Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Активный центр фермента




Участок молекулы фермента, который предназначен для специфического связывания субстрата, называется активным центром. Активный центр – это уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное его взаимодействие с молекулой субстрата и принимающая прямое участие в акте катализа. У сложных ферментов в состав активного центра входит также кофактор.

В активном центре условно различают каталитический участок, непосредственно вступающий в химическое взаимодействие с субстратом и участок связывания, который обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом. Несмотря на огромное разнообразие структуры ферментов, их специфичности и механизма действия, существует ряд общих закономерностей формирования активных центров:

1) на активный центр приходится относительно малая часть объёма фермента (5-10 аминокислотных остатков). Роль остальных аминокислот, составляющих основную массу фермента, состоит в том, чтобы обеспечить молекуле фермента правильную конформацию для оптимального протекания химической реакции;

2) активный центр – это сложная трёхмерная структура, в образовании которой принимают участие группы, принадлежащие разным частям линейной последовательности аминокислот. Радикалы аминокислот, образующих активный центр, оказываются вблизи друг от друга в результате формирования третичной структуры белка (рис. 5.1). Поэтому при воздействии физических и химических факторов, вызывающих денатурацию (нагревание, концентрированные кислоты и щёлочи) утрачивается конформация активного центра и фермент теряет свою активность;

 

 

Рис. 5.1. Аминокислотные остатки, образующие активный центр лизоцима (А) принимают участие во взаимодействии с субстратом. Схематическое представление первичной структуры лизоцима показывает, что активный центр фермента построен из аминокислотных остатков, которые в полипептидной цепи расположены далеко друг от друга (В).

3) активный центр имеет форму узкого углубления или щели, в которую ограничен доступ воде, за исключением тех случаев, когда вода является одним из реагирующих веществ. В этом углублении присутствует несколько полярных аминокислотных остатков, необходимых для связывания субстрата и катализа;

4) в составе активного центра можно условно выделить две части: а) контактный или якорный участок, где происходит связывание субстрата в нужной ориентации; б) каталитический участок, обеспечивающий протекание реакции. Четкую грань между каталитическим и субстратным центром провести можно не всегда – у некоторых ферментов они совпадают или перекрываются (рис. 5.2).

 

 

Рис. 5.2. Структура активного центра химотрипсина. Показаны принципиально важные для катализа остатки Ser195 и His 57.

 

5) размеры ферментов намного превышают размеры их низкомолекулярных субстратов;

6) субстраты относительно слабо связываются с ферментами.

В связывании и превращении субстрата принимают участие следующие группировки аминокислотных радикалов:

- полярные заряженные: карбоксильные группы глутамата и аспартата, аминогруппы лизина; гуанидиновые группы аргинина; имидазольные группы гистидина;

- полярные незаряженные: гидроксильные группы серина и треонина; сульфгидрильные группы цистеина; фенольные группы тирозина;

- неполярные группы: углеводородные цепи алифатических аминокислот; ароматические кольца фенилаланина и триптофана.

У сложных ферментов в формировании активных центров принимают участие также функциональные группы коферментов.

В образовании фермент-субстратных комплексов принимают участие такие же взаимодействия, как и те, что обеспечивают формирование пространственной структуры макромолекул, межклеточных контактов и других процессов в биологических системах:

- водородные связи между полярными незаряженными группировками субстрата и фермента;

- ионные связи между противоположно заряженными группировками субстрата и фермента;

- гидрофобные взаимодействия между неполярными группировками субстрата и фермента.

Эти три основных типа нековалентных взаимодействий различаются по своей геометрии, энергии, специфичности.

 







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 3912. Нарушение авторских прав


Рекомендуемые страницы:


Studopedia.info - Студопедия - 2014-2020 год . (0.002 сек.) русская версия | украинская версия