Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Гидролитическое




3) Внутримолекулярное -Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типам реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, подвергающеюся внутримолекулярному дезаминированию.

4) Окислительное -дезаминирование протекает в две стадии. Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (аминокислота), который на второй стадии без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и кетокислоту.

1/2О2


R–CH–COOH R– C–COOH + NH3

NH2 O

ΙΙ - Декарбоксилирование аминокислот -процесс отщепления карбоксильной группы аминокислоты в виде СО2.

Реакции декарбоксилирования в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами – декарбоксилазами.

Образующиеся продукты реакции, названные биогенными аминами, оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных.

В животных тканях с высокой скоростью протекает декарбоксилирование гистидина с образованием биогенного амина – гистамина.

Гистамин обладает широким спектром биологического действия:

- сокращает гладкие мышцы легких;

- оказывает сосудорасширяющее действие;

- участвует в секреции соляной кислоты;

- понижает давление;

- выполняет роль медиатора боли;

- участвует в патогенезе аллергий.

Выраженное фармакологическое действие оказывают продукты декарбоксилирование ароматических кислот, глютаминовой кислоты.

ΙΙΙ Трансаминирование аминокислот– процесс межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2–) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака.

Впервые реакции трансаминирования (прежнее название «переаминирование») были открыты в 1937 г. советскими учеными А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман при изучении дезаминирования глутаминовой кислоты в мышечной ткани.

Реакция трансаминирования являются обратимымия и универсальными для всех живых организмов.

Эти реакции протекают при участии специфических ферментов – аминотрансфераз или трансаминаз. В переносе аминогруппы участвует кофермент пиридоксальфосфат (коферментная форма витамина В6).

В тканях животных и микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино-и кетокислотами, что можно представить в виде схемы.

Ферменты трансаминирования катализируют сначала перенос NH2 – группы на кофермент – пиродоксальфосфат, образуется промежуточное соединение – Шиффово основание, которое подвергается внутримолекулярным превращениям, что приводит к освобождению α-кетокислоты и пиродоксаминфосфата. Последний на второй стадии реакции реагирует с любой другой α-кетокислотой, и через стадии образования промежуточных соединений (идущих в обратном направлении) синтезируется новая аминокислота и освобождается пиридоксальфосфат.

Было замечено, что при добавлении к гомогенату мышц глутаминовой и пировиноградной кислот образуются α-кетоглутаровая кислота и аланин без промежуточного свободного аммиака; добавление аланина и α-кетоглутаровой кислоты приводило к образованию соответственно пировиноградной и глутаминовой кислот.







Дата добавления: 2014-10-22; просмотров: 749. Нарушение авторских прав; Мы поможем в написании вашей работы!


Рекомендуемые страницы:


Studopedia.info - Студопедия - 2014-2021 год . (0.002 сек.) русская версия | украинская версия