Студопедия — ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА
Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА






Органическими веществами называют сложные углеродсодержащие вещества, количество которых во много раз превосходит количество неорганических соединений. Если в начале XIX в. было известно около 80 органических веществ природного происхож­дения, то к началу XX в. их число составило уже 100 000, а сейчас число органических соединений, выделенных из природного сы­рья или полученных синтетически, превышает несколько милли­онов и постоянно увеличивается.

Первоначально считалось, что органические вещества синте­зируются только живыми организмами и для их образования не­обходима "жизненная сила". Действительно, все встречающиеся в природе органические вещества входят в состав живых организ­мов или являются продуктами их жизнедеятельности. Однако хи­мический синтез мочевины показал полную несостоятельность ви­талистических взглядов на сущность жизни и на природу хими­ческих процессов, приводящих к образованию органических ве­ществ.

Большинство органических веществ образовано небольшим ко­личеством элементов. Практически во все эти вещества, помимо углерода, входит водород, многие из них содержат кислород и азот. Эти четыре элемента легко образуют ковалентные связи за счет спаривания электронов на внешних орбиталях атомов. Для полного заполнения внешней орбитали углероду недостает четы­рех электронов, поэтому он способен образовать четыре общие электронные пары (четыре ковалентные связи), азоту недостает трех электронов, кислороду — двух, а водороду — одного. Угле­род, азот и кислород способны, кроме того, образовывать и двой­ные связи, что значительно увеличивает разнообразие органичес­ких веществ и придает им новые свойства. В состав большого числа органических соединений входят также сера, фосфор и галогены.

Входящие в состав живых организмов органические вещества крайне разнообразны по своей структуре и выполняемым функ­циям. На этих свойствах основана их классификация, хотя в ряде случаев этот принцип строго не соблюдается. Например, в группу витаминов объединены вещества, имеющие разную структуру, химические свойства и обладающие различным биологическим действием, однако все они необходимы животным и человеку в микроколичествах. В состав живых организмов входят не только низкомолекулярные органические вещества (аминокислоты, саха­ра, органические кислоты, нуклеотиды, липиды и т.д.), но и вы­сокомолекулярные, или биополимеры. Полимерами называют моле­кулы, состоящие из большого количества повторяющихся единиц — мономеров, соединенных друг с другом ковалентными связями и образующих длинную неразветвленную или разветвленную цепь. Полимер называют гомополимером, если входящие в его состав мономеры одинаковы (например, полисахариды — крахмал, гли­коген, целлюлоза, состоящие из молекул глюкозы), или гетерополимером, если он построен из нескольких различающихся "стро­ительных блоков" (белки, построенные из 20 аминокислот, нук­леиновые кислоты, состоящие из нуклеотидов 4 типов).

Липиды. Особую группу органических соединений клетки со­ставляют липиды (жиры и жироподобные вещества), имеющие раз­ное строение и выполняющие разнообразные функции. Все они являются гидрофобными соединениями, т.е. нерастворимы в воде, но растворимы в неполярных органических растворителях (хлоро­форме, бензоле, эфире). Наиболее просто устроены нейтральные липиды, или жиры, которые представляют собой эфиры треха­томного спирта глицерина и жирных кислот (рис.X.12). Если все гидроксильные группы глицерина связаны с жирными кислота­ми, образуются триглицериды, если две или одна — диглицериды и моноглицериды соответственно.

Входящие в состав нейтральных липидов жирные кислоты содержат, как правило, четное число атомов углерода (от 14 до 22, чаще всего 16 или 18). Если в молекулах жирных кислот имеются одна или несколько двойных связей, они называются ненасыщенными или полиненасыщенны­ми. Ненасыщенные жирные кислоты имеют низкую температуру плавле­ния, поэтому образованные ими липиды жидкие при температуре тела или при температуре окружающей среды (например, растительное мас­ло), тогда как липиды, содержащие насыщенные, т.е. не имеющие двой­ных связей жирные кислоты, плавятся при более высоких температурах (например, свиное сало, сливочное масло).

