В крови, консервированной в некоторых средах, например цитратдекстрозной, за 10 дней концентрация БФГ снижается с 4,5 до 0,5 мМ. Гемоглобин такой крови имеет очень высокое сродство к О2. Если кровь со сниженной концентрацией БФГ переливать тяжелобольным, возникает опасность развития гипоксии тканей. Введённые с кровью эритроциты за 24 ч могут восстановить лишь половину нормальной концентрации БФГ. Добавлением в кровь БФГ нельзя восстановить нормальную концентрацию его в эритроцитах, так как, имея высокий отрицательный заряд, БФГ не может проникать через мембраны эритроцитов. Поэтому в настоящее время в кровь добавляют вещества, способные проникать через мембрану эритроцитов и поддерживать в них нормальную концентрацию БФГ.
6. Регуляторные свойства олигомерного белка
гемоглобина
Таким образом, олигомерный белок гемоглобин, в отличие от мономерного родственного белка миоглобина, способен присоединять к специфическим участкам 4 различных лиган-да: О2, Н+, СО2 и БФГ. Все эти лиганды присоединяются к пространственно разобщённым участкам, но конформационные изменения белка в месте присоединения одного лиганда передаются на весь олигомерный белок и изменяют сродство к нему других лигандов. Так, количество поступающего в ткани О2 зависит не только от парциального давления О2, но и концентрации аллостерических лигандов, что увеличивает возможность регуляции функций гемоглобина.
Как мы уже рассматривали выше, в капиллярах работающей мышцы увеличение концентрации СО2 и Н+ уменьшает сродство гемоглобина к О2 и увеличивает отдачу его в ткани. При длительной гипоксии усиливается синтез 2,3-БФГ в эритроцитах, что также снижает сродство гемоглобина к О2 и при том же парциальном давлении О2 увеличивает его транспорт в ткани.
