Классификация витаминов
По мере открытия отдельных витаминов их обозначали буквами латинского алфавита и называли в зависимости от их биологического действия. Например, витамин А — аксерофтол (от лат. ксерофталъмия — глазное заболевание), витамин Е — токоферол (от лат. такое — деторождение, феро — несущий) и т. д. Помимо буквенной классификации, применяется классификация витаминов, разделяющая их на две группы по признаку растворимости в воде или в жирах (табл. 8.1). Кроме того, существуют витаминоподобные вещества, например убихи-нон, липоевая кислота, карнитин и др. В ряде случаев в организм поступают предшественники витаминов, так называемые провитамины, которые в организме превращаются в активные формы витаминов. К провитаминам, в частности, относятся каротиноиды, широко распространенные в растительном мире. Большую группу провитаминов представляют стерины, при облучении ультрафиолетом переходящие в кальциферолы.
3.
№ 22. 1. Многообразие простых и сложных, глобулярных и фибриллярных белков. 2. Общая характеристика водо - и жирорастворимых витаминов, их биологические функции, суточные потребности и скорости развития гипо- и гипервитаминозов. 3. Механизмы диффузии, ионного обмена и других видов транспорта веществ в клетки. Основные функции транслоказ, каналов и насосов, как интегральных белков биомембран. Комов 308
1. Фибриллярные белки - вытянутые, нитевидной формы, состоящ. из нес-ких полипептидных цепей, соединены др. с др. при помощи S-S связей. Например a-кератин образует волосы, перья, ногти и др. наружн. защитн. покровы позвоночных. Имеет форму вытянутой a-спирали, нерастворим в воде. Три a-спирали – суперспираль; 11 суперспиралей - микрофибриллу, входящ. в состав макрофибриллы. Макрофибриллы - основа кутикулы — главного компонента клеток волос. Глобулярные белки - выполняют стр-ные ф-ции, имеют сложную конформацию. Их полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы, и поверхностные R аминок-т обладают высокой реакционноспособностью. Простые белки - состоят только из аминок-тных остатков: - Альбумины — белки животн. и растит. тк: в крови животн. и чел-ка состоит из одной полипептидной цепи. Явл. глобулярным белком, содержится в плазме крови и белке яиц, выполн. транспорт.е и питат.е ф-ции. У сои два типа с константами седиментации: 2S и 7S. - Глобулины крови: a-, b-, g-фракции, состоящие из нес-ких белков. Св-ва низкая растворимость в воде. Глобулины растений состоят из двух фракций с константами седиментации 11S (глицин в сое) и 7S. - Гистоны — ядерные белки, регулирующ. генную активность. Найдены у эукариотов и разделены на пять классов (h1, h2, h3, h4, h5), различающихся по молекулярной массе и аминокислотному составу. - Протамины — «+» заряженные ядерные белки, принимают участие в регуляции генной активности. На 80% состоят из щелочных аминокислот. Сложные белки классифицируют по небелковому компоненту: - Липопротеины в митохондриях, из них состоит эндоплазматический ретикулум, в плазме крови и молоке. В составе липопротеинов открыты нейтральные липиды, фосфолипиды, холестерин и др. Липидный компонент соединяется с белком при помощи нековалентных связей различной природы - Гликопротеины — содержат в своем составе гликозидные компоненты различной природы, ковалентно связанные с белком. Ими явл.я многие стр-рные белки, фер-ты, рецепторы и т. д. На внеш. поверх-ти живот. кл. в плазме крови. В углеводном компоненте гликопротеинов обнаружены моносаха-риды:D-галактоза, D-манноза, D-глк, N-ацетилгалактозамин, N-ацетилглюкозамин и др. Фосфопротеины – сод-т ортофосфорную к-ту,связ-ую с гидроксилом серина или треонина. К ним относятся многие пит. белки: осн-й белок молока — казеин, белок яичного желтка — вителлин, икры рыб — ихтулин. Хромопротеины — им.окрашенные небелковые комп-ты.представитель флавопротеины, гемопротеины, (наличие гема с включенным в него Fe) Этот пигмент предст-ет плоскую стр-ру, сост-ю из 4х пиррольных колец, в центре координации к-ых наход-ся атом Fe. Координ-ое число Fe в составе гема =6, причем 4 связи заняты азотами пиррольных колец, 5я связывает гем с белком, а 6 — занята тем или иным лигандом. Пирроль-ные кольца соед-ны метиленовыми мостиками, образуя тетрапиррольное кольцо, к к-му присоединены винильные, метальные и пропионатные группировки.Гем явл простетической группой всего сем-ва гемопротеинов, предст-ль к-ых гемоглобин переносит O2 от альвеол легких к тк.
2. Гиповитаминоз может развиться из-за несбалансированного питания или при нарушении всасывания витаминов при поталогиях ЖКТ или печени, различныз эндокрин-х и инфекц-х заболев-й, нек-е витамины вырабатыв-ся кинечн. микрофлорой.Подавление их биосинтеза при действии антибиот-в или сульфамидных препаратов® к гиповитаминозу.Есть авитаминозы,к-ые не лечаться – врождён.болезни, протекающие тяжело, ведут к смерти.Большое потребление витаминов ® гипервитаминоз, характер-му для жирораст-х вит-ов. водорастворимых витаминов: тиамина, рибофлавина, никотинамида, пиридоксина, кобаламина, биотина, аскорбиновой, липоевой, пантотеновой и фолевой кислот. жирорастворимых витаминов: ретинола, кальциферола, токоферола, филлохинона и полиеновых жирных кислот.
|