 

Рис.Х.12. Структуры молекул нейтрального жира (триглицерида) и основных представителей фосфолипидов

 

Нейтральные жиры могут откладываться в цитоплазме в виде жировых капель; в клетках жировой ткани, например, они запол­няют практически все внутреннее пространство. Расщепление жи­ров до углекислого газа и воды дает большое количество энергии (38,9 кДж/r), этим обусловлена энергетическая функция жиров. Ос­вобождаемое при их окислении большое количество воды (при "сгорании" 1 г жира освобождается 1,1 г воды) используется орга­низмами, именно поэтому животные пустынь (верблюды) или впадающие в зимнюю спячку (сурки, суслики) могут длительное время обходиться без воды, используя свои жировые запасы. Та­ким образом, жиры могут быть источником воды. У животных ней­тральные жиры откладываются в основном в подкожной клетчат­ке, где создают хороший теплоизоляционный слой, особенно раз­витый у морских млекопитающих — китообразных и ластоногих (теплоизоляционная функция). Откладываясь в полости тела вокруг внутренних органов, жировая подушка защищает их от механи­ческих повреждений при движении, прыжках, ударах и т.д. (за­щитная функция жиров). В небольших количествах нейтральные жиры входят в состав биологических мембран, выполняя тем са­мым структурную функцию.

Однако основу биологических мембран составляют не нейт­ральные жиры, а фосфолипиды. Они также представляют собой эфиры глицерина и жирных кислот, но с жирными кислотами в молекуле глицерина связаны только две спиртовые группы, а тре­тья образует эфирную связь с остатком фосфорной кислоты (см. рис.Х.12). Фосфорная кислота может образовывать дополнитель­ную эфирную связь с низкомолекулярными спиртами, формируя различные классы фосфолипидов.

Если в состав фосфолипида входит аминоспирт холин, образуется фосфатидилхолин (лецитин), если аминоспирт этаноламин — фосфатидилэтаноламин (кефалин), если аминокислота серии — фосфатидилсерин и т.д.

Таким образом, в составе молекул всех фосфолипидов имеют­ся гидрофобная (остатки жирных кислот) и гидрофильная (фосфор­ная кислота и присоединенный к ней спирт) компоненты, и по­этому молекулы могут контактировать как с полярными, так и с неполярными растворителями (такие вещества называют амфифильными). В воде и водных растворах фосфолипиды самопроиз­вольно формируют мицеллы, или капли, в которых жирнокислотные "хвосты" обращены внутрь, а полярные "головки" — в ра­створ, липосомы — двухслойные фосфолипидные везикулы, внут­ренний объем которых заполнен водой, или протяженные плос­кие бислойные структуры — основу всех биологических мембран (рис.Х.13). Такие мембраны окружают все клетки, создавая гидро­фобный барьер между внутриклеточным содержимым и наруж­ной средой; мембраны клеточных органоидов отделяют их содержимое от цитоплазмы и разделяют клетку на отсеки — компартменты. Мембраны плохо проницаемы для воды и полярных соеди­нений (солей, аминокислот, Сахаров), но проницаемы для гидро­фобных веществ.

Рис.X. 13. Схематическое изображение мицеллы (А), липосомы (Б) и фосфолипидного бислоя (В), образуемых фосфолипидами в водном окружении

В состав мембран входят различные белки, как интегральные, так и периферические (см. рис.Х.3), которые обес­печивают избирательную проницаемость мембран для различных веществ, иногда затрачивая на это энергию АТФ (ионные насо­сы, ионные каналы, белки-переносчики, рецепторы гормонов и т.д.). Поскольку в состав фосфолипидов входит большое количе­ство ненасыщенных и полиненасыщенных жирных кислот, био­логические мембраны при температуре обитания живых организ­мов находятся в "полужидком" (жидкокристаллическом) состоя­нии, что обеспечивает их гибкость, упругость и высокую подвиж­ность встроенных в них белков. Итак, основной функцией фосфо­липидов является формирование биологических мембран (строи­тельная функция).

Особое место среди липидов занимают стероиды — полицик­лический спирт холестерин и его производные (рис.X.14). Холе­стерин и его эфиры с жирными кислотами входят в состав биоло­гических мембран, придавая им определенную "жесткость" (струк­турная функция). Кроме того, в корковом слое надпочечников из холестерина образуются стероидные гормоны (минералкортикоиды и глюкокортикоиды), регулирующие водно-солевой и угле­водный обмен, а в половых железах — половые гормоны (мужс­кие — андрогены и женские — эстрогены).

Рис.X. 14. Структура холестерина и его производных — гормонов коркового слоя коры надпочечников

В клетках печени из хо­лестерина образуются желчные кислоты (холевая, дезоксихолевая и др.), необходимые для нормального переваривания жиров в ки­шечном тракте. Эти кислоты являются поверхностноактивными веществами и способны эмульгировать жировые капли. Кроме того, они активируют липазы — ферменты, расщепляющие жиры и выделяемые в двенадцатиперстную кишку поджелудочной желе­зой. Таким образом, производные холестерина выполняют регуляторную функцию.

