначают как альфа-цепочки; две другие тоже идентичны между собой и их обозначают как бета-цепочки. Следовательно, формулу глобина можно выразить как альфа-альфа/бета-бета или альфа2бета2. альфа-полипептидная цепь состоит и 141, бета-полипептидная цепь - из 146 аминокислот.

Изолейцин - одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина.

В норме гемоглобин содержится в крови в виде трех физиологических соединений:

оксигемоглобин (НbО2) – гемоглобин в соединении с кислородом – находится в артериальной крови, придает ей ярко-алый цвет;

восстановленный, или дезоксигемоглобин (Hb), не содержащий кислорода, – находится в венозной крови, которая имеет более темный цвет, чем артериальная;

карбгемоглобин (НbСО2) – соединение гемоглобина с углекислым газом – содержится в венозной крови. (В этом случае СО2 присоединяется не к гему, а к NH2-группам белка глобина. СО2 могут связывать как оксигемоглобин, так и дезоксигемоглобин, но последний – в большей степени.)

 

 







Дата добавления: 2014-10-22; просмотров: 1759. Нарушение авторских прав; Мы поможем в написании вашей работы!


Рекомендуемые страницы:


Studopedia.info - Студопедия - 2014-2021 год . (0.004 сек.) русская версия | украинская версия