Студопедия Главная Случайная страница Задать вопрос

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Частичный (ограниченный) протеолиз




Некоторые ферменты первоначально синтезируются в клетке в неактивной форме и, после секретирования из клетки в полость, переходят в активную форму. Неактивный предшественник фермента называется проферментом, или зимогеном. Проферменты неактивны, так как в них не сформирован активный центр: образующие его аминокислотные остатки, присутствуют, но они расположены друг относительно друга не должным образом.

Активация профермента заключается в формировании активного центра фермента, которое происходит в результате отщепления участка полипептидной цепи, что приводит к изменению первичной структуры белка с одновременным изменением его трехмерной структуры.

Синтез в форме неактивных проферментов, является характерным свойством пищеварительных ферментов, белковых гормонов (проинсулин–инсулин), фибриллярного белка соединительной ткани коллагена, а также ферментов системы свертывания крови и фибринолиза (протромбин– тромбин).

Например, активация химотрипсиногена осуществляется под действием трипсина, расщепляющего пептидную связь между аргинином-15 и изолейцином-16. Образующийся при этом активный p-химотрипсин действует на другие молекулы химотрипсиногена (рис. 5.8).

Далее p-химотрипсин подвергается дополнительному протеолитическому действию химотрипсина с выщеплением двух дипептидов Ser14—Arg15 и Thr147—Asn148 и образованием стабильной формы фермента – a-химотрипсина.

 

 

Рис. 5.8. Схема протеолитической активации химотрипсиногена.

 

В результате изменения первичной структуры в молекуле химотрипсиногена возникают новые нековалентные связи, изменяется конформация полипептидной цепи и формируется активный центр за счет сближения принципиально важных для катализа аминокислотных остатков Ser195, His57 и Asp102 (рис. 5.9).

 

Рис. 5.9. Взаимное расположение остатков Ser195, His57 и Asp102, формирующих, так называемую систему переноса заряда в активном центре химотрипсина.

 

Физиологический смысл продукции пищеварительных ферментов в форме проферментов, заключенных в зимогеновые гранулы состоит в том, что в противном случае эти чрезвычайно активные гидролазы оказывали бы мощный деструктивный эффект на клеточные белки слизистой желудка и поджелудочной железы, вызывая разрушение этих клеток. Такое разрушение клеток может наблюдаться, например, при панкреатите, когда активация химотрипсина происходит непосредственно в поджелудочной железе.

 







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 454. Нарушение авторских прав

Studopedia.info - Студопедия - 2014-2017 год . (0.004 сек.) русская версия | украинская версия