Нарушения в обмене холестерина вызывают тяжелое заболевание — атеросклероз, при котором холестерин может откладываться на стенках кровеносных сосудов в виде "холестериновых бляшек", сужая просвет сосудов и нарушая кровоснабжение органов и тканей, что приводит к развитию ишемии (недостаточное снабжение кислородом) мозга и серд­ца и, в конечном итоге, к инсульту (поражение мозга) или инфаркту миокарда. Следует помнить, что развитие атеросклероза провоцируется не только неправильным питанием, но и курением или употреблением спиртных напитков.

К липидам относятся воска — эфиры жирных кислот и много­атомных спиртов. У животных они вырабатываются кожными же­лезами. Покрывая тонким слоем шерсть и перья, воска предохра­няют их от намокания. Некоторые насекомые (пчелы) использу­ют воска для постройки сотов. У растений воска создают защит­ный налет на листьях и плодах. Много восков вырабатывают также морские планктонные микроорганизмы.

К липидам относят жирорастворимые витамины — A, D, Е, обладающие высокой биологической активностью.

Нуклеотиды (АТФ и НАД+). АТФ (аденозинтрифосфорная кис­лота) представляет собой мононуклеотид и, как все нуклеотиды, состоит из азотистого основания (аденина), пятиуглеродного са­хара рибозы и остатков (в данном случае трех) фосфорной кислоты (рис.Х.15). Гидролиз молекулы АТФ, осуществляемый специаль­ными ферментами — АТФазами, приводит к отщеплению от ее молекулы одного остатка фосфорной кислоты и к образованию АДФ (аденозиндифосфорной кислоты). Эта реакция сопровождается вы­делением значительного количества энергии (около 40 кДж/моль). Такие связи, гидролиз которых сопровождается значительным вы­делением энергии, называются макроэргическими. В молекуле АТФ две макроэргические связи — между первым и вторым и между вторым и третьим остатками фосфорной кислоты, поэтому от­щепление от АТФ двух остатков фосфорной кислоты (пирофосфата) с образованием АМФ (аденозинмонофосфорной кислоты) будет также сопровождаться выделением энергии.

Рис.Х.15. Структура молекулы АТФ. Волнистые линии показывают богатые энер­гией (макроэргические) связи между 1 и 2 (α и β) и 2 и 3 (β и γ) остатками фосфорной кислоты, разрыв которых с отщеплением пирофосфата и фосфата соответственно сопровождается выделением энергии
Рис.Х.16. Структура молекулы динуклеотидов НАД+ и НАДФ+. Показано присоединение до­полнительной фосфатной груп­пы к остатку рибозы в молеку­ле НАДФ+ (А). Изменение структуры остатка амида нико­тиновой кислоты при присое­динении к нему двух электро­нов и протона (аниона Н-)(Б)

АТФ является универсальным аккумулятором энергии, энерге­тической "валютой" в клетках живых организмов. Процессы, со­провождающиеся выделением энергии, живые организмы "научи­лись" сопрягать с синтезом АТФ из АДФ и неорганического фос­фата (субстратное фосфорилирование в ходе гликолиза и броже­ния, окислительное фосфорилирование в митохондриях, фотофосфорилирование в хлоропластах растений). В свою очередь, все процессы, протекающие с потреблением энергии, сопровожда­ются гидролизом АТФ до АДФ и неорганического фосфата (или до АМФ и пирофосфата). Освобождаемая при этом энергия использу­ется клетками для совершения механической работы (АТФаза актомиозина обеспечивает мышечное сокращение), для транспорта че­рез биологические мембраны ионов натрия, калия или кальция про­тив градиента их концентрации (№++-АТФаза и Са2+-АТФаза), а также для различных процессов биосинтеза.

Кроме АТФ, в клетках присутствуют и другие нуклеотиды, отличаю­щиеся от АТФ структурой азотистого основания: ГТФ (гуанозинтрифосфорная кислота), УТФ (уридинтрифосфорная кислота), ЦТФ (цитидинтрифосфорная кислота). Это также макроэргические соединения, энер­гия гидролиза которых используется, например, при синтезе белка (ГТФ), полисахаридов (УТФ), фосфолипидов (ЦТФ). Все перечисленные нукле­отиды необходимы для синтеза РНК (рибонуклеиновой кислоты). Дезок-сирибонуклеотиды, содержащие в своем составе пятиуглеродный сахар дезоксирибозу вместо рибозы — дезокси-АТФ, дезокси-ГТФ, дезокси-ЦТФ и дезокси-ТТФ (дезокситимидинтрифосфорная кислота), являются структурными компонентами ДНК (дезоксирибонуклеиновой кислоты).

