Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Белок-белковые взаимодействия




Некоторые ферменты изменяют свою каталитическую активность в результате белок-белковых взаимодействий. Различают 2 механизма активации ферментов указанным путём:

- активация ферментов в результате присоединения регуляторных белков

Активность некоторых ферментов регулируется специальными белками. Например, белок кальмодулин после связывания ионов кальция приобретает свойства фермента и приобретает способность активировать фосфодиэстеразу, киназу лёгких цепей миозина. Фермент плазматической мембраны клетки аденилатциклаза активируется путём присоединения одной из субъединиц G-белка, в результате чего происходит реакция образования из АТР циклического 3',5'-АМР (вторичного внутриклеточного посредника действия гормонов).

- изменение каталитической активности фермента вследствие ассоциации и диссоциации его протомеров

Некоторые ферменты-олигомеры могут изменять свою активность за счет ассоциации / диссоциации протомеров, входящих в их состав. Например, фермент протеинкиназа является олигомером, состоящим из 4 протомеров двух типов: каталитического и регуляторного. В одном протомере находится активный центр, в другом – регуляторный, который может связываться с сАМР. В ассоциированном виде фермент неактивен, так как его активный центр закрыт регуляторной субъединицей. В диссоциированном состоянии активный центр открывается и может реагировать с субстратом. Когда в клетке образуется необходимое количество сАМР, его связывание с регуляторным центром вызывает диссоциацию фермента на субъединицы, что приводит к его активации. При уменьшении концентрации сАМР он покидает регуляторный центр, что приводит к объединению субъединиц (ассоциации) и инактивации фермента.

 

Фосфорилирование – дефосфорилирование

Данный способ регулирования активности (принцип «включено / выключено») основан на изменении структуры фермента за счет присоединения фосфатной группы. Некоторые ферменты, присоединяя (процесс фосфорилирования) или отщепляя (процесс дефосфорилирования) остаток фосфорной кислоты, могут изменять свою активность (рис. 5.10). Фосфорилирование ферментов в клетке происходит с участием протеинкиназы. Остаток фосфорной кислоты чаще всего связывается с боковой группой остатков серина или треонина. Если в клетке активна фосфопротеинфосфатаза, – протекает противоположный процесс (дефосфорилирование).

 

 

Рис. 5.10. Ковалентная модификация ферментов, осуществляемая путём фосфорилирования / дефосфорилирования.

 

Активность протеинкиназ и фосфопротеинфосфатаз находится под гормональным контролем и регулируется также нервной системой.

В зависимости от природы фермента фосфорилирование может его активировать или, наоборот, инактивировать. Например, активность ферментов гликогенсинтазы (фермент биосинтеза гликогена) и гликогенфосфорилазы (фермент распада гликогена) регулируется путем фосфорилирования / дефосфорилирования. Природа данных ферментов такова, что фосфорилированная форма гликогенфосфорилазы активна, а гликогенсинтазы – неактивна. При дефосфорилировании их активности меняются на противоположные. Биологический смысл заключается в том, что когда происходит биосинтез гликогена, его распад ингибируется, и наоборот.

 







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 1784. Нарушение авторских прав


Рекомендуемые страницы:


Studopedia.info - Студопедия - 2014-2020 год . (0.002 сек.) русская версия | украинская версия