Обратимое неконкурентное ингибированиеКак следует из самого термина – неконкурентного ингибирования, в этом случае конкуренция между S и I за сайт связывания отсутствует. При этом ингибитор обычно ничем не напоминает S и, как можно предполагать, связывается в участке фермента, отличном от активного центра. Обратимые неконкурентные ингибиторы снижают максимальную скорость реакции при данном количестве фермента, но, как правило, не влияют на величину KM. Поскольку I и S связываются с разными центрами, возможно образование как комплекса [ EI ], так и комплекса [ EIS ]. Комплекс [ EIS ] также распадается с образованием продукта, однако с меньшей скоростью, чем при распаде комплекса [ ES ]; поэтому в присутствии таких ингибиторов реакция замедляется, но не останавливается. Ниже указаны возможные варианты образования комплексов [ ES ], [ EI ], [ EIS ] и пути их распада:
На рис. 6.5 представлена зависимость 1/ V 0 от 1/[ S ] в присутствии и в отсутствие ингибитора (предполагается, что связывание I не приводит к существенным изменениям в структуре активного центра).
|
