Вопрос 9

Катализ – явление изменения скорости химической реакции веществами, которые участвуют в реакции, но не входят в со- став конечных продуктов. Различают следующие виды катализа:

К А Т А Л И З

положительный отрицательный (ингибирование)

ускорение реакции замедление реакции

Общие принципы катализа

1. Катализаторы ускоряют только термодинамически возможные реакции. 2. Катализаторы ускоряют химическую реакцию, как правило, за счет снижения энергии активации реакции, образуя промежу- точные соединения. 3. Катализаторы увеличивают скорости как прямой, так и обратной реакций, ускоряя достижение химического равновесия. 4. Катализаторы после завершения реакции остаются в неизмен- ном виде и количестве. 5. Все каталитические реакции сложные, так как состоят, как ми- нимум, из двух элементарных актов: а) Реагент + катализатор промежуточное соединение; б) Промежуточное соединение продукты реакции + катализатор. 6. Действие катализатора можно изменить: промоторы – усилива- ют, а каталитические яды – блокируют действие катализатора.

Особенности ферментативного катализа

1. Химическая природа. Все ферменты – белки. По своему строе- нию ферменты подразделяются на две большие группы: одно- компонентные и двухкомпонентные. К однокомпонентным отно- сятся ферменты, состоящие только из белковых молекул. У этих ферментов роль активных центров выполняют определенные

69 химические группировки – аминокислотные остатки. Например, ОН– группа серина, SH– группа цистеина и др. К двухкомпонентным относятся такие ферменты, которые состо- ят из белковой и небелковой части, причем белковая часть двух- компонентного фермента оказывает решающее влияние на спе- цифичность его действия. Вместе с тем соединение активной группы (небелковой части) с белками приводит к огромному возрастанию ее каталитической активности. Небелковая часть представлена витаминами или катионами d-элементов.

2. Размер. Молекулы ферментов имеют размер коллоидных частиц (1-100 нм), поэтому их относят к ультрамикрогетерогенным ка- тализаторам.

3. Высокая каталитическая активность. Ничтожно малые коли- чества ферментов способны расщеплять во много раз превы- шающие количества реагирующих веществ. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы за 1 сек при 25 С способствует превращению 720 моль этанола в уксусный альдегид, а 1 моль промышленного катализатора за 1 сек даже при 200 С позволяет окислить только 1 моль этанола.

4. Химическая специфичность. Ферменты действуют на опреде- ленные субстраты или типы связей. Например, уреаза расщепля- ет только мочевину, а пепсин (фермент желудочного сока) дей- ствует на пептидные связи белков.

5. Влияние внешних условий. По своей природе ферменты значи- тельно более чувствительны к изменению внешних условий, чем неорганические катализаторы. Температурный оптимум боль- шинства растительных ферментов 313-333 К, животных фермен- тов 313-323 К. Если температура превысит эти пределы, актив- ность фермента очень быстро падает, а при 343-353 К происхо- дит, как правило, их необратимое разрушение, обусловленное денатурацией белка.

6. Инактивация. В процессе протекания каталитической реакции фермент постепенно разрушается и утрачивает свою активность – инактивируется. Чем большей активностью обладает фермент, тем он сильнее разрушается в процессе катализа. Этим свойст- вом ферменты существенно отличаются от неорганических ката- лизаторов, которые остаются без изменения в продуктах реак- ции.