Помимо мононуклеотидов, важную роль в обмене веществ иг­рают динуклеотиды, в первую очередь НАД+ (никотинамидаде-ниндинуклеотид) и НАДФ+ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат), имеющие в своем составе два азотистых основания (аденин и амид никотиновой кислоты — производное витамина РР), два остатка рибозы и два остатка фосфорной кислоты (рис.X.16).

Если АТФ является в клетке универсальным источником энер­гии, то НАД+ и НАДФ+ — универсальные акцепторы, а их вос­становленные формы — НАДН и НАДФН — универсальные до­норы восстановительных эквивалентов (атомов водорода, или, точ­нее, двух электронов и одного протона) в большинстве окисли­тельно-восстановительных реакций (рис.Х.16).

Входящий в состав остатка амида никотиновой кислоты атом азота четырехвалентен и несет положительный заряд (именно поэтому в аб­бревиатуре НАД+ используют значок "+"); это азотистое основание в составе молекулы НАД+ легко присоединяет два электрона и один про­тон (т.е. восстанавливается) в тех реакциях, в которых от субстрата при окислении под действием ферментов дегидрогеназ отрываются два атома водорода (второй протон уходит в раствор):

субстрат-Н2 + НАД+ → субстрат + НАДН + Н+.

В обратных реакциях ферменты, окисляя НАДН или НАДФН, восста­навливают субстраты, присоединяя к ним два атома водорода (второй протон приходит из раствора).

Итак, окисление различных субстратов в процессе энергети­ческого обмена приводит к накоплению восстановительных экви­валентов в виде НАДН (реакции цикла Кребса, окисление жирных кислот и т.д.). НАДН может использоваться в различных реакциях биосинтеза, а также окисляться в дыхательной цепи митохонд­рий; освобождаемая при этом энергия запасается в виде АТФ. НАДФН образуется в основном при окислительном расщеплении углеводов, а у растений — при фотосинтезе, и также использует­ся либо для синтетических процессов, либо для получения энер­гии вдыхательной цепи митохондрий.

Кроме никотиновых нуклеотидов, кофакторами многих дегидрогеназ могут быть также флавиновые нуклеотиды — флавинадениндинуклеотид (ФАД) и флавинмононуклеотид (ФМН), которые являются производ­ными витамина В2 (рибофлавина). В отличие от НАД+ и НАДФ+, они присоединяют два атома водорода — два протона и два электрона. Их окисление в дыхательной цепи митохондрий также сопровождается вы­делением энергии, запасаемой в виде АТФ.

Углеводы. Углеводами (сахарами, сахаридами) называют орга­нические соединения с общей формулой (СН2О)п. По химической природе это чаще всего альдегидоспирты или кетоспирты. В зави­симости от числа входящих в молекулу Сахаров углеродных атомов (3, 4, 5, 6 и т.д.) их подразделяют на триозы, тетрозы, пентозы, гексозы и т.д. В живых организмах присутствуют как моносахари­ды, так и ди- и полисахариды.

Среди моносахаридов наибольшее значение имеют пентозы: рибоза и дезоксирибоза, входящие в состав нуклеотидов, РНК и ДНК, рибулоза, играющая важную роль в процессе фиксации углекис­лого газа в ходе фотосинтеза, а также гексозы: глюкоза — основ­ной источник энергии у человека и многих животных, фруктоза и галактоза, содержащиеся соответственно в продуктах раститель­ного происхождения и молоке млекопитающих (рис.X. 17). Триозы и тетрозы (глицериновый альдегид и др.) образуются в качестве промежуточных продуктов в различных процессах обмена веществ. Из дисахаридов наиболее распространены сахароза (фруктовый сахар), состоящая из молекул глюкозы и фруктозы, и лактоза (молочный сахар), состоящая из молекул глюкозы и галактозы (рис.Х.17).

Полисахариды представляют собой, как правило, гомополимеры, состоящие из повторяющихся мономеров — молекул глюко­зы, соединенных ковалентной связью между 1 и 4 (а у разветвлен­ных полисахаридов — также 1 и 6) атомами углерода. Линейный полисахарид целлюлоза (клетчатка) образует стенки раститель­ных клеток (рис.Х.18). В ней молекулы глюкозы соединены β-1,4-связью, для расщепления которой нужны специальные ферменты.

