Гем - специфический лиганд апомиоглобина, присоединяющийся к белковой части в углублении

между двумя?-спиралями F и Е. Центр связывания с гемом образован преимущественно гидрофобными остатками аминокислот, окружающими гидрофобные пиррольные кольца тема. Две боковые группы пропионовых кислот, ионизированные при физиологических значениях рН, выступают на поверхности молекулы.

В активный центр апомиоглобина кроме гидрофобных аминокислот входят также 2 остатка Гис (Гис₆₄ и Гис₉₃ или Гис Е₇ и Гис F₈), играющие важную роль в функционировании белка. Они расположены по разные стороны от плоскости тема и входят в состав спиралей F и Е, между которыми располагается гем. Атом железа в теме может образовывать 6 координационных связей, 4 из которых удерживают Fe²⁺ в центре протопорфирина IX (соединяя его с атомами азота пиррольных колец), а 5-я связь возникает между Fe²⁺ и атомом азота имидазольного кольца Гис F₈ (рис. 1-30).

Гис Е₇ хотя и не связан с гемом, но необходим для правильной ориентации и присоединения другого лиганда - О₂ к миоглобину.

Аминокислотное окружение тема создаёт условия для довольно прочного, но обратимого связывания О₂ с Fe²⁺ миоглобина. Гидрофобные остатки аминокислот, окружающие гем, препятствуют проникновению в центр связывания миоглобина воды и окислению Fe²⁺ в Fe³⁺. Трёхвалентное железо в составе тема не способно присоединять О₂.

Рис. 1-29. Строение тема, входящего в состав миоглобина и гемоглобина.