Строение протомеров гемоглобина

Конформация отдельных протомеров гемоглобина удивительно напоминает конформацию миоглобина, несмотря на то, что в первичной структуре их полипептидных цепей идентичны только 24 аминокислотных остатка. Протомеры гемоглобина, так же как и апомиоглобин, состоят из 8 спиралей, свёрнутых в плотную глобулярную структуру, содержащую внутреннее гидрофобное ядро и "карман" для связывания гема. Соединение гема с глобином (белковой частью) аналогично таковому у миоглобина - гидрофобное окружение гема, за исключением 2 остатков Гис Е₇ и Гис F₈ (рис. 1-31). Однако тетрамерная структура гемоглобина представляет собой более сложный структурно-функциональный комплекс, чем миоглобин.

Роль гистидина E₇ в функционировании миоглобина и гемоглобина

Гем имеет высокое сродство к оксиду углерода (СО). В водной среде свободный от белковой части гем связывается с СО в 25 000 раз сильнее, чем О₂. Высокая степень сродства гема к СО по сравнению с О₂ объясняется разным пространственным расположением комплексов Fe²⁺ гема с СО и О₂ (рис. 1-31, А).

В комплексе Fe²⁺ гема с СО атомы Fe²⁺, углерода и кислорода расположены на одной прямой, а в комплексе Fe²⁺ гема с О₂ атомы железа и кислорода расположены под углом, что отражает их оптимальное пространственное расположение.

В миоглобине и гемоглобине над Fe²⁺ в области присоединения О₂ расположен Гис Е₇, нарушающий оптимальное расположение СО в центре связывания белков и ослабляющий его взаимодействие с гемом. Напротив, тот же Гис Е₇ создаёт оптимальные условия для связывания О₂ (рис. 1-31, Б). В результате сродство гема к СО в белках всего в 200 раз превышает его сродство к О₂.