 
Рис.Х.18. Участок молекулы полисахаридов крахмала и гликогена (А). Показано место присоединения к линейной цепи, в которой молекулы глюкозы соеди­нены α-1,4-связью, бокового ответвления за счет образования 1,6-связи. Участок молекулы полисахаридов целлюлозы и хитина (Б). Мономеры (глюкоза и N- ацетилглюкозамин соответственно) в этих полимера соединены β-1,4-связями

Целлюлозу могут расщеплять многие бактерии, грибы, однокле­точные микроорганизмы, поэтому они играют главную роль в разложении растительных остатков. Некоторые из этих бактерий и микроорганизмов обитают в сычуге жвачных животных, позволяя им усваивать целлюлозу. В желудке и кишечнике других животных и человека нет ферментов, расщепляющих целлюлозу, поэтому пища, содержащая клетчатку, у них полностью не усваивается.

Основной растительный полисахарид крахмал и основной по­лисахарид грибов и животных гликоген — разветвленные полиме­ры, близкие по структуре (гликоген имеет более разветвленную структуру) (см. рис.Х.18). Молекулы глюкозы в них соединены ос-1,4-связью, которая легко расщепляется пищеварительными фер­ментами животных — амилазами. Образующаяся при расщеплении этих полисахаридов глюкоза всасывается в кишечнике и поступа­ет в кровь. С кровью она разносится по организму и проникает в клетки, где либо используется для получения энергии (в процессе гликолиза), либо откладывается в запас в виде гликогена. У расте­ний основным запасным полисахаридом является крахмал. Рас­щепление глюкозы в анаэробных условиях (в ходе гликолиза или брожения) или полное аэробное окисление в митохондриях сопро­вождается выделением большого количества энергии (17,6 кДж/г). Такие же процессы происходят и в организме человека, поэтому в его рационе углеводы занимают значительное место. Их утилиза­ция практически полностью покрывает энергозатраты организма.

К полисахаридам относится хитин — линейный полимер, со­стоящий из остатков N-ацетил-D-глюкозамина, соединенных β-1,4-связью (см. рис.Х.18). Хитин выполняет структурную и за­щитную функции. Он образует основу наружного скелета членис­тоногих и ряда других беспозвоночных, а также входит в состав клеточных стенок грибов и некоторых зеленых водорослей. Комп­лексы хитина с белками, пигментами и солями кальция пред­ставляют собой очень прочные, высокоупорядоченные надмоле­кулярные структуры, которые не растворяются в воде.

Таким образом, углеводы в живых организмах выполняют струк­турную, защитную (целлюлоза, хитин), запасную (гликоген, крах­мал) и энергетическую (моно-, ди- и полисахариды) функции.

Белки. Белки, или протеины.— высокомолекулярные органи­ческие соединения, неразветвленные гетерополимеры, состоящие из остатков аминокислот. Название "белок" было впервые дано веществу птичьих яиц, свертывающемуся при нагревании в белую нерастворимую массу. Позднее этот термин был распространен на другие вещества с подобными свойствами, выделенные из живот­ных и растений. С середины XIX в. белки стали называть "протеи­нами" (от protos — первый, главный), подчеркнув важность этих веществ для жизни.

Белки построены из 20 различных a-L-аминоки­слот, соеди­ненных пептидной связью (-CO-NH-) (рис.Х.19). Аминокислоты, входящие в состав белков, называют протеиногенными. Огромное разнообразие белков определяется последовательностью входящих в них аминокислотных остатков и длиной полипептидной цепи. От них зависят различия пространственной структуры, химичес­ких и физических свойств белков. В настоящее время общее число белков, встречающихся у всех видов живых организмов, опреде­ляется величиной порядка 1010—1012. В состав одной белковой цепи может входить от -50 до -5000 аминокислот (молекулярная масса отдельных полипептидных цепей белков, которые называются субъединицами, составляет, таким образом, от -5 до -550 тысяч дальтон, а молекулярная масса белковых комплексов, состоящих из нескольких субъединиц, может достигать нескольких милли­онов дальтон). Белки, содержащие менее 50 аминокислотных ос­татков, называют пептидами (к ним относятся многие антибио­тики, токсины, гормоны), а более крупные — полипептидами (та­кое деление в известной степени условно).

