Четвертичная структура гемоглобина

Четыре полипептидные цепи, соединённые вместе, образуют почти правильную форму шара, где каждая?-цепь контактирует с двумя?-цепями (рис. 1-32).

Так как в области контакта между?₁- и?₁-, а также между?₂- и?₂-цепями находится много гидрофобных радикалов, то между этими полипептидными цепями формируется сильное соединение за счёт возникновения в первую очередь гидрофобных, а также ионных и водородных связей. В результате образуются димеры?₁?₁, и?₂?₂. Между этими димерами в тетрамерной молекуле гемоглобина возникают в основном полярные (ионные и водородные) связи, поэтому при изменении рН среды в кислую или щелочную сторону в первую очередь разрушаются связи между димерами. Кроме того, димеры способны легко перемещаться относительно друг друга.

Так как поверхность протомеров неровная, полипептидные цепи в центральной области не могут плотно прилегать друг к другу, в результате в центре формируется "центральная полость", проходящая сквозь всю молекулу гемоглобина.

3. Связывание гемоглобина с О₂ в лёгких
и его диссоциация из комплекта в тканях

Основная функция гемоглобина - доставка О₂ от лёгких к тканям. Олигомерная структура гемоглобина обеспечивает быстрое насыщение его кислородом в лёгких (образование оксигемоглобина - Нb(О₂)₄), возможность отщепления кислорода от гемоглобина в капиллярах тканей при относительно высоком парциальном давлении О₂, а также возможность регуляции сродства гемоглобина к О₂ в зависимости от потребностей тканей в кислороде.