Молекулярное строение кератина

Макромолекулы белка построены из остатков a-аминокислот (мономеры), соединённых между собой пептидной связью. Схематично реакцию образования пептида из a-аминокислот можно представить следующим образом:

,

где R₁, R₂, R_n – остатки a-аминокислот

В кератине шерсти обнаружено 19 остатков a-аминокислот (R₁-R₁₉), содержащих различные функциональные группы (активные центры), способные взаимодействовать как между собой, так и с отделочными препаратами – -OH, -NH_2, -SH, -COOH. Отличительной особенностью шерсти является наличие в ней атомов серы. Последовательность соединения аминокислот в кератине пока не установлена.

Макромолекула кератина имеет конформацию спирали, которая стабилизируется внутримолекулярными взаимодействиями активных центров, в основном за счёт образования водородных связей между –СО– и –NН– группами соседних витков спирали
(рис. 8). Такая форма макромолекулы в значительной степени определяет упругоэластические свойства шерстяного волокна: спираль, как пружина, растягивается при деформационных нагрузках и возвращается в исходное положение после их снятия.

Рис. 8. Схема a-спирали полипептидной цепи