Рис.Х.19. Структура трипептида, состоящего из аминокислот серина, аланина и тирозина, соединенных пептидными связями

Входящие в состав белков аминокислоты, помимо карбоксиль­ной и аминогруппы, имеют различные боковые радикалы, кото­рые могут быть заряжены отрицательно (дикарбоновые глутаминовая и аспарагиновая аминокислоты) или положительно (гис-тидин, лизин, аргинин, имеющие дополнительные амино- или иминогруппы), содержат атомы серы (цистеин и метионин), гид-роксильные группы (серии, треонин, тирозин), ароматические кольца или гетероциклы (фенилаланин, тирозин, триптофан), могут быть гидрофобными (валин, лейцин, изолейцин) и т.д. Поэтому свойства белков будут определяться составом входящих в них аминокислот: белки могут быть щелочными или кислыми, гидрофобными или гидрофильными, т.е. плохо или хорошо ра­створимыми в воде. Как правило, гидрофобные аминокислотные радикалы расположены внутри белковых молекул, а гидрофильные экспонированы наружу: они взаимодействуют с молекулами воды, образующими вокруг белка гидратную оболочку. Боковые радикалы аминокислот участвуют в поддержании нативной струк­туры белков за счет образования водородных связей друг с дру­гом, а также электростатических и гидрофобных взаимодействий.

В живых организмах встречается не 20 аминокислот, входящих в со­став белков (их называют протеиногенными), а гораздо больше — около 100. Многие из них выполняют в клетках очень важные функции, так как являются компонентами различных биологически активных соединений и участвуют в обменных процессах. Так, в синтезе мочевины задейство­ваны аминокислоты орнитин и цитруллин, не встречающиеся в белках, а также протеиногенные аминокислоты аргинин и аспарагиновая кисло­та. Из аминокислот образуются многие гормоны и нейромедиаторы: из тирозина синтезируются катехоламины — гормоны мозгового слоя над­почечников (адреналин, норадреналин), гормоны щитовидной железы (тироксин, трийодтиронин) и пигмент меланин, из триптофана — серотонин, а глутаминовая кислота сама выступает в роли нейромедиатора в мозге. Помимо α-аминокислот в клетках встречаются β- и γ-аминокислоты, в которых аминогруппа присоединена не к первому, а ко второму или третьему атомам углерода. Так, например, β-аланин входит в состав кофермента А, а γ-аминома­сляная кислота является нейромедиатором.

Имеется 4 уровня структурной организации белков: первичная структура (последовательность аминокислотных остатков в поли­пептидной цепи; поддерживается ковалентными пептидными свя­зями) (см. рис.X.19), вторичная структура (α-спиральные участ­ки и β-стру­к­турные образования; поддерживается за счет водо­родных связей между СО- и NH-группами, участвующими в об­разовании пептидных связей) (рис.Х.20), третичная структура (трехмерная пространственная укладка полипептидной цепи; под­держивается за счет S-S-мостиков между остатками цистеина, гид­рофобных, электростатических и водородных связей между ами­нокислотными остатками) (рис.Х.21) и четвертичная структура (ассоциация нескольких полипептидных цепей в единую структу­ру). Четвертичную структуру имеют не все белки. Иногда различ­ные белки образуют сложные надмолекулярные комплексы, фун­кционирую­щие как единое целое (например, рибосомы или ком­поненты дыхательной цепи митохондрий).

Впервые первичная структура белка — гормона поджелудочной желе­зы инсулина — была расшифрована в 1945—1956 гг. английским ученым Ф.Сангером и его сотрудниками, за что он в 1958 г. был удостоен Нобе­левской премии. В настоящее время известна первичная структура многих белков благодаря развитию методов генетической инженерии. Структуру белка определяют по последовательности азотистых оснований в соот­ветствующей кДНК (ДНК-копия, получаемая путем матричного синтеза на иРНК с помощью фермента обратной транскриптазы) или в кодиру­ющих участках гена, что значительно облегчает и ускоряет работу ученых. Вторичную и третичную структуру белков исследуют с помощью доста­точно сложных физических методов. Первичная структура белка опреде­ляет его вторичную и третичную структуры, т.е. белки способны к самосборке. Однако сейчас установлено, что за правильную сборку и укладку полипептидной цепи белков отвечают специальные белки — шапероны.

Рис.Х.20. Схематическое изображение правозакрученной α-спирали (А) и β-структуры (Б). Точками показаны водородные связи, участвующие в поддержании вто­ричной структуры молекулы белка

Первичная структура белка наиболее устойчива, тогда как ос­тальные легко разрушаются при действии высоких температур, изменении рН, ионной силы и т.п. Такой процесс, приводящий к потере биологических свойств белка, называется денатурацией. Она может быть обратимой или необратимой, в зависимости от силы воздействия и глубины нарушения нативной структуры белка. Раз­рушение первичной структуры белка, т.е. разрыв его полипептид­ной цепи на несколько частей, называется деградацией.

