Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Значение рН среды




Активность ферментов зависит от рН раствора, в котором протекает ферментативная реакция. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором наблюдается его максимальная активность. Это связано с ионизацией функциональных групп аминокислотных остатков фермента, обеспечивающих оптимальную конформацию его активного центра.

Оптимум рН для большинства ферментов организма человека совпадает с его физиологическим значением и находится в интервале 6,0-8,0 (рис. 5.6).

Рис. 5.6. Зависимость начальной скорости реакции, катализируемой глюкозо-6-фосфатазой от рН среды.

 

Вместе с тем отдельные ферменты активны при значениях рН, лежащих далеко за пределами этого интервала, например наибольшую активность пепсин проявляет при рН 2,0, трипсин – при рН 7, а папаин вообще не чувствителен к изменению рН в диапазоне от 4,0 до 8,0 (рис. 5.7).

 

Рис. 5.7. Зависимости активностей пепсина, трипсина, папаина и холинэстеразы от рН среды. Трипсин имеет слабощелочное значение рН, в то время как пепсин, действующий в сильнокислой среде желудка, имеет оптимум рН около 2. Папаин – протеиназа обнаруженная у папайи не чувствителен к изменению рН в диапазоне от 4,0 до 8,0. На активность холинэстеразы влияет рН среды ниже 7,0. В диапазоне рН от 7,0 до 10,0 активность холинэстеразы не изменяется, что указывает на особое значение для активности этого фермента ионизуемых групп с рК′ ниже 6,0.

 

При отклонении рН от оптимальных значений происходит изменение ионизации функциональных групп молекулы фермента. Например, в кислой среде происходит протонирование свободных аминогрупп (–NH3+), а в щелочной – отщепление протона от карбоксильных групп (–СОО). Это приводит к изменению конформации фермента и его активного центра. Следовательно, нарушается способность активного центра связывать субстраты, коферменты. Кроме того, рН среды может влиять на степень ионизации или пространственную организацию субстрата, что также влияет на сродство субстрата к активному центру. При значительном отклонении от оптимального значения рН может происходить денатурация белковой молекулы с полной потерей ферментативной активности.

 







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 1711. Нарушение авторских прав


Рекомендуемые страницы:


Studopedia.info - Студопедия - 2014-2020 год . (0.003 сек.) русская версия | украинская версия