Окислительное дезаминирование

Наиболее активно в тк. происх. дезаминирование глутаминовой кислоты. Р-цию катализирует глутаматдегидрогеназа, коферментом является НАД. Р-ция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат.

Большинство АК не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких АК в рез-те трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой к-ты, к-я затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования. Значение этих р-ций в обмене АК очень велико, т.к. непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства АК.

В печени человека присутствуют специфические ферменты, катализ. р-ции дезаминирования АК серина, треонина и гистидина неокислит. путём. Неокислительное дезаминирование серина катализирует сериндегидратаза. Р-ция начинается с отщеп. молекулы воды и обр. метиленовой группы, затем происходит неферментативная перестройка молекулы, в рез-те которой образуется иминогруппа, слабо связанная с а-углеродным атомом. Далее в результате неферментативного гидролиза отщепляется молекула аммиака и образуется ПВК.

Неокислительное дезаминирование треонина катализирует фермент треониндегидратаза. Механизм реакции аналогичен дезаминированию серина. Неокислительное дезаминирование гистидина под действием гистидазы (гистидин-аммиаклиазы) является внутримолекулярным, т.к. образование молекулы аммиака происходит из атомов самой АК без участия молекулы воды. Эта реакция происходит только в печени и коже.

Трансаминирование - фермент. р-ция обратимого переноса аминогруппы с АК на а-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Р-ции катализируют аминотрансферазы, коферментом служит пиридоксальфосфат. Вступать в р-ции трансамини. могут почти все АК, за исключением лизина, треонина и пролина. Чаще всего в реакциях трансамини. уч. АК, сод. к-х в тк. значительно выше остальных - глутамат, аланин, аспартат и соответствующие им кетокислоты - α-кетоглутарат, пируват и оксалоацетат. Основным донором аминогруппы служит глутамат.

Трансаминир. - заключ. этап синтеза зам. АК из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В рез-те происходит перераспределение аминного азота в тканях организма. Трансаминирование - первая стадия дезаминирования большинства АК, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминир. общее кол-во АК в кл. не меняется.

Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилирования. Обр-ся биогенные амины. Р-ции необратимы. Биогенные амины - биол. актив. в-ва. вып. ф-цию нейромедиаторов (серотонин, дофамин, ГАМК), гормонов (норадреналин, адреналин), регул. факторов (гистамин, карнозин, спермин и др.).

Гликогенные АК - АК. в пр-се распада к-х может возн. ПВК, вступающий в путь глюконеогенеза.

Гликогенные: превращ в ПВК аланин, цистеин. серин, глицин. Превращ. в оксалоацетат аспарагин, аспартат, п ревращ. в сукцинил-КоА валин. треонин. метионин. Прев. в а-кетоглуторат - глутамат, глутамин, пролин, аргинин. гистидин.

Кетогенные АК - АК, продукты распада к-х образуют оксалоацетат и ацетилКоА. Лейцин, лизин. Гликокетогенные АК: фениаланин, тирозин, изолейцин, триптофан.