Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Дыхательные цепи митохондрий




Рассмотрим полную дыхательную цепь (ЦПЭ).

1. Субстраты II и III типов передают протоны и электроны на НАД-зависимые (пиридинзависимые дегидрогеназы), которые локализованы в матриксе митохондрий. Их специфичность определяет апофермент.

1) Пиридинзависимые дегидрогеназы – сложные ферменты, у которых в качестве кофермента выступает НАД+.

2) Активной частью НАД+ является никотинамидное кольцо, которое принимает протон и 2 электрона (гидрид-ион, Н-) от субстрата и превращается в восстановленную форму.

3) В состав НАД+ входит витамин РР (ниацин, В5).

4) НАД+ является коферментом, который свободно диссоциирует от апофермента.

 

Уравнение реакции, катализируемой пиридинзависимыми дегидрогеназами, можно изобразить следующим образом:

2 + НАД (Ф)+ ↔ S + НАД (Ф)Н + Н+

Появление протона в среде позволяет судить о дегидрировании субстрата окисления.

2. Следующим акцептором атомов водорода является НАДН-дегидрогеназа, которая содержат 2 простетические группы: производное витамина В2ФМН и железосерные кластеры (FeS). Субстратом для фермента является восстановленный НАДН+Н+ (иногда пишут НАДН2).

НАДН+Н+ + ФМН → ФМНН2 + НАД+

Фермент связан с внутренней мембраной митохондрии и пересекает ее поперечном направлении.

 

Присоединение 2-х атомов водорода происходит к 1 и 10 атомам азота 6,7-диметилизоаллоксазина.

От ФМНН2 2ē переносятся на FeS кластеры, содержащие негеминовое железо.

FeS кластеры находятся внутри железо-серных белков и играют важную роль в восстановительных реакциях биологических систем. Известно несколько типов FeS кластеров. FeS кластеры содержат один или несколько атомов железа, связанных с SH-группами остатков цистеина или неорганическим кислотолабильным сульфидным ионом. Наиболее простой тип FeS кластера содержит один атом железа, координационно связанный с сульфгидрильными группами остатков цистеина белка. Второй тип, обозначаемый [2FeS-2S], содержит 2 атома железа и 2 неорганических сульфида и 4 остатка цистеина. Третий тип, [4Fe-4S], содержит 4 атома железа, 4 неорганических сульфида и 4 остатка цистеина. НАДН-редуктаза содержит [2Fe-2S] и [4Fe-4S] кластеры.

Перенос электронов в FeS кластерах осуществляется за счет изменения валентности железа Fe2+ → Fe3+.

3. От FeS-кластеров электроны переносятся на кофермент Q.

 

Его называют также убихинон из-за его повсеместного распространения в биологических системах. Кофермент Q – хиноновое производное с длинным изопреноидным хвостом. Число изопреновых единиц в коферменте Q зависит от вида живых организмов. У млекопитающих его наиболее распространенная форма содержит 10 изопреновых единиц и обозначается как Q10. Изопреновый хвост обусловливает высокую неполярность кофермента Q, которая способствует его быстрой диффузии в липидном бислое внутренней мембраны митохондрий.

Убихинон может присоединять один или два электрона и превращаться в семихинон радикал или в убихинол, соответственно. Поскольку убихинон переносит электроны и протоны, он выполняет важную роль в сопряжении потока электронов и протонов.

4. После кофермента Q происходит одноэлектронный перенос, в котором участвует система цитохромов. Различают 5 цитохромов: b, с, с1, а и а3. Указанные цитохромы отличаются по структуре и свойствам. Все цитохромы являются белками, у которых простетической группой является гем.

Простетической группой цитохромов b, с1 и с является железосодержащий протопорфирин IX (гем), который является простетической группой в миоглобине и гемоглобине.

Гем цитохромов с и с1, в отличие от цитохрома в, ковалентно связан с белком за счет образования тиоэфирных связей между сульфгидрильными группами остатков цистеина и винильных радикалов гема. Цитохромы а и а3 имеют иную простетическую группу, которая отличается от цитохромов с и с1: 1) вместо формильной группы 8-м положении находится метильная группа; 2) в 4-м положении вместо винильной группы находится углеводородная цепь (С15); 3) гем присоединен к белку нековалентной связью.

Цитохромы а и в являются интегральными белками внутренней мембраны митохондрий, цитохром с является растворимым протеином который связан силами электростатического взаимодействия с наружной стороной внутренней мембраны митохондрий. Перенос электронов цитохромами осуществляется за счет изменения валентности атома Fe (Fe3+ ↔ Fe2+). Цитохромы а и а3 являются конечными звеньями дыхательной цепи и существуют в виде комплекса из 6 субъединиц, который называется цитохромоксидазой. Электроны принимаются субъединицами цитохрома а и передаются цитохрому а3, который передает их на кислород. Цитохром а3, кроме простетической группы, имеет в своем составе медь, которая принимает электрон и восстанавливается (Cu2+ ↔ Cu1+), затем передает электрон на кислород, который заряжается отрицательно, приобретает способность взаимодействовать с протонами и образовывать Н2О.

K 6-й координационной связи железа цитохрома а может присоединиться HCN, H2S, CO. При этом валентность железа (Fe3+) становится постоянной и поток электронов прекращается. Это механизм действия дыхательных ядов.

Характеристика неполной (укороченной) дыхательной цепи.

Начинается от субстратов I типа: сукцината, ацил-КоА и α-глицерофосфата. Их дегидрирование происходит с помощью флавиновых ферментов, имеющих простетические группы ФАД и FeS центры. Ферменты являются интегральными белками внутренней мембраны митохондрий.

ФАД присоединяет два атома водорода от субстрата. Затем FeS-центры забирают 2ē, которые через КоQ поступают в цепь переноса электронов. Выталкивания протонов в межмембранное пространство не происходит, поскольку изменение свободной энергии незначительно.

Отличия полной цепи переноса электронов от укороченной: 1) субстраты полной ЦПЭ – II и III типов, укороченной – I типа; 2) в укороченной ЦПЭ отсутствуют пиридинзависимые дегидрогеназы.


Поможем в написании учебной работы
Поможем с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой





Дата добавления: 2015-06-12; просмотров: 884. Нарушение авторских прав; Мы поможем в написании вашей работы!

Studopedia.info - Студопедия - 2014-2022 год . (0.022 сек.) русская версия | украинская версия
Поможем в написании
> Курсовые, контрольные, дипломные и другие работы со скидкой до 25%
3 569 лучших специалисов, готовы оказать помощь 24/7