Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Строение и функции коллагенов




Коллагены - семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани. Коллагены - самые распространённые белки не только межклеточного матрикса, но и организма в целом, они составляют около 1/4 всех белков организма человека. В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена (более подробно это описано в разделе 15). Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Они могут выдерживать нагрузку, в 10 000 раз превышающую их собственный вес. По прочности коллагеновые фибриллы превосходят прочность стальной проволоки того же сечения. Именно поэтому большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллагеновых фибрилл, входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей.

Необычные механические свойства коллагенов связаны с их первичной и пространственной структурами. Молекулы коллагена состоят из трёх полипептидных цепей, называемых α-цепями. Идентифицировано более 20 α-цепей, большинство которых имеет в своём составе 1000 аминокислотных остатков, но цепи несколько отличаются аминокислотной последовательностью. В состав коллагенов могут входить три одинаковые или разные цепи.

Первичная структура α-цепей коллагена необычна, так как каждая третья аминокислота в полипептидной цепи представлена глицином, около 1/4 аминокислотных остатков составляют пролин или 4-гидроксипролин, около 11% - аланин. В коллагене отсутствуют такие аминокислоты, как цистеин и триптофан, α гистидин, метионин и тирозин находятся лишь в очень небольшом количестве. В составе первичной структуры α-цепи коллагена содержится также необычная аминокислота - гидроксилизин. Полипептидную цепь коллагена можно представить как последовательность триплетов Гли-X-Y, где X и Y могут быть любыми аминокислотами, но чаще в положении X стоит пролин, а в положении Y - гидроксипролин или гидроксилизин. Каждая из этих аминокислот имеет большое значение для формирования коллагеновых фибрилл.

Пролин благодаря своей структуре вызывает изгибы в полипептидной цепи, стабилизируя ле-возакрученную спиральную конформацию. На один виток спирали приходится 3 аминокислотных остатка, а не 3,6, как это характерно для вторичной структуры глобулярных белков. Спираль пептидной цепи коллагена стабилизирована не за счёт водородных связей (так как пролин их не образует), а силами стерического отталкивания пирролидиновых колец в остатках пролина. В результате расстояние между аминокислотными остатками по оси спирали увеличивается, и она оказывается более развёрнутой по сравнению с туго закрученной α-спиралью глобулярных белков.

Спирализованные полипептидные цепи, перевиваясь друг около друга, образуют трёхце-почечную правозакрученную суперспиральную молекулу, часто называемую тропоколлагеном. Цепи удерживаются друг около друга за счёт водородных связей, возникающих между амино- и карбоксильными группами пептидного остова разных полипептидных цепей, входящих в состав трёхспиральной молекулы. "Жёсткие" аминокислоты - пролин и гидроксипролин - ограничивают вращение полипептидного стержня и увеличивают тем самым стабильность тройной спирали. Глицин, имеющий вместо радикала атом водорода, всегда находится в месте пересечения цепей; отсутствие радикала позволяет цепям плотно прилегать друг к другу.

В результате такого скручивания пептидных остовов полипептидных цепей и наличия удлинённой структуры два других радикала из триады аминокислот Гли-X-Y оказываются на наружной поверхности молекулы тропоколлагена. Некоторые комплементарные участки молекул тропоколлагена могут объединяться друг с другом, формируя коллагеновые фибриллы, причём эти участки расположены таким образом, что одна нить тропоколлагена сдвинута по отношению к другой примерно на 1/4. Между радикалами аминокислот возникают ионные, водородные и гидрофобные связи.

Фибриллярные имеют вытянутую, нитевидную форму и состоят из нескольких полипептидных цепей.

Фибриллярные белки – структурные белки соединительной и покровной ткани – коллаген, эластин, кератин волос, фиброин шелка и т.д.

Фибриллярные белки устойчивы к действию кислот, щелочей, нагревания, действия протеолитических ферментов. Придают тканям и структурам плотности, жесткости, эластичности. Фибриллярные белки содержатся как внутри клеток (миофибриллы, кератины), так и в межклеточном пространстве (коллагеновые волокна).

Характерной особенностью фибриллярных белков является то, что полипептидные цепи их размещаются параллельно относительно одной оси, образуя долгие волокна.

Коллаген представляет собой белок, относящийся к классу фибриллярных. Именно фибриллярные белки отвечают за построение скелета, как всего человеческого организма, так и его отдельных кирпичиков – клеток. Изрядное количество фибриллярных белков принимает участие в формировании клеточного скелета, носящего название цитоскелет.

В переводе термин «коллаген» означает «образующий клей». Во всех без исключения многоклеточных организмах коллаген является самым распространенным белком. Коллаген – это основной компонент соединительной ткани, входящей в состав стенок кровеносных сосудов, зубов, сухожилий, костей и кожи.

Строго говоря, под коллагеном понимают не один какой-то белок, а целое семейство белков, кодируемое, как минимум, десятью структурными генами. Все эти коллагены отличаются один от другого не только пространственным строением, но и последовательностью образующих их аминокислот.

Самую большую роль в организме млекопитающих играет коллаген типа I. Это именно он входит в состав соединительной ткани кожи, сухожилий и костей.

Коллагеновые волокна соединительной ткани образованы молекулами тропоколлагена, идущими параллельно друг другу, с небольшим сдвигом. Молекула тропоколлагена представляет собой длинный стержень, в состав которого входят сразу три параллельные полипептидные цепи, закрученные в спираль. В коллагеновом волокне расположенные рядом молекулы тропоколлагена связываются друг с другом при помощи поперечных сшивок.

Любопытно, что в состав коллагена, а так же еще одного фибриллярного белка – эластина, входят аминокислоты, которые не встречаются ни в одном другом белке человеческого организма. Одной из таких аминокислот является оксипролин, образующийся в результате котрансляционной модификации пролина.

Между глобулярными и фибриллярными белками при определенных условиях возможны взаимные переходы, например, денатурация.







Дата добавления: 2014-10-22; просмотров: 2550. Нарушение авторских прав; Мы поможем в написании вашей работы!


Рекомендуемые страницы:


Studopedia.info - Студопедия - 2014-2021 год . (0.002 сек.) русская версия | украинская версия