Хімічні властивості амінокислот

Оскільки до складу амінокислот входять дві функціональні групи, то амінокислоти проявляють властивості двох класів сполук: карбонових кислот та органічних амінів.

1. Кислотно-основні взаємодії. У нейтральних водних розчинах амінокислот карбоксильна група відщеплює йон Гідрогену, що може приєднатися до аміногрупи. При цьому утворюється так звана внутрішня сіль, яка існує у вигляді біполярних йонів (цвітеріонів). Вони поводяться як амфотерні сполуки, тобто проявляють властивості і кислот, і основ:

Кожна амінокислота характеризується певним значенням рН, при якому вона існує в нейтральній цвітеріонній формі у вигляді чітко вираженого диполя. Якщо при цьому значенні рН помістити амінокислоту в електричне поле, то вона не буде переміщатися ні до катода, ні до анода. Значення рН, що відповідає цьому електрично нейтральному стану, називається ізоелектричною точкою даної амінокислоти. Отже, для кожної амінокислоти характерна своя особлива ізоелектрична точка.

Амфотерна природа амінокислот важлива в біологічному сенсі, оскільки вона означає, що амінокислоти здатні утворювати буферні системи в розчинах – перешкоджати змінам рН. Це досягається завдяки тому, що при підвищенні рН вони виступають у ролі донорів Н⁺-йонів, а при зниженні – у ролі акцепторів цих йонів.

Водні розчини амінокислот мають нейтральне, лужне або кисле середовище залежно від кількості функціональних груп. Так, глутамінова кислота утворює кислий розчин (дві групи –СООН, одна NH₂), лізин – лужний (одна група – СООН, дві – NH₂).

Амінокарбонові кислоти мають амфотерні властивості через наявність основних аміногруп та кислотних карбоксильних груп, це позначається й на їхніх хімічних властивостях. При взаємодії з кислотами й лугами утворюють солі:

H₂N–CH₂–COOH + HCl → [H₃N–CH₂–COOH]⁺Cl^–

H₂N–CH₂–COOH + NaOH → H₂N–CH₂–COONa + H₂O

2.Утворення пептидного зв'язку. Карбоксильна група є донором протона й проявляє, відповідно, кислотні властивості. Властивості аміногрупи аналогічні до властивостей амоніаку, зокрема, вона є акцептором протонів і проявляє, відповідно, основні властивості. Отже, амінокислоти – це амфотерні сполуки й їхня особливість полягає в тому, що кислотні й основні властивості проявляють різні групи атомів у молекулі, причому просторово розділені.

Пептидний зв'язок утворюється в результаті відщеплення молекули води при взаємодії аміногрупи цієї амінокислоти з карбоксильною групою іншої. Утворений ковалентний нітроген-карбоновий зв'язок називають пептидним зв'язком. Сполука, яка утворюється в результаті конденсації двох амінокислот, називається дипептид. На одному кінці його молекули перебуває вільна аміногрупа, а на іншому – карбоксильна група. Завдяки цьому дипептид може також приєднувати до себе наступні молекули амінокислот.

3. Взаємодія з нітратною кислотою (дезамінування). Подібно до первинних амінів, амінокислоти реагують із нітратною кислотою, при цьому аміногрупа перетворюється в гідроксогрупу, а амінокислота – у гідроксикислоту:

H₂N-CH(R)-COOH + HNO₂ → НО–CH(R)–СООН + N₂ + Н₂О

Вимірювання об'єму виділеного азоту дозволяє визначити кількість амінокислоти (метод Ван-Слайка).

4. Взаємодія зі спиртами (естерифікація). Амінокислоти можуть реагувати зі спиртами в присутності хлороводню, перетворюючись у естер (точніше у хлороводневу сіль естеру):

H₂N–CH(R) –COOH + R₁OH → HO–СН (R) –COOR₁ + H₂O

Естери амінокислот не мають біполярної структури і є леткими сполуками.