Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Свойства и функции коферментов




 

Коферменты относятся к сложным органическим веществам, их молекулы значительно меньше по размеру, чем молекулы ферментов. Коферменты могут проникать через биологические мембраны, нагревание обычно не вызывает изменения их структуры.

Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного центра фермента, принимает непосредственное участие в химической реакции, выступая в качестве акцептора и донора химических группировок, атомов, электронов. В ходе реакции кофермент претерпевает химические превращения, в точности противоположные тем, которые происходят в субстрате. Например, в окислительно-восстановительных реакциях молекула субстрата окисляется, а молекула кофермента восстанавливается. При последующих сопряжённых реакциях изменения в коферменте протекают в обратном направлении и он воспроизводится в первоначальной форме.

 

Таким образом, кофермент является одним из субстратов ферментативной реакции, т.е. выступает как косубстрат. По происхождению и химическому строению коферменты можно подразделить на следующие группы:

 

- Производные витаминов (Е, К, Q, С, Н, В1, В2, В6, В12 и др);

- Соединения нуклеотидной природы (NAD, NADP, АТP, CоА, FAD,FMN);

- Гемы (простетические группы цитохромов, пероксидаз);

- Убихинон, или коэнзим Q (перенос электронов и протонов в дыхательной цепи электронов);

- Липоевая кислота;

- Фосфоаденозилфосфосульфат (участвует в переносе сульфата);

- S-аденозилметионин (SАМ) – донор метильной группы);

- Глутатион (трипептид γ–глутамил-цистеинил-глицин участвует в окислительно-восстановительных реакциях).

 

Небелковая часть сложного фермента может быть представлена также ионами металлов (Mg2+, K+, Mn2+, Ca2+, Zn2+, Cu2+ и др.). Ферменты, содержащие в своём составе ионы металлов, называются металлоферментами. Например, α-амилаза включает ионы Са2+, которые участвуют в стабилизации пространственной структуры фермента. Удаление этих ионов приводит к потере активности фермента. Для некоторых ферментов субстратом служит комплекс превращаемого вещества с ионом металла. Например, для большинства киназ в качестве одного из субстратов выступает не молекула АТP, а комплекс Mg2+, АТP. В этом случае ион Mg2+, не взаимодействует непосредственно с ферментом, а участвует в стабилизации молекулы АТP и нейтрализации отрицательного заряда субстрата, что облегчает его присоединение к активному центру фермента.

 







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 928. Нарушение авторских прав


Рекомендуемые страницы:


Studopedia.info - Студопедия - 2014-2020 год . (0.001 сек.) русская версия | украинская версия