Единой классификации белков не существует, хотя попытки создать её предпринимались с конца XIX в. По составу белки разделяли на про­стые — протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные — про­теиды, в состав которых входят кроме аминокислот углеводы (гликопротеиды), липиды (липопротеиды), нуклеотиды или нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), а также металлопротеиды, фосфопротеиды и т.д. В зависимости от растворимости в воде, растворах солей, кислот, щелочей и т.п. белки разделяли на альбумины, глобулины, гистоны, протамины, глютелины, проламины и т.д. По форме молекулы выделяли белки фибрилляр­ные и глобулярные.

Рис.Х.21. Схематическое изображение третичной структуры белка миоглобина (А) и четвертичной структуры гемоглобина, состоящего из четырех субъединиц (Б)

Белки выполняют в клетках самые разнообразные функции. По­жалуй, наиболее важной из них следует признать каталитическую функцию белков- ферментов во всех химических реакциях живых организмов. Структурную функцию выполняют, например, колла­ген — фибриллярный белок соединительной ткани, кератин — белок когтей, ногтей и волос, оссеин — белок костей, белки ак­тин и тубулин, участвующие в формировании цитоскелета. Мно­гие белки выполняют транспортную функцию: гемоглобин перено­сит кислород крови, сывороточный альбумин обеспечивает транс­порт жирных кислот и стероидных гормонов, ионные насосы, ка­налы и переносчики — транспорт различных веществ через биоло­гические мембраны. Гормоны белковой и пептидной природы вы­полняют регуляторную функцию (гормон поджелудочной железы инсулин, регулирующий поступление глюкозы в клетки, гормон роста и ряд других). Антитела (иммуноглобулины), узнающие и обез­вреживающие чужеродные белки, фибриноген, обеспечивающий свертываемость крови, внутриклеточный белок интерферон, по­давляющий развитие вирусов, токсины бактерий, растений и жи­вотных являются примерами белков с защитной функцией. К бел­кам, выполняющим запасную или питательную функцию, можно отнести белок молока казеин, альбумин яиц птиц и рептилий, клей­ковину семян пшеницы, зеин семян кукурузы и т.д. Двигательную функцию выполняют белки миозин и актин, обеспечивающие мы­шечное сокращение, белки жгутиков и ресничек. Расщепление белков и утилизация аминокислот в процессе энергетического об­мена сопровождаются освобождением энергии и ее запасанием в виде АТФ — энергетическая функция.

Белки входят в состав всех живых организмов (растений, жи­вотных, бактерий, вирусов) и составляют до 50% сухого веса клеток. Каждый организм синтезирует свои собственные белки, их состав и количество могут изменяться в течение жизни. Белки в организме постоянно обновляются, это их свойство лежит в ос­нове обмена веществ (метаболизма). Синтез белков протекает на рибосомах с участием разных типов РНК. Информация о последо­вательности аминокислот в каждом индивидуальном белке хра­нится в ДНК в виде определенной последовательности нуклеотидов в гене.

Белки являются одним из важнейших компонентов пищи че­ловека и животных и не могут быть заменены другими соединени­ями, так как содержат ряд незаменимых аминокислот, способность к синтезу которых была утрачена человеком и животными в про­цессе эволюции. Их отсутствие в пище приводит к тяжелым нару­шениям азотистого обмена. В процессе пищеварения белки рас­щепляются до свободных аминокислот, которые всасываются в кишечнике и включаются в метаболизм. Они могут распадаться до простых соединений для получения клетками энергии, а могут идти на синтез белков, присущих данному организму.

Ферменты. Ферментами называют белки, осуществляющие ка­талитическую функцию. С их участием скорость химических реак­ций в организме возрастает в миллионы раз. Ферменты как ката­лизаторы обладают рядом уникальных свойств. Во-первых, они ускоряют протекание реакций при очень низких (с точки зрения химии) температурах: 37-40°С — у теплокровных животных и от 0°С — у беспозвоночных и холоднокровных организмов арктичес­ких морей, до 70°С — у организмов, обитающих в горячих источ­никах. Во-вторых, они работают при нейтральных значениях рН. В третьих, ферменты обладают высокой субстратной специфичнос­тью, т.е. взаимодействуют только с одним веществом (субстра­том) и ускоряют одну определенную реакцию. Это связано с тем, что в процессе катализа субстрат связывается в определенном уча­стке молекулы фермента — в активном центре, структура которо­го строго соответствует структуре субстрата.

