Посттрансляционная модификация полипептидных цепей

После завершения трансляции большинство белков подвергается дальнейшим химическим модификациям, которые называются посттрансляционными модификациями. Известно более двухсот вариантов посттрансляционных модификаций белков.

Посттрансляционные модификации могут регулировать продолжительность существования белков в клетке, их ферментативную активность и взаимодействия с другими белками. В ряде случаев посттрансляционные модификации являются обязательным этапом созревания белка, в противном случае он оказывается функционально неактивным. Например, при созревании инсулина и некоторых других гормонов необходим ограниченный протеолиз полипептидной цепи, а при созревании белков плазматической мембраны — гликозилирование.

Посттрансляционные модификации могут быть как широко распространёнными, так и редкими, вплоть до уникальных. Примером универсальной модификации служит убиквитинирование (присоединение к белку цепи из нескольких молекул короткого белка убиквитина), которое служит сигналом к расщеплению этого белкапротеасомой. Другой распространённой модификацией является гликозилирование — считается, что около половины белков человека гликозилировано. К редким модификациям относят тирозинирование/детирозинирование и полиглицилирование тубулина.

Один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям. Так, гистоны (белки, входящие в состав хроматина у эукариот) в разных условиях могут подвергаться более чем 150 различным модификациямю.

Посттрансляционные модификации делят на:

1.дификации главной цепи;

1.отщепление N-концевого остатка метионина;

-ограниченныйпротеолиз — удаление фрагмента белка, которое может происходить с концов (отщепление сигнальных последовательностей) или, в отдельных случаях, в середине молекулы (созревание инсулина);

-присоединение различных химических групп к свободным амино- и карбоксильной группам (N-ацилирование, миристоилирование и др.);

2.модификации боковых цепей аминокислот;

-присоединение или отщепление небольших химических групп (гликозилирование, фосфорилирование и др.);

-присоединение липидов и углеводородов;

-изменение стандартных аминокислотных остатков на нестандартные (образование цитруллина);

-образование дисульфидных мостиков между остатками цистеина;

3.присоединение небольших белков (сумоилирование и убиквитинирование).