Студопедия Главная Случайная страница Задать вопрос

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Обратимое неконкурентное ингибирование




Как следует из самого термина – неконкурентного ингибирования, в этом слу­чае конкуренция между S и I за сайт связывания отсутствует. При этом ингибитор обычно ничем не напоминает S и, как мо­жно предполагать, связывается в участке фермента, отличном от активного центра. Обратимые неконкурентные ингибиторы снижают максимальную скорость реакции при данном количестве фермента, но, как правило, не влияют на величину KM. Поскольку I и S связы­ваются с разными центрами, возможно образование как комплекса [EI], так и комплекса [EIS]. Комплекс [EIS] также распадается с образова­нием продукта, однако с меньшей скоростью, чем при распаде комплекса [ES]; поэтому в присутствии таких ингибиторов реакция замедляется, но не останавливается. Ниже указаны возможные варианты образования комплексов [ES], [EI], [EIS] и пути их распада:

 

 

На рис. 6.5 представлена зависимость 1/V0 от 1/[S] в присутствии и в отсутствие ингибитора (предпола­гается, что связывание I не приводит к существен­ным изменениям в структуре активного центра).

 

 

Рис. 6.5 Графическое изображение обратимого неконкурентного ингибирования в координатах Лайнуивера-Берка. –I – ингибитор отсутствует, +I – ингибитор присутствует. Начальная скорость реакции обозначена символом v.

 







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 123. Нарушение авторских прав

Studopedia.info - Студопедия - 2014-2017 год . (0.016 сек.) русская версия | украинская версия