Изменение конформации фермента[1] в результате взаимодействия его определенного участка с ингибитором или активатором называется аллостерическим эффектом

Рисунок 3 – Схема аллостерического эффектора

АЕ - аллостерический эффектор, AS - активный сайт, Е - фер­мент, S - субстрат. Когда АЕ связывается с ферментом, происходит изменение его трехмерной конформации (показанные стрелками). В результате чего активный участок стано­вится недоступным для субстратной молекулы (S).

Пер­вичная структура белка, состоящая из одной или более аминокислотной цепочки, свернута в сложную конформационную форму – третичную структуру. Третичная структура стабилизирована «слабыми» связями: водород­ными, гидрофобными, вандерваальсовыми.

В результате взаимодействия (вовлечения) в молекулу белка вещества способного изменить химические свойства молекулы, происходит изменение и ее пространственной формы, ее конформации. В этом заключается аллостерический эффект. Похожие изменения происходят при работе Na/K-АТФазы, молекула этого белка-фермента может находиться в двух конформационных состояниях Е₁ (активная часть обращена внутрь клетки) и Е2 (активная часть обращена наружу клетки).

При конформации Е₁ белок связывается с ионами натрия матрикса клетки, что вызывает гидролиза молекулы АТФ. Высвободившаяся энергия изменяет конформацию молекулы на Е₂ и перенос ионов натрия наружу, в тоже время конформация Е₂ связывает ионы калия, которые переносятся в клетки. Асимметричный перенос ионов Na/K-насосом поддерживает избыток положительно заряженных частиц на наружной поверхности клеточной мембраны и отрица­тельных зарядов внутри клетки, что позволяет считать Na/K-насос электрогенной структурой, обеспечивающей электрический градиент примерно 5-10 мВ.

Подобным образом работают Са²⁺-АТФазы, эндоплазматического ретикулума и клеточной мембраны, с той лишь разницей, что переносятся только ионы кальция и в одном направлении – из цитоплазмы в ЭПР, или наружу клетки.