В активном центре находятся боковые радикалы аминокислот, кото­рые могут располагаться в самых разных участках полипептидной цепи, т.е. вся огромная молекула фермента при формировании третичной или четвертичной структуры укладывается таким образом, чтобы нужные для формирования активного центра аминокислотные радикалы оказались в строго определенном месте, на определенном расстоянии друг от друга. Этим достигается полное соответствие структуры субстрата структуре активного центра, которые "подходят" друг к другу как "ключ к замку". Поэтому размеры молекул ферментов, как правило, во много раз пре­вышают размеры их субстратов.

При связывании в активном центре субстрат взаимодействует с белком за счет электростатических или гидрофобных взаимо­действий, которые так изменяют структуру субстрата, что он лег­ко разрывается на две части или присоединяет к себе другой суб­страт, легко окисляется или восстанавливается и т.п.Часто ферменты, помимо белковой части, содержат одно из низко­молекулярных соединений небелковой природы — кофермент, или ко­фактор (обычно он слабо связан с белковой частью фермента и может легко диссоциировать), или простетическую группу (обычно она ковалентно связана с полипептидной цепью фермента). Эти соединения не­посредственно участвуют в процессе катализа. Например, ферменты, ка­тализирующие окислительно-восстановительные реакции, часто содер­жат в качестве кофактора НАД+, ФАД или ионы металлов переменной валентности (железо, медь). Многие кофакторы являются производными витаминов.

Молекулы ферментов часто содержат один или несколько регуляторных центров (помимо активного центра), с которыми мо­гут взаимодействовать различные биологически активные веще­ства или промежуточные продукты обмена веществ. Такое взаимо­действие ускоряет или, наоборот, замедляет протекание катали­зируемой ферментом реакции. Этим достигается тонкая регуляция метаболизма в живых клетках. Изменение пространственной струк­туры ферментов при денатурации приводит к полной потере ими каталитической активности.

Нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты выступают в клет­ках в роли носителей генетической информации и обеспечивают ее реализацию в процессе жизнедеятельности организмов. Они представляют собой линейные гетерополимеры, состоящие из по­вторяющихся строительных блоков — мономеров, называемых нуклеотидами. Каждый нуклеотид состоит в свою очередь из азотис­того основания, сахара пентозы и остатка фосфорной кислоты. Во всех живых клетках присутствуют два типа нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК), и только вирусы содержат лишь один из типов нуклеино­вых кислот (либо ДНК, либо РНК) (рис.Х.22).

Рис.X.22. Структура главных пиримидиновых и пуриновых оснований, входящих в состав ДНК и РНК

Молекула ДНК состоит из нуклеотидов, каждый из которых содержит одно из четырех азотистых оснований — аденин (А), гуа­нин (Г, или G), тимин (Т) или цитозин (Ц, или С), пятиуглеродный сахар дезоксирибозу и остаток фосфорной кислоты (рис.Х.23).

Аденин и гуанин относятся к производным пурина и содержат д







Дата добавления: 2015-06-12; просмотров: 1513. Нарушение авторских прав; Мы поможем в написании вашей работы!



Картограммы и картодиаграммы Картограммы и картодиаграммы применяются для изображения географической характеристики изучаемых явлений...

Практические расчеты на срез и смятие При изучении темы обратите внимание на основные расчетные предпосылки и условности расчета...

Функция спроса населения на данный товар Функция спроса населения на данный товар: Qd=7-Р. Функция предложения: Qs= -5+2Р,где...

Аальтернативная стоимость. Кривая производственных возможностей В экономике Буридании есть 100 ед. труда с производительностью 4 м ткани или 2 кг мяса...

В теории государства и права выделяют два пути возникновения государства: восточный и западный Восточный путь возникновения государства представляет собой плавный переход, перерастание первобытного общества в государство...

Закон Гука при растяжении и сжатии   Напряжения и деформации при растяжении и сжатии связаны между собой зависимостью, которая называется законом Гука, по имени установившего этот закон английского физика Роберта Гука в 1678 году...

Характерные черты официально-делового стиля Наиболее характерными чертами официально-делового стиля являются: • лаконичность...

Вопрос. Отличие деятельности человека от поведения животных главные отличия деятельности человека от активности животных сводятся к следующему: 1...

Расчет концентрации титрованных растворов с помощью поправочного коэффициента При выполнении серийных анализов ГОСТ или ведомственная инструкция обычно предусматривают применение раствора заданной концентрации или заданного титра...

Психолого-педагогическая характеристика студенческой группы   Характеристика группы составляется по 407 группе очного отделения зооинженерного факультета, бакалавриата по направлению «Биология» РГАУ-МСХА имени К...

Studopedia.info - Студопедия - 2014-2024 год . (0.016 сек.) русская версия | украинская версия